Cтраница 1
Очищенный фермент катализирует также окисление L-молочной кислоты в пировиноградную и глиоксилевой кислоты в щавелевую. Сродство фермента к этим субстратам уменьшается в следующем порядке: гликолевая кислота, молочная, глиоксилевая. [1]
Очищенный фермент содержит около 3 % нуклеотидов в виде сложного олигонуклеотида, который, вероятно, действует как заранее вмонтированная затравка и обеспечивает некоторое, хотя и замедленное, течение реакции в отсутствие добавленной извне затравки. [2]
Очищенный фермент с молекулярной массой 207000 содержит 2 моль пиридоксаль-5 - фосфата на 1 моль. В отличие от фосфо-рилазы животных у него отсутствуют в качестве структурных компонентов серинфосфат и нуклеотиды, не наблюдается активирование аде-ниловой кислотой. Картофельная фосфорилаза содержит 6 сульфгид-рильных групп на 1 моль, тормозится n - хлормеркурибензоатом, причем ингибирование лишь частично снимается прибавлением цистеина. [3]
Очищенный фермент из дрожжей не способен превращать тиаминмонофосфат в тиаминпиро-фосфат, и, следовательно, пирофосфатная группа переносится непосредственно от АТФ на тиамин. [4]
Очищенный фермент содержит прочно связанные ионы цинка и похож в этом отношении на два других гидролитических фермента - карбоксипептидазу ( гл. [5]
Впервые очищенные ферменты в форме кристаллич. [6]
Помимо иммобилизации высоко очищенных ферментов, весьма перспективен способ иммобилизации целых клеток микроорганизмов, обладающих той или иной ферментной активностью. В этом случае фермент более стабилен. [7]
Далее действовали очищенным ферментом, осуществляющим пирофосфоролиз трех концевых нуклеотидов - аденина и двух цитозинов. [8]
В частности, очищенный фермент, катализирующий окисление аскорбиновой кислоты ( витамин С) в дезоксиаскорбиновую кислоту, содержит 8 атомов меди на одну молекулу; все они настолько прочно связаны с белковой молекулой, что даже не обмениваются с ионообменными смолами и не отделяются методом диализа. Более того, с помощью метода электронного парамагнитного резонанса показано участие ионов меди в промежуточном переносе электронов. Интересно отметить, что свободные ионы меди также наделены каталитической активностью при окислении аскорбиновой кислоты, однако эта активность повышается во многие тысячи раз, если ионы меди соединяются с апофер-ментом в единый комплекс-холофермент. [9]
Поскольку активность некоторых очищенных ферментов может быть увеличена добавками различных ионов металлов и многие биохимические реакции протекают с измеримыми скоростями в отсутствие какого-либо катализатора, этот критерий оказывается существенным для определения истинных метал-лоферментов. В связи с этим истинные металлоферменты [3] могут быть разделены на две категории в зависимости от величин констант сродства, характеризующих связывание иона металла: металлофер менты, в состав которых входит ион металла, и ферменты, для активации которых необходимы добавки ионов металлов. [10]
Метод требует применения очищенных ферментов, так как окрашенные примеси мешают при колориметрических измерениях. [11]
В результате обработки очищенных ферментов ДФФ, меченным Р32, и последующего ферментативного или кислотного гидролиза было установлено, что фосфорилированию подвергается гидроксильная группа серина. Было найдено, что последовательность аминокислот, непосредственно примыкающих к связанному с ДФФ остатку серина, является общей для целого ряда ферментов, таких, как химотрипсин, трипсин, панкреатическая эластаза, тромбин; несколько неожиданно такая же последовательность вблизи серина оказалась у фосфоглюкомутазы. [12]
В то же время очищенный фермент из плазмы человека с одинаковой скоростью гидролизовал оба изомера; цельная плазма кролика обладала невысокой специфичностью; цельная плазма крыс проявляла выраженную специфичность, но далеко не такую полную, как фермент почек свиньи. [13]
При фракционировании на колонке очищенного фермента постоянство соотношения металл - ферментативная активность должно сохраняться по всему пику белка. Кроме того, если в качестве метода разделения применяется гель-фильтрация, пик, содержащий металл, должен выходить в соответствии с молекулярной массой ( или стоксовым радиусом) фермента и с учетом свободного объема колонки. [14]
В производственных процессах, осуществляемых с помощью очищенных ферментов, используются особые конструкции реакторов. Их описание не входит в задачи данной книги, однако они более просты, чем ферментеры. [15]