Участка - связывание
Cтраница 4
Во многих случаях структура углеводных цепей, находящихся на поверхности клетки или макромолекулы, служит своеобразной маркировкой, кодирующей адрес, по которому они должны быть доставлены при транспортировке в организме. Так, например, в мембране эритроцитов имеются гликопротеины, на наружных концах углеводных цепей которых находятся остатки нейраминовой кислоты. При наличии этих остатков эритроцит достаточно долго циркулирует в кровяном русле, а при их удалении быстро уходит из него. Полагают поэтому, что концы цепей, обнажающихся при удалении остатков нейраминовой кислоты, служат участками связывания эритроцитов с мембранами кроветворных и выделительных органов. [46]
Изучение взаимодействия углеводородов с белками ( солюбили-зация углеводородов в растворах белков) представляет интерес с различных точек зрения. Во-первых, солюбилизация углеводородов может служить методом обнаружения гидрофобных взаимодействий в макромолекулах белков и давать новые сведения о строении молекул белка. Во-вторых, изучение солюбилизации углеводородов в растворах биологически активных белков позволяет выяснить роль гидрофобных взаимодействий в биокаталитических процессах. Известно, что торможение активности ферментов осуществляется при взаимодействии не только с самим активным центром, но и с близлежащими участками нутем электростатического, гидрофобного и водородного связывания. [47]
В этом случае как для самого фермента [117], так и для ряда его комплексов с субстратами и их аналогами [118], имеются рентгеноструктурные данные. Фермент состоит из двух идентичных субъединиц, несимметрично связанных друг с другом нековалентными взаимодействиями. Нуклеотид связывается в участке, расположенном между субъединицами, близ молекулы углевода-рецептора, связанной в свою очередь в глубокой впадине мономера. Хотя участки связывания субстратов и не перекрываются явным образом, связывание одного из субстратов в своем специфическом участке явно влияет на связывание во втором центре. Так, ADP связывается в нуклеотидном центре только в том случае, если глюкоза уже связана и не связывается, если последняя отсутствует. По мере накопления данных рентгеноструктурного анализа высокого разрешения становится возможной идентификация подлинных конформационных изменений, протекающих при индуцированном соответствии, и связанных с ним механизмов. [48]
 |
Растворимость углеводородов в воде ( г / 100 мл при различных температурах. [49] |
Связывание бутана сопровождается изменением свободной энергии AF - 0 4 ккал / молъ, изменением энтальпии АН - 1 1 ккал / молъ и изменением энтропии AS 17 8 кал / моль - град. Перенос бутана в мицеллу додецилсульфата натрия характеризуется AS - 17 2 кал / моль-град. Изменения AF, АН и AS при связывании пентана Р - лактоглобулином соответственно равны: - 7 5 ккал / молъ, - 2 1 ккал / молъ и 18 3 кал / моль-град. Перенос пентана в мицеллу додецилсульфата натрия сопровождается изменениями AF - 5 8 ккал / молъ, АН 1 1 ккал / молъ, AS 15 8 кал / моль-град. Эти данные показывают, что участки связывания углеводородов белками должны быть гидрофобными и очень похожими на ядро мицеллы мыла. [50]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК - В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связывания БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами та. [51]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК - В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связывания БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами malT и агаС соответственно. [52]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связываний БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами malT и агаС соответственно. [53]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК - В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связывания БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами та. [54]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК - В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связывания БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами malT и агаС соответственно. [55]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связываний БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами malT и агаС соответственно. [56]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК - В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связывания БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами та. [57]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК - В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связывания БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами malT и агаС соответственно. [58]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связываний БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами malT и агаС соответственно. [59]
На всасывание марганца оказывает влияние целый ряд компонентов корма. Избыток кальция и фосфора повышает потребность в марганце у свиней [ Miller R. Марганец в свою очередь угнетает всасывание железа и может в повышенных дозах привести к снижению синтеза гемоглобина [ Matrone G. Имеет место также взаимное угнетение всасывания марганца и селена [ Burch R. У крыс при дефиците железа с наибольшей скоростью всасывается кобальт, затем следуют железо и марганец, причем участки связывания этих металлов на апикальной и базальных частях эпи-телиоцитов не идентичны. [60]
Страницы: 1 2 3 4