Cтраница 1
Тирозиназа всегда содержит фенолазу или пероксидазу. [1]
Тирозиназа, широко распространенная в растительном и животном мирах, представляет собой фенолоксидазу, содержащую медь. Ее действие ингибируется цианид-ионами, образующими комплексы с медью, а ее активность восстанавливается ионами двухвалентной меди, но не другими металлами. [2]
Тирозиназа - фермент, окисляющий аминокислоту тирозин в темный пигмент за счет кислорода. Этот фермент может окислить и гваяковую смолу. В результате образуется озонид синего цвета. [3]
Тирозиназа катализирует образование меланина - соединения коричнево-черного цвета, обусловливающего пигментацию кожи и волоса животных. [4]
Тирозиназа содержится в свежих грибах, картофеле ( внешние слои картофельного клубня), в сахарной свекле, злаках и других объектах. [5]
Тирозиназа - фермент, окисляющий аминокислоту тирозин в темный пигмент. [6]
Тирозиназа, выделенная из картофеля по Эйгеру и Даусону [22], не окисляла гидрохинон или резорцин. [7]
Тирозиназа относится к классу оксидоредуктаз, к группе фенолоксидаз. Этот фермент, в отличие от других ферментов этой группы, обладает групповой ( относительной) специфичностью и катализирует окисление не только монофенолов, но и полифенолов. Тирозиназа широко распространена в растительных организмах. По своей природе она является медьсодержащим протеидом. [8]
Тирозиназа ( фенолоксидаза широко распространена в растениях. Она играет большую роль в пк щевых производствах, катализируя образование темноокрашег ных продуктов, называемых меланинами. Весьма активная тирозиназ содержится в некоторых партиях пшеничной муки, в ржаной муке в грибах и других растительных продуктах. Темный цвет ржаного хл ба, надо полагать, частично объясняется окислительным действие тирозиназы. Потемнение некоторых сортов макарон при их сушк связано с наличием в муке этого фермента. Тирозиназа по своей xi мической природе является белком, содержащим от 0 2 до 0 3 % мед. Метод определения активности тирозиназы основан на окислении тк розина. [9]
Монофенолоксидаза, тирозиназа, или фенол аза, окисляет молекулярным кислородом одноатомные фенолы, а также тирозин, тир амин, диокси-фенилаланин с образованием темноокрашенных продуктов ( меланинов), строение которых не выяснено. Тирозиназа широко распространена и у животных, и в растениях. Она получена в кристаллическом виде. [10]
Для объяснения специфичности тирозиназы били выдвинуты разные гипотезы, на которых мы останавливаться не будем, так как они при экспериментальной проверке оказались не соответствующими фактам. Доказанным можно считать в настоящее время, что ни фенолаза, ни система пероксидаза - перекись, ни какие-либо другие известные нам окислители не в состоянии превратить тирозин в черный, не растворимый ни в щелочах, ни в кислотах, ни в каких-либо других растворителях продукт, известный под названием меланина и образующийся при действии тирозиназы на тирозин. Что образование меланина является результатом окислительного процесса, не подлежит сомнению, так как в отсутствии кислорода тирозиназа не оказывает никакого действия на тирозин. [11]
Как известно, тирозиназа занимает среди ферментов особое место, играя роль строго специфической оксидазы по отношению к тирозину; в то же время она окисляет некоторые фенолы, как фенолаза, которая, с своей отороны, не оказывает никакого действия на тирозин. Для объяснения зтой частичной специфичности были предложены различные гипотезы, но ии одна из них не соответствует фактам. [12]
Оксидаза, аналогичная тирозиназе, была извлечена Нейбергом38 из меланомы почечной железы. Она окисляет в короткий срок адреналин в темнокоричпевое вещество и действует на параоксифенилэтиламин. Экстракты из чернильных мешков сепии превращают адреналин в мела-ыиноподобные вещества, но не оказывают никакого действия на параоксифенилэтиламин. [13]
При предварительной обработке тирозиназой в указанных условиях только незначительная часть имеющегося тирозина становится доступной окислению фенолазой или пероксидазой с перекисью водорода. В обоих случаях реакция скоро приостанавливается и дает едва заметные количества меланина. Если прибавить затем в реагирующую смесь свежую тиро-зиназу, то происходит дальнейшее превращение и окисление незатронутого тирозина с образованием значительного осадка меланина. То же самое явление можно также показать наглядно, если обработать предварительно тирозин указанным выше способом тирозиназой и провести с обесцвеченной реагирующей смесью сравнительные опыты окисления посредством свежей тирозиназы, фенолазы и пероксидазы с перекисью водорода. [14]
Тот факт, что тирозиназа является смесью амипоацидазы и фенолазы, подтверждает далее высказанное несколько лот тому назад Матюзом21 предположение, что ферменты, которые до сих пор называли оксидазами, охватывают два класса ферментов: один из них обусловливает активацию кислорода, а другой, значительно более важный, вызывает расщепление субстратов на различные молекулы, обладающие восстановительными свойствами. Ферменты второго рода рассматриваются Матюзом скорее как восстановительные ферменты, и он приписывает им определенную специфичность, в то время как сами оксидазы никакой специфичностью не обладают. [15]