Cтраница 2
Окислением тирозина при участии энзима тирозиназы получаются очень прочные коричневые красители разных оттенков, называемые меланинами. [16]
Пероксидаза, содержащаяся в тирозиназе, значительно чувствительнее к химическим воздействиям и к температуре, чем обыкновенная пероксидаза. Поэтому для проведения окислительных опытов с тирозином нужно применять очень разбавленные растворы перекиси водорода, ибо в противном случае пероксидаза быстро разрушается. [17]
Антитирозиназа, образующаяся под действием животной тирозиназы, оказывается недействительной против растительной тирозиназы, и наоборот. Принимая по внимание, что действие тирозиназы задерживается редуцирующими и другими подробно не исследованными веществами ( Бах33) и что опыты Ж ессара были произведены только качественно, существование специфических аытитирозиназ нельзя еще считать доказанным. Фюрт и Иерузалом, выработавшие количественный ( спектрофотометрический) метод исследования действия тирозиназы ( см. ниже), не подтвердили образования антитирозиназы в животном организме. Они указали на то, что некоторые химические соединения задерживают ферментативную реакцию и это может быть принято за действие настоящих антиферментов. [18]
Окисление тирозина в ДОФА катализируется тирозиназой 996 - 998 ], которая имеется как в растительных, так и в животных тканях. Декарбоксилирование ДОФА имеет место в тканях животного и растительного происхождения. Реакция гидрокси-лирования тирозина в деталях не изучена. Известно, что ме-тильная группа вводится в адреналин путем трансметилирова-иия ( стр. [19]
Шода как автора идеи, что тирозиназа состоит из пероксидазы и окситеназы. Что оксидазы, а среди них естественно и тирозиназу, надо рассматривать как смеси веществ, активирующих перекиси, и веществ, образующих перекиси, было указано в нашем V сообщении. Эта точка зрения была положена Бахом и Шода7 в основу общей классификации окислительных ферментов. [20]
Оксидазы, в том числе и тирозиназа, широко распро -: странены в растениях. Поэтому в качестве источника этих; ферментов удобно использовать растительные объекты. [21]
При изучении инактивирования инвертазы дрожжей при помощи тирозиназы Сайзер [ 65в ] обнаружил, что препараты тиро-зиназы, полученные из различных источников, сильно различались по своей активности независимо от степени чистоты, что является труднообъяснимым. Кроме того, окисление в присутствии фенолов не было специфическим, так как оно затрагивало первичные амино - и сульфгидрильные группы, а также тирозильные остатки, а пепсин, трипсин, химотрипсин и инсулин легко можно было инактивировать совместным действием тирозиназы и этих фенольных соединений. [22]
Все авторы, занимавшиеся вопросом о тирозиназе, приходят к выводу, что тирозиназа не оказывает заметного действия на тирозин в отсутствии кислорода. Но что при действии тирозиназы наряду с окислительным процессом происходит вполне определенный восстановительный процесс, насколько мне известно, до сих пор еще никем не высказывалось. [23]
Многие белки весьма устойчивы к окислению тирозиназой. [24]
Для объяснения разницы между лакказой и тирозиназой можно в первую очередь привести гипотезу Гоннермана34, согласно которой тиро-зиназа является не окислительным, а гидролитическим ферментом, превращающим тирозин в гомогентизиновую кислоту. Известное почернение свекловичного сока он приписывает самопроизвольному окислению образовавшейся таким путем гомогентизиновой кислоты. [25]
Известна также под названиями: катехолоксидаза, тирозиназа, монофенолоксидаза, дифенолокси-даза. [26]
Правильность этого предположения удалось полностью подтвердить: тирозиназа не является однородной специфической оксидазой, а представляет собою смесь обычной фенолазы и аминооксидазы, под действием которых тирозин подготовляется к окислению фенолазой или нероксидазой - перекись водорода. [27]
Фюрт и Иерузалем32 применяли для изучения действия растительной и животной тирозиназы главным образом спектрофотометрический метод, согласно которому образующиеся продукты окисления оценивались но коэффициентам экстинкции соответственных жидкостей. Они получали при этом плохо воспроизводимые и трудно объяснимые результаты, из которых они сделали вывод, что условия действия значительно сложнее для тирозиназы, чем для других ферментов. [28]
В случаях альбинизма, характеризующегося отсутствием меланина, тирозиназа также отсутствует. Коричневая жидкость из чернильного мешка сепии каракатицы представляет собой суспензию мелкораздробленного, совершенно нерастворимого в воде меланина. Строение меланина, по-видимому макромолекулярное, не известно. [29]
Нет поэтому никакого сомнения, что причиной, специфичности тирозиназы не является содержание в ней неорганических соединений. [30]