Иминокислота
Cтраница 2
Если в состав первичной структуры белка входит остаток иминокислоты - пролина (8.2), то соответствующая пептидная группа не имеет водорода, так как у пролина атом азота удерживает только один атом водорода, который отщепляется при образовании пептидной связи с выделением молекулы воды. Атом азота такой пептидной группы не может образовать водородную связь с атомом кислорода соседней группы. Поэтому в месте расположения пролина структура а-спирали нарушается - происходит излом спирали. [16]
Структурная аналогия между другими парами дикарбоновых моноаминокислот и иминокислот заставляет предположить возможность дальнейших циклизаций, включающих стереохими-ческие превращения. К этим превращениям относится образование алло - мс-4 - окси - Ь - про-лина ( в сандаловом дереве) из трео-у-оксж - L-глутамата, образование траис-4 - метил - Ь - про-лина ( XXX) ( в плодах растений из семейства Rosaceae) из э / жтро-у-метил - Ь - глутамата ( XXIX) ( лилейные и папоротники) и образование 4-метилен - ВЬ-пролина ( XXXI) ( семена мушмулы японской) из у-метилен - Ь - глутамата. Перечисленные суммарные реакции приведены на фиг. [17]
 |
Список ряда работ, посвященных хроматографии аминокислот. [18] |
Однако описанный метод непригоден для определения пролина и других иминокислот. Определить пролин можно с помощью недавно предложенной [ 50а ] новой модификации этого метода. Амины и аминокислоты обрабатывают пиридоксалем, образующиеся при этом основания Шиффа при восстановлении превращаются в пиридоксиламинокислоты, флуоресценцию которых и измеряют с помощью приспособленного для этой цели анализатора аминокислот. Если для восстановления применяется бо-ротритид натрия NaBT4, то образующиеся кислоты можно определять радиометрическим методом. Пиридоксалевый метод пригоден также для определения пролина. [19]
Впервые выделен из гидрализатов желатина в 1902 г. Это иминокислота, он не содержит первичной аминогруппы; боковой радикал R оксипролина - полярный. Оксипролин входит в состав белков соединительной ткани, в частности в коллаген. [20]
Строго говоря, это не амино -, а иминокислота. Кольцо про-лина при обмене раскрывается путем окисления ( пролиноксидаза печени) и образуется глютаминовая кислота. [21]
Оксидаза D-аминокислот с простетической группой ФАД [369] окисляет в соответствующие иминокислоты DL-лейцин, D - и DL-метионин, D - и DL-аланин, DL-a - аминомасляную кислоту. Оксидаза L-аминокислот, содержащая ФАД, дезаминирует L-аргинин в a - кето-б - гуанидовалериановую кислоту, L-орнитин в a - кето-б-аминовалериановую кислоту, L-лизин в г-кето-е-аминокапроновую кислоту. [22]
На первой фазе кетокислота, присоединяя аммиак, образует иминокислоту. На второй фазе иминокислота восстанавливается и дает аминокислоту. Эта реакция может идти под действием какого-либо восстанавливающего агента, например НАДФ. [23]
Аминокислота в присутствии тканевого фермента окисляется путем дегидрирования в соответствующую иминокислоту. [24]
Карбоксилаза, являясь первичным амином, образует с пировиноградной кислотой иминокислоту. В результате отщепления двуокиси углерода из нее получается альдегидимин, который в момент образования соединяется со второй молекулой альде-гидимина. При наличии избытка пировиноградной кислоты из продукта реакции образуется ацетоин. Такой ход реакции оказалось возможным с большой вероятностью подтвердить модельными опытами с фенилглиоксиловой кислотой, поскольку беизоинаниланилид действительно дает с фенилглиоксиловой кислотой бензоин. [25]
Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта ( иминокислота), который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и а-кетокислоту. Следует указать, что оксидазы аминокислот ( L - и D-изомеров) являются сложными флавопротеинами, содержащими в качестве кофермента ФМН или ФАД, которые выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов, отщепляющихся от аминокислоты. Оксидазы L-аминокислот могут содержать как ФМН, так и ФАД, а оксидазы D-аминокислот-только ФАД в качестве простетической группы. [26]
Первая стадия окислительного дезаминирования - ферментативная, а вторая - гидролиз иминокислоты - протекает самопроизвольно. [27]
Зггщепляется а-енаминокислота V, находящаяся в таутомерном равновесии с pi - иминокислотой Va. В результате гидратации а-иминокислоты и последующего Ьтщепления молекулы аммиака получается а-оксокислота. [28]
Однако расщепление такого типа не наблюдается в случае пептидной связи, образованной иминокислотой, как, например, у глицилпролина. [29]
Однако расщепление такого типа не наблюдается в случае пептидной связи, образованной иминокислотой, как, например, у глицилпролина. [30]
Страницы: 1 2 3 4