Фенилаланин

Cтраница 1

Фенилаланин с удельным вращением [ a ] D 8 0 получен путем гидрирования дибензальдикетопиперазина. [1]

Фенилаланин принадлежит к жирноароматическим аминокислотам и может быть рассмотрен как аланин, в молекуле которог9 атом водорода при р-углеродном атоме замещен фенилом. [2]

Фенилаланин принадлежит к жирноароматическим аминокислотам и может быть рассмотрен как аланин, в молекуле которого атом водорода при р-углеродном атоме замещен фенилом. [3]

Фенилаланин, L-a - амино-р-фенилпропионовая кислота, CgHuCbN, горючее твердое вещество. [4]

Фенилаланин и аспарагиновая кислота, а также лейцин и изолейцин в этих условиях не разделяются. [5]

Фенилаланин относится к числу незаменимых аминокислот, входящих в состав почти всех белков. [6]

Фенилаланин наряду с глицином и аланином является именно той стандартной аминокислотой, на которой проверяли новые защитные группы, методы синтеза пептидов и степень рацемизации. Фенилаланинсодержащие пептиды также неоднократно синтезировали для изучения специфического расщепления амидной связи фенилаланил-аминоацил химотрип-сином. Фенилаланин очень часто встречается в природных биологически активных полипептидах. Интересно, что D-изомер также входит в состав многих пептидных антибиотиков. [7]

Фенилаланин и р-пиперонилаланин с очень хорошими выходами дают уреидокислоты и их фенильные и нафтильные производные. [8]

Фенилаланин, который, как было указано, присутствует в фиброине, имеет циклическую форму. Как указано, его кольцо подвергается разрыву, благодаря дегидратации, дегидрогенизации и перегруппировке в хинолин. [9]

Фенилаланин - незаменимая аминокислота с ароматической структурой; присутствует во всех живых организмах как в свободном виде, так и в составе белков; врожденное нарушение обмена фенилаланина в организме ( фенилкетонурия) ведет к тяжелой форме умственной отсталости. [10]

Фенилаланин относится к незаменимым аминокислотам, поскольку ткани животных не обладают способностью синтезировать его бензольное кольцо. В то же время тирозин полностью заменим при достаточном поступлении фенилаланина с пищей. Реакция гидроксилирования катализируется специфической фенилаланин-4 - монооксигеназой, которая в качестве кофермента содержит, как все другие гидроксилазы, тетрагидро-биоптерин. В процессе трансаминирования тирозин превращается в и-оксифенилпировиноградную кислоту, которая под действием специфической оксидазы подвергается окислению, декарбоксилированию, гидро-ксилированию и внутримолекулярному перемещению боковой цепи с образованием гомогентизиновой кислоты; эта реакция требует присутствия аскорбиновой кислоты, роль которой пока не выяснена. Дальнейшее превращение гомогентизиновой кислоты в малеилацетоуксусную кислоту катализируется оксидазой гомогентизиновой кислоты. Малеилацетоуксус-ная кислота под действием специфической изомеразы в присутствии глу-татиона превращается в фумарилацетоуксусную кислоту, подвергающуюся гидролизу с образованием фумаровой и ацетоуксусной кислот, дальнейшие превращения которых уже известны. [11]

Основные метаболические превращения фенилаланина и тирозина. [12]

Фенилаланин и тирозин являются также предшественниками меланинов. В этом важном биологическом процессе, обеспечивающем пигментацию кожи, глаз, волос, активное участие принимает фермент тирозиназа. [13]

Фенилаланин, найденный в растительных белках в 1885 г. Шульце, Барбьери и Босгардом [574], был затем выделен Фишером из казеина. [14]

Фенилаланин идентифицируют в виде фенилизоцианата или медной соли. [15]

Страницы: 1 2 3 4