Протеолитический фермент
Cтраница 3
Группа протеолитических ферментов находит не менее широкое применение в различных областях народного хозяйства, чем карбогидразы. [31]
Белки-ингибиторы протеолитических Ферментов у растений ( Обзор) / / Прикл. [32]
АМИНОПЕПТИДАЗЫ, протеолитические ферменты; катализируют отщепление N-концевых остатков аминокислот от пептидов и белков. Обнаружены в тканях животных, растений, а также у микроорганизмов. Наиболее изучена лейцин-амин опептидаза, выделенная в чистом виде из почек и хрусталика глаза и отщепляющая преим. [33]
Энтерокиназа - протеолитический фермент, вырабатываемый слизистой двенадцатиперстной кишки. Она представляет собой гликопротеид; полностью еще не охарактеризована. [34]
Чтобы инактивировать протеолитические ферменты в свежем мясе, достаточно предварительно подогреть его до температуры 65 - 75 С. При такой температуре мясо остается полусырым, а поскольку после радиационной стерилизации его не требуется дополнительно нагревать, полусырые говяжьи бифштексы можно упаковать в герметичную оболочку и хранить при комнатной температуре больше двух лет. При нагреве для подвода тепла не используют никаких жидкостей, поэтому питательная ценность продукта сохраняется, не страдают также другие качества. [35]
Папаином называют протеолитический фермент из плодов тропического дынного дерева Carica papaya. Молекула папаииа состоит из одной полипептидной цепи, аминокислотная последовательность которой уже расшифрована. [36]
Не все известные протеолитические ферменты одинаково пригодны для мягчения белковых пищевых продуктов. Необходимо, чтобы фермент обладал способностью разрывать разнотипные пептидные связи, чтобы его действие было наиболее широким в том смысле, чтобы он был способен атаковать и разнохарактерные белки, и различные участки в их молекулах. [37]
Для некоторых протеолитических ферментов характерны реакции транс-пептидации - перенос аминокислотных остатков от одного субстрата к другому. [38]
Пространственная разобщенность протеолитических ферментов и субстрата в сложно организованных клетках эукариот обеспечивает клеточную целостность. В случае незапланированного выхода протеиназ из лизосом каждая из них связывается со своим специфическим ингибитором - белком, расположенным в цитозоле, ингибирование носит конкурентный характер и препятствует развитию автолиза растущей и делящейся клетки. При закисле-нии среды ( рН 4 - 6) протеазы освобождаются от ингибиторов путем автокатализа и производят неселективный протеолиз других клеточных ( дрожжевых) белков. При синтезе протеаз они в форме проферментов транспортируются из цитозольных полисом в вакуоли, что защищает клеточные белки от разрушения. [39]
Благодаря синтезу протеолитических ферментов в виде неактивных предшественников экзо-кринные клетки не подвергаются разрушению этими ферментами. Попав в тонкий кишечник, трипсиноген превращается в активную форму-трипсин ( рис. 24 - 4) - под действием энтеро-киназы, специализированного протеоли-тического фермента, секретируемого клетками кишечного эпителия. Свободный трипсин по мере своего образования также участвует в каталитическом превращении трипсиногена в трипсин. Образование свободного трипсина обусловлено отщеплением гексапептида от N-конца полипептидной цепи трипсиногена. Как мы уже видели ( разд. [41]
При выделении протеолитических ферментов совместно с другими следует помнить, что они могут расщеплять любые сопутствующие белки и в том числе любые ферменты, находящиеся вместе с ними в системе. В нашей стране сравнительно недавно разработаны технологические схемы, позволяющие одновременно выделять из поджелудочной железы животных ( свиней, крупного рогатого скота и др.) ряд ферментов и гормонов. [42]
С помощью протеолитических ферментов получ ают различные белковые гидролизаты молока, расщепляя в нем белки папаином, бромелином, протеиназами грибов или бактерий. Вырабатывают, например, легко усвояемые молочные продукты для больных или детей. Коровье или козье молоко гидролизуют, нагревая с препаратами протеаз при 50 - 60 С, прибавляя лимоннокислые и фосфорнокислые соли ( Na или К), заменяя на натрий или калий часть содержащегося кальция. Белковые гидролизаты, необходимые для приправ, специальных диет и кормов, получают, проводя глубокий ферментативный протеолиз белков мяса, рыбы или молока. Как и в случае карбогидраз, ферментативное расщепление имеет преимущества перед кислотным или щелочным. Оно технически проще и не вызывает разрушения или рацемизации аминокислот. [43]
Функция тех протеолитических ферментов, которые находятся в желудочно-кишечном тракте, заключается в расщеплении введенных с пищей белков и превращении их в аминокислоты, которые подвергаются затем быстрому всасыванию. Такой распад происходит даже в строго стерильных условиях и, следовательно, не вызывается бактериями; он коренным образом отличается от гниения, которое часто сопровождается протеолизом. Протеолиз при гниении вызывается протеолитическими ферментами размножающихся бактерий, тогда как автолиз осуществляется тканевыми ферментами, идентичными катепсину или близкими ему. [44]
Под действием протеолитических ферментов ( протеиназ) белки расщепляются на строго определенные фрагменты, называемые пептидами, с концевыми аминокислотами, соответствующими избирательности действия протеиназ. Структура некоторых таких фрагментов неполного гидролиза доказана последующим химическим их синтезом. [45]
Страницы: 1 2 3 4