Тропомиозин

Cтраница 1

Строение толстого миозинового филамента. [1]

Тропомиозин был открыт К. Бейли в 1946 г. Молекула тропомиозина состоит из двух а-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм; его мол. На долю тропомиозина приходится около 4 - 7 % всех белков миофибрилл. [2]

Тропомиозин, действительно, обладает способностью при понижении концентрации солей переходить в чрезвычайно вязкий малоподвижный гель. [3]

Модель, иллюстрирующая изменение структуры актиновых нитей. А. Выключенное состояние при низком у ровне Са2. тропомиозин блокирует участки связывания миозина с актином. Б. Включенное состояние при высоком уровне Са2. тропомиозин смещается, обнажая участки связывания с миозином ( указаны стрелками. А - актин. J - тропомиозин. Тропо-нин не показан, он расположен ближе к субъединицам актина. [4]

Тропомиозин служит для включения и выключения механизма сокращения. С тропоми-озином связан глобулярный белоктропонин, способный обратимо присоединять ионы кальция. [5]

Скользящая модель. о - нормальное строение волокна, б - растянутое волокно, в - сильно укороченное волокно. Справа - поперечные. [6]

Молекулы тропомиозина располагаются вдоль каждой борозды двойной спирали актина, глобула тропв-нина помещается вблизи конца каждой молекулы тропомиозина. [7]

Схема строения тонкой нити мышечного волокна. [8]

Молекула тропомиозина имеет также, как молекула миозина, двухспиральную структуру - две а-спирали, скрученные друг относительно друга. На каждый оборот суперспирали приходится около 36 оборотов а-спирали. В отличие от молекул миозина молекулы тропомиозина не имеют голов и значительно короче - их длина 410 А и толщина 20 А. [9]

Тропонин и тропомиозин приобретают исходную конфигурацию, тонкий мио-филамент отключается, и мышечное волокно расслабляется. [10]

Смещение молекул тропомиозина в желобках тонких нитей зарегистрировано Хаксли при исследовании диффракции рентгеновских лучей на сокращающейся мышце. В исследованиях Коэна и Mapi оссиана [100, 101] обнаружено, что присоединение иопов Са к субъединице ТпС существенно изменяет ее связь с двумя другими субъединицами комплекса. В исследованиях Хитчкука, Хаксли и Сент-Дьерди установлено, что при увеличении концентрации ионов Са2 ослабевает связь субъединицы Тп. [11]

Тонкие нити образованы актином, тропомиозином и тропони-ном. Основным белком тонких нитей является актин, имеющий центры связывания с миозином. [12]

Цепочка событий, приводящих к смещению тропомиозина, начинается на клеточной мембране. Это приводит к насыщению тропонина С - кальций-чувствительного компонента тонкой нити [771]; к молекулам тропонина С присоединяются 90 % из общего количества 1014 ионов. При измененной структуре тропонина тропомиозин уже не может больше удерживаться в выключенном состоянии. Тропомиозиновая спираль соскальзывает в сторону к новому положению ближе к центру желоба. [13]

Схема строения тонкой нити. [14]

Тонкая нить представляет собой комплекс актина с тропомиозином и тропо-нином. Как уже сказано, сферы G-акти-на объединены в двойную спираль. [15]

Страницы: 1 2 3 4 5