Тропомиозин

Cтраница 4

Схема скольжения нитей при мышечном сокращении. [46]

Взаиморасположение толстых и тонких нитей изображено иа рисунке 148; толстая нить осущесталяет контакт с 6 соседними тонкими нитями. В каиавках спирали F-актииа расположены молекулы тропомиозина, а через каждые 40 нм вдоль нити локализованы молекулы тролоннна. [47]

Таким образом, ионы Са2 регулируют сократительные процессы в мышцах. По-видимому, это происходит при непосредственном участии тропонина и тропомиозина ( см. с. В отсутствие Са24 тропинин в комплексе с тропомиозином ингибирует взаимодействие актина с миозиновыми мостиками. Кальций, поступивший в саркоплазму, связывается с тропонином и прекращает его ингибирующее действие. Следовательно, Са2 1 играет роль дерепрессора и переключает тонкую нить из неактивного а активное состояние. [48]

Таким образом, ионы Са регулируют сократительные процессы в мышце. По-видимому, это происходит при непосредственном участии тропонина и тропомиозина ( см. стр. В отсутствие Са тропонин в комплексе с тропомиозином ингиби-рует взаимодействие актина с миозиновыми мостиками. Кальций, поступивший в саркоплазму, связывается с тропонином и прекращает его ингнбирующее действие. [49]

Схема взаимодействия актина ( А с головкой миозина ( М. [50]

Однако в отсутствие внешнего сигнала, получаемого от нейронов, таких событий не происходит. Это связано с наличием в составе тонких нитей белка тропомиозина, который при недостаточно высоких концентрациях ионов кальция блокирует на молекулах актина центры его связывания с миозином. Лишь при подаче нервного импульса на сарколемму происходит освобождение запасов ионов кальция, находящихся в специальных цистернах саркоплазмати-ческого ретикулума ( аналога эндоплазматического ретикулума) мышечных волокон. Освободившиеся ионы Са2 взаимодействуют с еще одним компонентом тонких нитей - тропонином, трехсубъединичные частицы которого регулярно располагаются на нитях / - актина. В этих участках под действием тропонина происходит конформационное изменение в тропомиозине, итогом которого является освобождение сайтов связывания миозина молекулами актина. В результате при наличии достаточного запаса АТФ начинается описанный выше процесс гидролиза АТФ и перемещения толстых нитей относительно тонких. После прекращения действия нервного импульса ионы кальция снова втягиваются в саркоп-лазматический ретикулум, молекулы тропонина возвращаются на свои исходные позиций и мышца релаксирует в свое исходное состояние. [51]

Биохимический цикл мышечного сокращения. Объяснение в тексте. [52]

Молекулярные структуры гладких мышц весьма сходны с соответствующими структурами поперечнополосатых мышц, но расположение саркомеров в них не дает характерной для поперечнополосатых мышц картины исчерченности. Подобно скелетным мышцам, гладкие мышцы содержат молекулы а-актинина и тропомиозина, но не имеют тропониновой системы. [53]

Подобные же превращения могут принимать участие в тех изменениях формы клеток, которые характерны для амебоидного движения или мышечного сокращения. Миозин, сократимый белок мышцы, по-видимому, является полимером тропомиозина, другого мышечного белка, и их взаимопревращения in vivo, как полагают, вполне возможны. [54]

Сколько сс-спиралей скручено друг с другом, пока еще не удалось установить определенно. Недавнее детальное исследование [140] дает основание считать, что миозин, а-кератин и тропомиозин в сухом состоянии, так же как и парамиозин, с наибольшей вероятностью имеют двойную сверхспираль. [55]

Однако в 1970 г. Сент-Дьерди показал, что молекул тропонина не имеется в мышцах моллюсков. По-видимому, в этих мышцах ионы Са2 осуществляют контроль процесса сокращения непосредственно через молекулы тропомиозина. [56]

Когда мышца в покое ( расслаблена), тропомиозин блокирует на тонком миофиламенте участки для прикрепления миозиновых головок ( рис. 18.24, А), отключая актин. Ионы кальция, высвобождаясь из саркоплазматического ретикулума, соединяются с тропонином, заставляя его и одновременно тропомиозин, с которым он связан, смещаться. [57]

Анализ экспериментальных данных показывает, однако, что сократительная сила / о, развиваемая одним мостиком, примерно постоянна и, следовательно, молекулярный процесс, генерирующий эту силу, один и тот же для разных мышц. Влияние груза на сродство объясняется тем, что связывание ионов Са зависит от изменения длины цепей тропомиозина при изменении нагрузки. Связывание ионов Са нативными цепями тропомиозина способствует более вытянутому их состоянию. [58]

Схема сокращения сарко. [59]

Другие белки, входящие в состав миофибрилл, в настоящее время изучены менее полно. К числу таких белков, функция которых остается не вполне ясной, относится, например, водорастворимый белок тропомиозин, выделенный из мышц Бейли. Цао, отличается гладкая мускулатура. [60]

Страницы: 1 2 3 4 5