Изоэлектрическая точка - белок
Cтраница 4
При одной и той же концен - о. Поэтому желатинирование лучше всего протекает при рН раствора, соответствующего изоэлектрической точке белка. [46]
Согласно первому из них, в основу кладется различие в изоэлектрических точках белков, содержащихся в разделяемой смеси. Если это различие достаточно велико, то осуществление электрофореза в отсутствие буферных солей может привести к разделению смеси в тех участках прибора, где в ходе электрофореза создались эначшия рН, соответствующие изоэлектрической точке каждого из белков. В одном из таких приборов, снабженном мембранами, проницаемыми для белков, но затрудняющими обратное смешивание разделенных растворов, Тизелиусу [299] удалось разделить искусственные смеси двух белков. [47]
Денатурация часто сопровождается очень резкими изменениями в растворимости белков. Если удалить денатурирующий агент, то при рН раствора, близком к изоэлектрической точке белка, белок свертывается. Выше уже указывалось, что свертывание белков может быть обусловлено образованием межмолекулярных солевых мостиков между ионными группами, располагающимися на поверхности белковой молекулы при развертывании пептидных цепей. [48]
В пробирки наливают буферные растворы с различным значением рН, затем туда вносят равные количества исследуемого белка и добавляют спирт. Наиболее выраженное помутнение произойдет в пробирке с буфером, рН которого соответствует изоэлектрической точке белка. [49]
Константа высаливания зависит от природы соли. Константа высаливания не зависит от концентрации водородных ионов, а высаливающее действие соли вблизи изоэлектрической точки белка усиливается и возрастает с увеличением молекулярного веса белка. [50]
По желатинированию: в пробирки наливают буферные смеси с различным значением рН и добавляют достаточно концентрированный раствор исследуемого белка. Желатинирование его произойдет быстрее всего в пробирке, рН которой наиболее близко к изоэлектрической точке белка. [51]
В пробирки наливают буферные смеси с различным значением рН и добавляют концентрированный раствор исследуемого белка. Желатинирование его произойдет быстрее всего в растворе, рН которого наиболее близко к изоэлектрической точке белка. [52]
Следует также отметить данные табл. 16 и 17, показывающие, что глобулярные белки имеют компактные и относительно симметричные формы. Он были получены в водных солевых растворах, имеющих величины рН, близкие к изоэлектрическим точкам белков. Эксперименты, проведенные в других условиях, показывают, что компактные формы легко теряются, на это указывают заметные изменения коэффициента диффузии. [53]
 |
Вид графика при экспериментальном определении изоэлектрической точки. [54] |
Электрофорети ческий прибор может быть использован для самых разных целей. Его применяют для разделения смесей макромолекул, установления чистоты белка, а также для определения изоэлектрической точки белка в данном буферном растворе. [55]
Страницы: 1 2 3 4