Ключевой фермент
Cтраница 3
Активность регуляторных ферментов контролируется не только аллосте-рически, но и с помощью обратимой химической ковалентной модификации, чаще всего путем фосфорилирования - дефосфорилирования ключевого фермента. [31]
Прогрессирующее загрязнение окружающей среды различными вредными веществами является постоянным стимулом для развития исследований ферментативной системы организма, ответственной за биотрансформацию чужеродных соединений, ключевым ферментом которой является цитохром Р-450. Наиболее токсичными из широко распространенных ксенобиотиков являются полихлорированные полициклические соединения типа диоксина. В настоящей работе исследовали индуцирующее влияние 2 3 7 8-тетрахлордибензо-п - диоксина ( ТХДД) на изоферменты цитохрома Р-450, относящиеся к подсемейству IA - цитохромы P45OIA1 и P450IA2, которые связывают с метаболической активацией полициклических ароматических углеводородов и ароматических аминов, соответственно, до мутагенных и канцерогенных продуктов. [32]
В биосинтезе циклических тетрапирролов - тема, хлорофиллов и кор-ринов - у всех живых организмов ( животных, растений и микроорганизмов) главные участки биохимического контроля находятся около АЛК и ее ключевых ферментов - АЛК-синтетазы и АЛК-дегидразы. Механизм действия этого контроля в индивидуальных случаях пока изучен недостаточно. Множество экспериментальных данных свидетельствует в пользу того, что у разных организмов и в разных тканях могут функционировать несколько различных механизмов. [33]
В качестве модели, объясняющей колебания в ферментативной реакции, в работе Чая [43] была предложена модель, основанная на механизме обратной связи градиента протонов, проникающих сквозь мембрану. Активность ключевого фермента в реакции зависит от рН во внутреннем отделении. Были обнаружены предсказываемые моделью колебания значения рН, а также активности фермента и концентрации субстрата. В работе Чая и Чо [44] эта концепция была расширена и расчетным путем были получены подобные экспериментальным колебания компонентов ферментативных реакций. [34]
Для ключевых ферментов обмена в-в ( их активность определяет скорость превращения субстратов, напр, в цикле трикарбоновых к-т и гликолизе) характерна также аллостерич. В этом случае низкомол. [35]
Можно представить, что повреждение молекулы ДНК печеночной, костной или какой-либо другой клетки в области гена-регулятора или гена-оператора, ведающих ключевыми ферментами синтеза ДНК ( тимидилатсинтетазы, тимидилаткиназы и полимеразы), приведет к нарушению генетического контроля над процессом образования этих ферментов и обусловит значительное ускорение их синтеза. Активация ключевых ферментов синтеза ДНК создает условия для повышения скорости пролиферации клона мутировавшей клетки и, вероятно, исключает действие генов, определяющих синтез информационных РНК, необходимых для дальнейшей дифференциации клеток. [36]
 |
Ацетил - КоА - путь фиксации С02 у гомоацетатных клостридиев. [37] |
Вторая молекула С02, углерод которой служит источником карбоксильной группы ацетата, при участии СО-дегидрогеназы восстанавливается до СО, оставаясь связанной с этим ферментом. СО-дегидрогеназа, ключевой фермент этого пути синтеза ацетата, имеет 3 центра, связывающие СН3 -, СО-группы и кофер-мент А. [38]
Открывая первый этап в метаболизме глюкозы - ее фосфорили-рование, гексокиназная реакция занимает ключевое положение по отношению к важнейшим путям обмена углеводов: гликолизу, биосинтезу гликогена и пентозофосфатному пути. Реализация функции ключевого фермента во многом зависит от способности гексокиназы к взаимодействию с митохондриальными мембранами. [39]
Они могут исходить от не нейрональных клеток, не имеющих прямого контакта с нервной клеткой, а поступать также из другой нервной клетки и действовать через синаптический контакт. Тирозингидроксилаза - это ключевой фермент катехоламинового синтеза ( гл. [41]
К гетероферментативным молочнокислым бактериям, сбраживающим сахара с образованием молочной кислоты, С02, этанола и / или уксусной кислоты, относятся представители рода Leuconostoc и бактерии, объединенные в подрод Betabacterium рода Lactobacillus ( L. У них отсутствует ключевой фермент гли-колитического пути - фруктозодифосфатальдолаза, и поэтому сбраживание субстратов они могут осуществлять только по окислительному пентозофосфатному пути, т.е. являются облигатно гетероферментативными формами. [42]
Окислительный пентозофосфатный путь функционирует в качестве единственного пути сбраживания углеводов у облигатных гетероферментативных молочнокислых бактерий. Эти бактерии лишены ключевых ферментов гликолитического пути, например аль-долазы и триозофосфатизомеразы. Большинство молочнокислых бактерий имеют два пути сбраживания углеводов: гликолитиче-ский и окислительный пентозофосфатный. [43]
В настоящей работе были изучены две дегидрогеназы окислительного пути гексозомонофосфатов, полученные из экстрактов Aphis fabae. Оба фермента являются ключевыми ферментами пен-тозного цикла, специфичны к НАДФ и весьма активны в присутствии их соответствующих субстратов. [44]
Поджелудочная железа относится к железам со смешанной секрецией. Внешнесекреторная функция ее заключается в синтезе ряда ключевых ферментов пищеварения, в частности амилазы, липазы, трипсина, химо-трипсина, карбоксипептидазы и др., поступающих в кишечник с соком поджелудочной железы. Внутрисекреторную функцию выполняют, как было установлено в 1902 г. Л.В. Соболевым, панкреатические островки ( островки Лангерганса), состоящие из клеток разного типа и вырабатывающие гормоны, как правило, противоположного действия. Так, а - ( или А -) клетки продуцируют глюкагон, 3 - ( или В -) клетки синтезируют инсулин, 6 - ( или D -) клетки вырабатывают соматостатин и F-клетки-малоизученный панкреатический полипептид. [45]
Страницы: 1 2 3 4