Фракция - белок
Cтраница 2
Протромбин ( тромбоген) является глюкопротеидом и содержится в глобулиновой фракции белков крови. Образование протромбина происходит в печени при наличии достаточного количества витамина К. Под влиянием тромбокиназы и ионов кальция протромбин превращается в тромбин. Тромбин в свою очередь действует на фибриноген и превращает его в фибрин. [16]
 |
Схема прибора для электрофореза белков на бумаге. [17] |
Электрофорети-ческое разделение глобулинов представляет собой определенный интерес при изучении этой фракции белков. Кроме того, глобулины извлекают 10 % - ным раствором хлорида натрия и очищают диализом. [18]
Для доказательства избирательного концентрирования ДОФА в меланине несомненный интерес представляет анализ меланин-протеидной фракции белков меланомы. [19]
С другой стороны, было видно, что отрицательный заряд некоторых фракций белков восприимчивых сортов, который появляется в результате их диссоциации в щелочном буфере, меньше по величине, чем заряд белков устойчивых сортов. В результате этого скорость передвижения некоторых белковых фракций в соке восприимчивых сортов оказывается меньше скорости электроосмоса, и эти фракции передвигаются к катоду, хотя на самом деле обладают обычной анодной подвижностью. [20]
 |
Схема электродиализатора. [21] |
Для разделения и очистки водорастворимых белков обычно применяется фракционное высаливание при помощи растворов нейтральных солей: NaCl, Na2SO4, MgSO4, ( МШЬЗС и др. Отделенные таким образом фракции белков освобождаются от солей при помощи диализа через полупроницаемые перепонки ( пергамент, пленка коллодия, задубленный желатин и др.), которые легко пропускают соли и другие низкомолекулярные вещества, но удерживают высокомолекулярные белки. Часто применяют к электродиализ. [22]
Прадхан и Уэст [197] установили, что у мышей, пораженных саркомой, тиоТЭФ вызывает сначала повышение, а затем снижение включения меченого глицина как в гистоновую, так и негистоновую фракцию ядерного белка. [23]
Для разделения и очистки водорастворимых белков обычно применяется фракционное высаливание при помощи растворов нейтральных солей: NaCl, Na2SO4, MgSO4, ( NH4) SSO4 и др. Отделенные таким образом фракции белков освобождаются от солей при помощи диализа через полупроницаемые перепонки ( пергамент, пленка коллодия, задубленный желатин и др.), которые легко пропускают соли и другие низкомолекулярные вещества, но удерживают высокомолекулярные белки. [24]
С повышением влажности мятки при увеличении температуры до 120 С уменьшается доля водорастворимой фракции белков. Щелочерастворимая фракция белков начинает также уменьшаться, причем при повышенной влажности это уменьшение начинается при более низкой температуре, чем у мятки, имеющей пониженную влажность. [25]
Эта белковая фракция лишена фосфора. Небольшая фракция воднорастворимых белков содержит незначительное количество фосфора. [26]
Все белки сыворотки при рН 8 6 заряжаются отрицательно и перемещаются в электрическом поле в сторону анода. Однако практически медленно продвигающиеся фракции белков сыворотки обычно движутся в сторону катода. Аномальное движение этих фракций объясняется наличием в агаровом геле электроэндоосмотического тока жидкости, направленного в описанных выше условиях от анода к катоду, а также тока жидкости, возникающего при неравномерном испарении воды с поверхности геля. Неравномерное испарение приводит к неравномерному распределению электрического поля в нем. [27]
Среди этих белков находятся ферменты участвующие в световой фазе фотосинтеза. Из лаыеялярной системы хлоросластов выделена фракций белка, похожая на структурный оелок митохондрий. [28]
Полное дезаминирование не было достигнуто ни в одном случае. Физическое и химическое исследования этих двух фракций дезаминированного белка показали, что фракция Б, у которой удалена только одна треть аминогрупп, по своему оптическому вращению, вязкости, молекулярному весу и отношению постоянных трения сходна с нативным белком и, следовательно, может быть названа неденатурированным дезаминированным белком. [29]
Ввиду исключения реакций окислительного распада исключаются реакции ресинтеза гликогена и органических фосфорных соединений и уже в первые часы накапливается значительное количество молочной кислоты и ортофосфатов, что, в свою очередь, приводит к резкому изменению нейтральной реакции живой мышцы ( близкой к рН 7 0 - 7 2) в кислую сторону ( рН 6 0 - 6 2), большему, чем то, которое наблюдается при утомлении живой мышцы. Одновременно с этим наблюдается переход значительной части фракции солерастворимых белков в нерастворимое состояние. При этом происходит дальнейшее уменьшение содержания гликогена и прогрессивное накопление неорганического фосфата и редуцирующих Сахаров. Содержание молочной кислоты, хотя и медленно, нарастает. Одновременно происходит переход части нерастворимых белков в растворимое состояние, однако сколько-нибудь глубокого распада белков не наблюдается. Резкое же увеличение содержания аммиачного азота свидетельствует о начавшихся процессах микробной порчи мяса. [30]
Страницы: 1 2 3 4