Ключевой фермент

Cтраница 1

Использование специфической рестриктирующей эндонуклеазы, которая образует в месте разрыва выступающие концы, для расщепления двух разных ДНК ( ДНК. и ДНК2 и получения фрагментов для последующей рекомбинации. Поскольку многие рестриктирую-щие эндонуклеазы расщепляют лишь специфические участки ДНК, обладающие осевой симметрией второго порядка, образующиеся липкие концы комплементарным образом взаимодействуют с концами любой другой ДНК, разрезанной той же самой эндонуклеазой. При отжиге из соответствующих фрагментов flHKt и ДНК2 могут снова образоваться исходные молекулы или же новые рекомбинантные ДНК, как это показано на рисунке. Ковалентное сшивание фрагментов осуществляется под действием ДНК-лигазы. [1]

Другой ключевой фермент, широко применяемый для соединения фрагментов ДНК-это терминальная трансфе-раза, которая способна присоединять к 3 -концу цепей ДНК большое число следующих друг за другом дезоксирибону-клеотидных остатков. Поскольку для действия терминальной трансферазы не нужна матрица, она способна построить З - концевые последовательности, состоящие из нуклеотидов одного типа. Следовательно, к З - концам одной из двухцепо-чечной ДНК можно добавить poly ( G хвосты, а к З - концам другой - poly ( С хвосты. [2]

Ключевые ферменты пентозного цикла глюкозо-6 - фосфатде - Чищюгеназа и 6-фосфоглюконатдегидрогеназа у тли Aphis fabae L. [3]

Ключевые ферменты пентозного цикла глюкозо-6 - фосфатде-гидрогеназа и 6-фосфоглюконатдегидрогеназа у тли Aphis fabae L. [4]

Ковалентная модификация фермента путем фосфорилирования-дефосфо-рилирования остатков серина.| Нековалентная модификация фермента путем аденилирования-деадени-лирования. [5]

Уровень активности ключевых ферментов обмена углеводов и соответственно интенсивность и направленность самих процессов обмена определяются соотношением фосфорилированных и де-фосфорилированных форм этих ферментов. [6]

Подобную инактивацию какого-нибудь определенного ключевого фермента называют биохимическим повреждением. [7]

Цитохром р45о является ключевым ферментом системы микросомального окисления. Цитохром р450 присоединяясь к соответствующему субстрату, фактически начинает реакции биотрансформации субстрата. [8]

Фосфофруктокиназа - один из ключевых ферментов, регулирующих процесс гликолиза в целом. Активной формой фермента является тетрамер, состоящий из 4 субъединиц с молекулярной массой 83 000 Да каждая. В зависимости от условий тетрамеры могут превращаться в высокополимерные агрегаты или диссоциировать на неактивные димеры и мономеры. Фосфофруктокиназа является аллостериче-ским ферментом. [9]

Регуляция идет путем воздействия на ключевой фермент биосинтеза конечным продуктом рибофлавином, ФМН, ФАД. [10]

Отмечено, что фосфолипазы являются ключевыми ферментами не только прямого, но и опосредованного действия. Накапливающиеся продукты их катализа - лизофосфолипиды, обладают сильными поверхностно-активными свойствами, что приводит к разрушению ли-попротеиновых структур клетки и активации гидролаз, ответственных за автолитический распад клеточных полимеров. [11]

Особо следует отметить, что некоторые ключевые ферменты, регулирующие процессы внутриклеточного обмена веществ, также существуют как в фосфорилированной, так и в дефосфорилированной форме. Этим подчеркивается значение фосфорилирования-дефосфорилирования в процессах химической модификации макромолекул, участвующих в интегральных процессах метаболизма. [12]

Инсулин стимулирует гликолиз, повышая активность ключевых ферментов: глюкокиназы, фосфофруктокиназы и пируваткиназы. В печени он снижает активность глюкозо-6 - фос-фатазы. Эти процессы и стимуляция трансмембранного транспорта глюкозы обеспечивают поток глюкозы из крови в клетки. Инсулин стимулирует синтез гликогена за счет активации гликогенсинтазы ( дефосфорилирование фермента в форму / - активную); этот процесс сопряжен с активацией фосфодиэстеразы и уменьшением внутриклеточной концентрации цАМФ, а также активацией фосфа-тазы гликогенсинтетазы. Действие инсулина на транспорт глюкозы, гликолиз, гликогеногенез продолжается секунды-минуты и включает фосфорилирование-дефосфорилирование ферментов. [13]

Описанные в § 10.1 пути регуляции ключевых ферментов систем биохимических процессов являются самыми быстродействующими. Изменение концентрации аллостерического эффектора ведет к изменению количества фермента, находящегося в комплексе с эффектором, за малые доли секунды, поскольку время установления равновесия для комплексов фермент-эффектор весьма мало. [14]

Эта дегидраза, возможно, играет роль ключевого фермента в синтезе ненасыщенных жирных кислот у организмов подобного типа. [15]

Страницы: 1 2 3 4