Протеолитический фермент

Cтраница 2

Протеолитический фермент папаин отличается от а-химотрипсина тем, что в нем цистеин ( или его лабильное производное) входит в состав активного участка. Фермент дезактивируется соединениями, образующими комплексы с группами - SH или реагирующими с ними; активность восстанавливается в результате реакций, которые должны приводить к регенерации SH-групп. [16]

Протеолитические ферменты солода могут быть разделены на две группы: 1) протеиназы, куда входят: протеазы с оптимумом рН 3 - 4 5, дающие первые продукты распада белков; три-птические ферменты с оптимумом рН, близким к 6, дающие полипептиды и аминокислоты и 2) пептидазы с оптимумом рН, близким к 7, расщепляющие поли - и дипептиды до аминокислот. [17]

Протеолитический фермент папайи отличается от а-химотрипсина тем, что в нем цистеин ( или его лабильное производное) входит в состав активного участка. [18]

Протеолитические ферменты микробного происхождения заменяют ренин в сыроделии для получения сгустка. Начинают их использовать для размягчения ( тендеризации) мяса, ускорения созревания рыбы при посоле, в виноделии и пивоварении. Липазы находят применение в производи тве цельного сухого молока, в сыроделии для ускорения созревания сыров и придания им специфического вкуса и аромата. [19]

Протеолитические ферменты типа папаина всегда присутствуют в клетках совместно с ферментами типа пептидаз или пептид-гидролаз, которые катализируют гидролитическое расщепление пептидных связей в молекулах пептидов. Известны три группы ферментов этого типа, различающиеся по характеру их действия: аминопептидаза, карбокси пептид а-за и дипептидаза. [20]

Протеолитические ферменты микробного происхождения из грибов и бактерий вполне доступны. [21]

Схема последовательной деградации пищевых белков в желудочно-кишечном тракте. [22]

Все протеолитические ферменты синтезируются в виде неактивных предшественников, называемых зимогенами или проферментами, и таким образом клетки защищены от контакта с активной формой фермента и автолиза. [23]

Некоторые протеолитические ферменты обладают способностью инициировать образование высокомолекулярных белко-воподобных соединений из концентрированных растворов продуктов ферментативного расщепления протеинов. [24]

Этот главный протеолитический фермент желудочного сока встречается, по-видимому, у всех позвоночных, хотя свойства ферм: ентов из разных источников могут несколько различаться. Наиболее детально изучен фермент свиньи. Поскольку рН желудочного сока, как правило, близок к 1 или 2, пепсин должен обладать необычно большой устойчивостью в сильно кислых растворах. В этом смысле пепсин, возможно, уникален или, во всяком случае, резко отличается от всех других известных ферментов. [25]

Для протеолитических ферментов характерен ряд общих свойств и особенностей. [26]

Иммобилизация протеолитических ферментов предотвращает их автолиз ( и также агрегацию) и позволяет проводить исследования даже в условиях, когда в случае свободных ферментов происходит быстрый автолиз. [27]

Роль протеолитических ферментов никоим образом не ограничивается их участием в пищеварительном процессе у млекопитающих. Эти ферменты встречаются у всех живых существ и выполняют многие различные функции. Мы начнем с того, что рассмотрим пищеварительные ферменты человека, а затем перейдем к пищеварительным ферментам из других источников. [28]

Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта млекопитающих. [29]

Группа протеолитических ферментов - катепсинов - обнаружена в почках, селезенке, печени и легочной ткани, а также в некоторых других тканях. Катепсины локализованы внутриклеточно; это эндопептидазы, гидро-лизующие как белки, так и низкомолекулярные синтетические субстраты. [30]

Страницы: 1 2 3 4