Участка - связывание
Cтраница 2
С одной стороны, он обращает внимание на возможность множественных взаимодействий между металлами, например, во время их поглощения слизистой оболочкой кишечника, при перемещении в транспортных белках крови, в процессе поглощения металлов гепатоцитами, во внутриклеточных участках связывания и даже при включении металлов в апопротеины металло-ферментов. С другой стороны, вслед за R. J. Williams ( 1981, 1984) он подчеркивает, что изоморфные замены металлов in vivo, по-видимому, не происходят. Это говорит в пользу того, что живые организмы с удивительной тонкостью используют индивидуальные свойства элементов. [16]
Согласно такому представлению о функциях жидкой фазы нельзя рассчитывать на хорошее разделение изолейцина и лейцина на инертной фазе и использование полярных фаз неизбежно; влияние полярности на разделение останется невыясненным до тех пор, пока не будут объяснены все возможные участки связывания. [17]
Антитела представляют собой молекулы Y-образной формы, состоящие из четырех полипептидных цепей. У них имеются участки связывания антигена, комплементарные определенным химическим структурам в молекуле антигена. [19]
 |
Схема процессов, происходящих в активном центре матричного фермента при элонгации. [20] |
Кроме того, при правильном протекании процесса каждый кодирующий элемент должен участвовать в одном акте роста цепи и затем уступить свою роль непосредственно следующему за ним кодирующему элементу. Поэтому после присоединения мономера в участке связывания кодирующего элемента оказывается уже прочитанный фрагмент матрицы. Иными словами, система оказывается не готовой для следующего акта элонгации. Чтобы сделать его возможным, необходимо перемещение растущей цепи с освобождением участка отбора мономера и одновременно перемещение матрицы на один кодирующий элемент. Такое перемещение матрицы и продукта называется транслокацией. Таким образом, каждый акт элонгации складывается из трех основных элементов: отбора мономера, химического превращения и транслокации. Фактически, по крайней мере в случае биосинтеза белков, элонгация является еще более сложным событием, требующим участия специальных белковых факторов и расходования энергии. [21]
 |
Структура промотора. [22] |
Основной элемент промотора - место связывания РНК-полимеразы, которое она занимает перед началом синтеза РНК. В состав промоторов могут входить также участки связывания белков-регуляторов. [23]
Опиатные рецепторы уже хорошо охарактеризованы как специфические медиаторные рецепторы ( гл. Опиатные пептиды конкурируют с синтетическими опиатами за участки связывания. [24]
 |
Функции рибосомы. [25] |
Последовательность превращений заключается в том, что сначала отщепляется молекула т - РНК, а затем возникает пептидная связь. При этом молекула м - РНК скользит по поверхности рибосомы, освобождая участки связывания ( кодоны) для молекул т - РНК, несущих следующие аминокислоты. РНК отщепляется от карбоксила конца цепи лишь после завершения строительства всей полипептидной цепи. [26]
Репрессируя Рс, белок АгаС связывается оператором araOit перекрывающимся с участком связывания РНК-полимеразы. Находясь в состоянии активатора, AraC-белок связывается с участком ami, непосредственно примыкающим к участку связывания РНК-полимеразы с промотором. Можно думать, что активация происходит за счет контакта с РНК-полимеразой. [27]
Репрессируя PC, белок АгаС связывается оператором агаО, перекрывающимся с участком связывания РНК-полимеразы. Находясь в состоянии активатора, AraC-белок связывается с участком oral, непосредственно примыкающим к участку связывания РНК-полимеразы с промотором. Можно думать, что активация происходит за счет контакта с РНК-полимеразой. [28]
Эти наблюдения свидетельствуют, что именно альбумин является основным физиологическим лигандом, транспортирующим цинк из кишечника к печени. Выше отмечалось, что альбумину принадлежит важная роль и в транспорте меди в системе воротной вены, но оказалось, что участки связывания обоих элементов на альбумине не совпадают. Относительно небольшая часть цинка в плазме крови связана аминокислотами, преимущественно гистидином и цистеином. Физиологическое значение этих ли-гандов неизвестно, но вполне возможно, что в некоторые органы ( например, в мозг) цннк поступает в составе низкомолекулярных комплексов. [29]
Папаин и трипсин, а также фосфолипаза А оказывали несколько меньшее действие на процесс связывания. На основании этих данных, а также того, что нейраминидаза уменьшает сродство рецепторов к диазепаму, сделано заключение, что участки связывания препарата включают белки, фосфолипиды и N-ацетилнейраминовую кислоту. [30]
Страницы: 1 2 3 4