Тропомиозин

Cтраница 3

Кроме уже упомянутых ферментов, в аксональной мембра - ie обнаружена большая группа сократительных белков, подоб-шх актину, миозину, тропомиозину, а также молекулы, напоминающие тубулин. [31]

Она ацетилирована в белке оболочки вируса табачной мозаики, в большинстве цитохро-мов с-типа, в белках мышц, актине, миозине, тропомиозине, пар-вальбумине, аденилаткиназе и лактатдегидрогеназе. Аналогичная модификация а-аминогруппы - формилирование обнаружена в пчелином яде мелиттине и в гемоглобине миноги. Существенно иным изменением N-конца полипептида является превращение N-концевой глутаминовой кислоты в пирролидонкарбонильную группу. [32]

Из а-спиралей молекул актина образуется ( по типу конец к концу) две скрученных цепи, причем в спиральном желобке между ними располагается другой белок, тропомиозин. Тропомиозин, как полагают, представляет собой агрегат нескольких полипептидных цепей, образующих скрученные витки. Каждая молекула взаимодействует с семью молекулами актина. Молекула тропомиозина связывается также с молекулой тропонина, состоящего из трех субъединиц. Субъединица Т связывается с тропомиозином, субъединица I - с актинтропомиозиновым комплексом, а субъединица С-с субъединицами Т и I. В отсутствие ионов Са2 субъединицы Т и I предотвращают сокращение, ингибируя взаимодействие между актином и миозином. При низких концентрациях иона Са2 субъединица С лишь слабо связана с субъединицей I. При более высоких концентрациях Са2 последний связывается субъединицей С, которая затем прочно связывается с субъединицей I, удаляя последнюю из актин-тропомиозинового комплекса. Ион Са2, таким образом, действует в качестве депрессора релаксации. [33]

Химический состав поперечно-полосатых мышц млекопитающих ( средние значения. [34]

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомио-зин - белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, а - и 3-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц. [35]

Весьма вероятно поэтому, что в осуществлении тонической деятельности гладких мышц наиболее важную роль играют именно миофибрилляр-ные белки, растворимые в солевых средах с низкой ионной силой, особенно тропомиозин или второй недавно открытый водорастворимый миофибрил-лярный белок. [36]

Амброз, Эллиотт и Темпл [46] изучали полосы поглощения, соответствующие валентным колебаниям NH для ориентированных полиэфиров глутаминовой кислоты, а - и ( 3-кератинов и ориентированных миозина и тропомиозина. Во всех случаях, когда предполагали что вещество находится в виде свернутой а-формы, обе полосы валентных колебаний NH ( 3310 и 3060 см 1) проявляли параллельный дихроизм, тогда как у кератина птичьего пера, который существует в виде р-формы, он перпендикулярен. [37]

Как отмечалось, чувствительность актомиозиновой системы к ионам Са2 ( т.е. потеря актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться в присутствии АТФ при снижении концентрации ионов Са2 до 10 7 М) обусловлена присутствием в контрактильной системе ( на нитях F-акти-на) белка тропонина, связанного с тропомиозином. В тропонин-тропомио-зиновом комплексе ионы Са2 связываются именно с тропонином. В молекуле тропонина при этом происходят конформационные изменения, которые, по-видимому, приводят к сдвигу всего тропонин-тропомиози-нового стержня и деблокировке активных центров актина, способных взаимодействовать с миозином с образованием сократительного комплекса и активной М § 2 - АТФазы. [38]

Миозин и актин являются, по всей вероятности, белками, обеспечивающими сократительную функцию мышц. Тропомиозин представляет собой индивидуальный белок с молекулярным весом 130 000 или 65 000, а миозин - по-видимому, полимер тропомиозина. Актин образует с миозином соединение, играющее, вероятно, существенную роль в сокращении мышц. [40]

Располагается в желобке между цепями F-актина. В покое тропомиозин закрывает в G-актине центры связывания с миозином. Длина молекулы тропомиозина равна семи глобулам G-актина. [41]

Схема продольного разреза участка миофибриллы ( 1 -диск А, 2-диск I, 3 - пластинка 2, 4 - саркомер. внизу показана схема поперечного среза миофибриллы ( 5-толъко нити миозина, 6-нитн актина и миозина, 7-только нити аклина.| Схема поперечнополосатой мышцы в покое ( а и при ее сокращении ( б. 1-филаменты миозииа. 2-филаменты актина. [42]

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков-тропонина Т ( мол. Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Ме-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са, тропонин I связывается с актином, тропонин Т - с тропо-миозином. [43]

Тропомиозин был открыт К. Бейли в 1946 г. Молекула тропомиозина состоит из двух а-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм; его мол. На долю тропомиозина приходится около 4 - 7 % всех белков миофибрилл. [44]

Тропонин ( ММ 76 000 Да) состоит из трех субъединиц с глобулярной структурой. Расположен на концах каждой молекулы тропомиозина. Субъединица Т обеспечивает связывание с тропомиозином, субъединица С образует связь с Са2, субъединица I расположена таким образом, что в покое мешает взаимодействию актина с миозином. Актин, тропомиозин и тропонин связаны между собой некова-лентными связями. [45]

Страницы: 1 2 3 4 5