Cтраница 2
Фенилаланин С Н5СН2СНМН2СООН трудно нитруется и, невидимому, не обусловливает ксантопротеииовой реакции. [16]
Фенилаланин ( после гидрок-силирования, т.е. через тирозин) также в конечном счете используется как предшественник гормона щитовидной железы тироксина и двух гормонов, вырабатываемых мозговым веществом надпочечников-адреналина и норадреналина ( гл. [17]
Фенилаланин и тирозин входят в состав многих белков. [18]
Фенилаланин растворяется довольно медленно в кипяще. Поэтому удобнее начинать с избытка воды и упаривать раство. [19]
Фенилаланин входит в состав многих белков. По своей химической структуре он представляет аланин, в котором один водород в метиль-ной группе замещен фенильным радикалом. [20]
Фенилаланин и тирозин связаны между собой в обмене. Фенилаланин, как мы уже знаем, относится к числу незаменимых аминокислот для животных и человека. Тирозин, напротив, является заменимой аминокислотой. Биологическим предшественником тирозина в организме является фенилаланин. Большое сходство структурных формул фенилаланина и тирозина, отличающихся только фенольным гид-роксилом, позволяет понять окислительное превращение фенилаланина в тирозин. Превращение фенилаланина в тирозин в организме является необратимым процессом. Окисление фенилаланина в тирозин имеет место даже в тех случаях, когда пища содержит вполне достаточное количество тирозина. Это указывает на то, что нормальный путь обмена фенилаланина в животных тканях проходит через стадию образования тирозина. [21]
Фенилаланин входит в состав многих белков. По своей химической структуре он представляет аланин, в котором один водород в метиль-ной группе замещен фенильным радикалом. [22]
Фенилаланин и тирозин связаны между собой в обмене. Фенилаланин, как мы уже знаем, относится к числу незаменимых аминокислот для животных и человека. Тирозин, напротив, является заменимой аминокислотой. Биологическим предшественником тирозина в организме является фенилаланин. Большое сходство структурных формул фенилаланин а и тирозина, отличающихся только фенольным гидроксилом, позволяет понять окислительное превращение фенилаланина в тирозин. Превращение фенилаланина в тирозин в организме является необратимым процессом. Окисление фенилаланина в тирозин имеет место даже в тех случаях, когда пища содержит вполне достаточное количество тирозина. Это указывает на то, что нормальный путь обмена фенилаланина в животных тканях проходит через стадию образования тирозина. [23]
Фенилаланин был выделен Шульце и Барбьери [73] в 1879 г. из этиолированных побегов люпина. [24]
Фенилаланин и тирозин играют главную роль в образовании растительных фенолов. Они способствуют увеличению количества производных коричной кислоты, кумаринов, лигнинов, флавоноидов и некоторых алкалоидов. В последние годы с помощью исследований на ферментативном уровне достигнут некоторый прогресс в установлении функций этих аминокислот в биосинтетической схеме, ведущей к фенолам. Однако, прежде чем перейти к обсуждению этих работ, следует рассмотреть ферменты, обусловливающие образование фенил-аланина и тирозина из соответствующих кетокислот. Образование последних было описано выше в разделе ПА. [25]
Фенилаланин растворяется довольно медленно в кипящей воде. Поэтому удобнее начинать с избытка воды и упаривать раствор на голом пламени до тех пор, пока из горячего раствора не начнут выпадать кристаллы. [26]
Фенилаланин занимает концевое положение со свободной карбоксильной группой. [27]
Фенилаланин и тирозин содержатся в продуктах гидролиза почти всех белковых веществ. Их присутствием обусловлены некоторые реакции белков, например ксантоппотеиновая реакция Мил-лона ( см. том I, стр. [28]
Фенилаланин и тирозин содержатся в продуктах гидролиза почти всех белковых веществ. Их присутствием обусловлены некоторые реакции белков, например ксантопротеиновая реакция Мил-лона ( см. том I, стр. [29]
Фенилаланин распадается в тканях, образуя фумаровую и ацетоуксусную кислоты. [30]