Участка - связывание
Cтраница 1
 |
Равновесное связывание молекулы лиганда с тетрамерной молекулой белка. [1] |
Участки связывания характеризуются одинаковыми величинами микроскопической константы ассоциации комплекса белок - лиганд. [2]
 |
Расположение участков связывания БАК в промоторах некоторых. катяболнтных опсронов. [3] |
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК - В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связывания БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами та. [4]
 |
Расположение участков связывания БАК в промоторах некоторых. [5] |
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связываний БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами malT и агаС соответственно. [6]
 |
Расположение участков связывания БАК в промоторах некоторых. [7] |
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК - В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связывания БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами malT и агаС соответственно. [8]
Участки связывания ацетилхолина рвеположеиы на ct - субъединицах, и с одной молекулой рецептора одновременно могут связаться две молекулы нейромедиатора. Все субъединицы белка гликозилированы: из общей молекулярной массы рецептора 285 000 - 290 000 около 20 000 приходится на углеводные остатки. В мембране электроплаксов ската рецептор в основном находится в димерной форме, образованной за счет дисульфидной связи между 6-субъединицами, причем по функциональной активности мономериая и димерная формы практически не отличаются. Ацетилхолиновый рецептор связан с белком молекулярной массы 43 000, с помощью которого ои закрепляется в цитоскелете постсинаптической мембраны. [9]
Активный центр фермента содержит участки связывания двухвалентного катиона ( Mg2 или Мп2) и фосфорильной группы. Ингибирование фтором носит конкурентный характер и усиливается неорганическим фосфатом. Фтор, по-видимому, выступает как аналог ОН-иона, участвующего в ферментативной реакции присоединения или отнятия молекулы воды. Подобный же механизм замещения ОН - на F - был предложен для ингибирования неорганической пирофосфатазы ( КФ 3.6.1.1), при котором образуется не распадающийся комплекс фермент-ион металла - субстрат-фтор. Этот механизм аналогичен замещению фтором ОН - - груп-пы в минерализованных тканях, также способствующему повышению стабильности образующегося соединения. [10]
В состав Вх входят участки связывания рибонуклеотидных субстратов и аллостерических эффекторов. Вх содержит сульфгидрильные группы, являющиеся донорами электронов при восстановлении ри-бозного остатка. Обе субъединицы Bj и В2 участвуют в образовании активных центров фермента. [11]
При этом молекула м - РНК скользит по поверхности рибосомы, освобождая участки связывания ( кодоны) для молекул т - РНК, несущих следующие аминокислоты. РНК отщепляется от карбоксила конца цепи лишь после завершения строительства всей полипептидной цепи. [12]
 |
Структура промотора. [13] |
Основной элемент промотора - место связывания РНК-полимеразы, которое она занимает перед началом синтеза РНК - В состав промоторов могут входить также участки связывания белков-регуляторов. [14]
Механизм каталитического действия лизоцима, предложенный Филлипсом на основании результатов рентгеноструктурного анализа, исходит из того соображения, что разрыв гликозиднои связи осуществляется между участками связывания D и Е активного центра. [15]
Страницы: 1 2 3 4