Внутриклеточный фермент

Cтраница 1

Внутриклеточный фермент может быть ковалентно сшит и, следовательно, фиксирован с помощью ковалентного связывания глутаровым альдегидом. [1]

Расщепление растворимого крахмала ( 25 %, в / о разными штаммами дрожжей1. [2]

С помощью внутриклеточных ферментов, к которым относится ксилозо / глюкозоизомераза, не удается получать продукты такой же степени чистоты и в таком же количестве, как в случае внеклеточных ( секретируемых) ферментов. Большинство ферментов, используемых в промышленных процессах, не подвергаются тщательной очистке, а в препарате внеклеточного фермента обычно содержится гораздо меньше белковых примесей, чем в экстракте внутриклеточного. Кроме того, для получения экстракта внутриклеточного фермента необходимо отделить клетки от культуральной среды, механически их разрушить и удалить образовавшиеся фрагменты. Все это повышает стоимость конечного продукта - ксилозо / глюкозоизомеразы. Чтобы решить эту проблему, можно иммобилизовать фермент на твердом носителе и использовать его многократно. [3]

Глюкозоизомераза является внутриклеточным ферментом. Однако микроорганизмы способны накапливать фермент и в культуральной жидкости. Продуцентами глюкозо-изомеразы являются бактерии и актиномицеты. [4]

Папаин относится к числу внутриклеточных ферментов и встречается в млечном соке и плодах различных растений, а также в дрожжах. Типичным представителем является папайи глодов дынного дерева ( Carica papaya ], где он впервые был обнаружен, затем выделен и закристаллизован. [5]

А в большинстве своем - внутриклеточные ферменты, часто мембраносвязанные, не нуждаются в коферменте. [6]

Последний, являясь универсальным эффектором внутриклеточных ферментов, активирует протеинкиназу, которая в свою очередь фосфорилирует киназу фосфорилазы и гликогенсинтазу. Фосфорили-рование первого фермента способствует формированию активной гликоген-фосфорилазы и соответственно распаду гликогена с образованием глюкозо - - 1-фосфата ( см. главу 10), в то время как фосфорилирование гликогенсинта-зы сопровождается переходом ее в неактивную форму и соответственно блокированием синтеза гликогена. Общим итогом действия глюкагона являются ускорение распада гликогена и торможение его синтеза в печени, что приводит к увеличению концентрации глюкозы в крови. [7]

Одновременно макромолекулы ДНК под действием какого-то внутриклеточного фермента рвутся в совершенно произвольных местах. Подобные разрывы совершаются в среднем 4 - 5 раз на каждую цепь ДНК, существующую внутри клетки. Затем подобная нить служит матрицей для синтеза ДНК. Если нити AD и C F относились к различным мутантам и содержали аллеломорфные цистроны, то образуется рекомбинант. Если аллели были в области перекрытия CD - C D, то получается гете-розигота. [8]

Про те инки на за - это внутриклеточный фермент, через который цАМФ реализует свой эффект. Протеинкиназа может существовать в 2 формах. В отсутствие цАМФ Протеинкиназа представлена в виде тетрамерного комплекса, состоящего из двух каталитических ( С2) и двух регуляторных ( Rj) субъединиц с мол. В присутствии цАМФ протеинкиназный комплекс обратимо диссоциирует на одну К2 - субъединицу и две свободные каталитические субъединицы С; последние обладают ферментативной активностью, катализируя фосфорилирование белков и ферментов, соответственно изменяя клеточную активность. [9]

Электрическая активность изолированных нейронов моллюска Aplysia. А. Ритмический водитель ритма. Б. Разрядный водитель ритма. В. Осциллирующий водитель, ритма. [10]

Циклические нуклеоти-ды в свою очередь регулируют активность множества внутриклеточных ферментов. Это ведет к изменению не только свойств синаптических мембран, но и транскрипции генов и многих других процессов. В результате зависящего от сАМР фосфорилирования увеличивается активность РНК-полимеразы II, а также орнитиндекарбоксилазы, участвующей в образовании полиаминов ( гл. Таким образом, прохождение импульса через синапс должно оказывать продолжительное влияние на свойства этого синапса. [11]

К классу гидролиз относятся все ферменты пищеварительного тракта и все внутриклеточные ферменты, катализирующие гидролитический распад белков, жиров и углеводов. [12]

Он является универсальным посредником передачи гормонального сигнала в клетке и активирует внутриклеточные ферменты ( протеинкиназы), участвующие в синтезе белков и различных ферментов. [13]

Окисление субстрата разделяют на две фазы: 1) активизации деятельности внутриклеточных ферментов при росте клеток; 2) преимущественной активизации внеклеточных ферментов в результате обменных процессов в сформированной клетке. Плек [51 ] отмечает, что существование огромного фонда покоящихся клеток и постоянно меняющегося состава активных и пассивных компонентов микробных ценозов допускает и ту, и другую зависимость. [14]

В последнее время токсичность СС14 объясняют превращением его в свободные радикалы под действием ряда внутриклеточных ферментов. [15]

Страницы: 1 2 3 4