Cтраница 4
Для производства протеолитических ферментов в промышленных масштабах используют плоды дынного дерева ( Carica papaya), из которых получают папаин и химопапаин; побеги и листья инжира ( Ficus carica), из которых получают фицин; плоды, стебли и отходы переработки ананасов ( Ananas comosus), из которых выделяют бромелин. Перечисленные препараты находят широкое применение для производства медикаментов за рубежом. В нашей стране растительные про-теиназы не производятся, так как растения, их продуцирующие, произрастают, главным образом, в тропических странах. [46]
Изменение активности протеолитических ферментов семян хлопчатника при поражении растений вилтом / Гарцбейн М.И., Касымова Т.Д., Кученкова М.А. и др. / / Химия природн. [47]
К числу других важных протеолитических ферментов растений относятся бромелин из ананаса, химопапаин из латекса Carica papaya и аскле-паин из корней и латекса молочая. [48]
![]() |
Протеолитические ферменты пищеварительного тракта. [49] |
Одним из хорошо изученных и основных протеолитических ферментов пищеварительного тракта является пепсин. Пепсин вырабатывается в главных клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме-в виде пепсиногена. Превращение пепсиногена в активный пепсин происходит в желудочном содержимом, однако молекулярный механизм этого превращения в деталях еще не выяснен. [50]
Трипсин является протеолитическим ферментом, разрывающим пептидные связи в молекуле белка. [51]
Химотрипсин является протеолитическим ферментом, образующимся в поджелудочной железе млекопитающих. Для медицинского применения получается из поджелудочной железы крупного рогатого скота. В соке поджелудочной железы он содержится в неактивном состоянии в виде химотрипсиногена ( химотрипсиноген А и В), который активируется под влиянием трипсина, причем из химотрипсиногена А образуется ряд форм: а -, Р -, у -, б -, в - и я-химотрипсины, а из химотрипсиногена В - химотрип-син В. Все формы химотрипсина близки по ферментативным свойствам, но отличаются по активности. Практическое значение в качестве лекарственного средства в настоящее время имеет альфа-химотрипсин. [52]
В настоящее время протеолитические ферменты являются наиболее активными каталитическими агентами гидролиза белков, но они обладают рядом недостатков: а) гидролиз редко идет до конца; б) благодаря термолабильности протеолитиче-ских ферментов температура реакции должна поддерживаться при 80 С или ниже, в) сами ферменты являются белками; так как они подвергаются частичному автолизу, то через них в гид-ролизат вводят аминокислоты, которые затем определяются как составные части исследуемого белка. Поэтому чаще пользуются сильно диссоциирующими кислотами и щелочами. Нужная концентрация их до известной степени зависит от белка, подлежащего гидролизу, но она всегда обратно пропорциональна времени и температуре гидролиза. Применяют 5 - 20-кратный объем кислоты или щелочи по сравнению с весом взятого белка. [53]
Химотрипсин - это протеолитический фермент, секретируемый из поджелудочной железы в тонкий кишечник в виде неактивного предшественника, или зимогена, называемого химотрипсиногеном. Химо-трипсиноген, представляющий собой полипептидную цепь из 245 аминокислотных остатков и содержащий пять дисульфидных связей, образованных пятью остатками цистина, активируется в тонком кишечнике под действием другого протеолитического фермента-трипсина. [54]
Некоторые авторы разделяют протеолитические ферменты на протеиназы, расщепляющие белок до пептидов, и пептидазы, расщепляющие белок до аминокислот. Считают, что протеиназы более активны, чем пептидазы, и поэтому гидролиз белков в основном доходит до стадии полипептидов, а не аминокислот. [55]