Cтраница 3
Концентрация белков в лимфе и тканевой жидкости ( в среднем 3 32 %) приблизительно вдвое меньше концентрации белков в плазме, так как в отличие от мочевины, Сахаров, аминокислот и некоторых неорганических ионов белки не переносятся через стенки клеток. Имеются данные, указывающие на то, что в лимфоидных тканях происходит синтез глобулиновой фракции белка. [31]
Они основаны на том, что глобулины сыворотки образуют осадок при добавлении некоторых реактивов, например, хлористого кальция, сулемы, тимола и др. Альбумины в этих условиях препятствуют выпадению глобулинов, поэтому относительное уменьшение содержания альбуминов или увеличение количества глобулинов облегчает появление осадков при названных реакциях. Легче в пробах на коллоидоустойчивость образуют осадки у-гло-булины, поэтому относительное увеличение содержания в сыворотке этой фракции белка легко улавливается пробами на коллоидоустойчивость. [32]
![]() |
Схема аппарата и.п.. направление потока крови - стрелка с одним штрихом, диализирующего раствора - с двумя штрихами. [33] |
Следовательно, часть белков при ультрафильтрации плазмы задерживается на ц.м. В связи с этим возникла необходимость выяснить, какие фракции белков задерживаются на мембране, установить зависимость количества задержанных на ц.м. белков от р и с белков в плазме, а также исследовать обратимость процесса задержки белков. [34]
По своей технологии и вкусовым качествам TBI является промежуточным между кисломолочными продукт и сырами. С кисломолочными продуктами его сближает исп зование кисломолочных бактерий, а с сырами - то, что тв представляет по существу концентрат казеиновых фракций лочного белка. [35]
В организме существует, по-видимому, значительное количество соединений, обладающих антиокислительными свойствами. Недавно Плацер и соавторы ( 1964) сообщили о наличии в крови веществ белковой природы, угнетающих процессы окисления ненасыщенных жирных кислот, связанных с а2 - и р-глобулиновыми фракциями белков сыворотки крови. После выделения и очистки антиоксидантная активность их повышается в 300 раз. Белковые антиоксиданты, по данным Плацера, представляют собой крупную белковую молекулу и не способны проникать внутрь клетки. В связи с этим они действуют в плазме крови. [36]
Этим же буфером проводят элюцию белка с колонки. Во фракциях измеряют концентрацию белка и ферментативную активность. Фракции белка, содержащие наибольшую активность, объединяют. К объединенному раствору добавляют сульфат аммония до 55 % - ного насыщения. [37]
Сразу после выхода раствора, соответствующего свободному объему колонки, в первых 4 - 5 мл содержится основная часть ферментативной активности. Эту фракцию белка выдерживают при 0 - 4 С в течение 2 5 ч ( происходит агрегация фермента), после чего центрифугируют при 30 000g в течение 30 мин. [38]
Различные макромолекулы в зависимости от их размера и заряда движутся в электрическом поле с разными скоростями. Распределение белков в электрофоретической ячейке обычно контролируют оптическими методами. Для препаративных целей фракции белков при электрофорезе собирают в различных отделениях ячейки. [39]
Для идентификации белков важную роль играют иммунологические реакции. Введенный в кровяное русло животного чужеродный белок автоматически вызывает образование белкового же антитела, связывающего введенный белок. Антитело образуется из у-глобулиновой фракции белков крови. Иммунитет к новому заражению, вырабатываемый в результате заболевания некоторыми болезнями или в результате прививки, имеет в своей основе выработку антител к данным видам бактериальных или вирусных белков. Антитело дает и видимую глазом реакцию с вызвавшим его появление белком ( антигеном) - образование осадка при смешении растворов. [40]
Для идентификации белков важную роль играют иммунологические реакции. Введенный в кровяное русло животного чужеродный белок автоматически вызывает образование белкового же антитела, связывающего введенный белок. Антитело образуется из у-глобулиновой фракции белков крови. Иммунитет к новому заражению, вырабатываемый в результате заболевания некоторыми болезнями или в результате прививки, имеет в своей основе выработку антител к данным видам бактериальных или вирусных белковых токсинов. Антитело дает и видимую глазом реакцию с вызвавшим его появление белком ( антигеном) - образование осадка при смешении растворов. [41]
Хлороз, сопровождающий этиолирование или недостаток железа, вполне мог бы быть обусловлен отсутствием или неактивностью какого-то одного фермента метаболизма порфиринов, например АЛК-синтетазы. Либо отсутствие одного или более специфических ферментов биосинтеза порфиринов могло бы просто отражать общий низкий уровень синтеза белка в клетке в целом или же в пластидах. Например, у кукурузы, страдающей от недостатка железа, фракция пластидных белков на 82 % меньше, чем обычно [101]; кроме того, свет, стимулирующий образование хлорофилла, активирует также образование некоторых белков, принимающих участие в фотосинтезе, например НАДФ-специфичной триозофосфатде-гидрогеназы в листьях проростков фасоли [83] и у эвглены [123], цитохрома / - типа у Суа-nidium caldarium [69] и у Euglena [142] и фико-билипротеидов у С. [42]
![]() |
Фотомикрография пористого поверхностного барьерного слоя УФ-мембран из полимеров с ЛК109. полученная при помощи сканирующего электронного микроскопа. [43] |
Это явление приводит к тому, что значения гидравлической проницаемости, достигаемые при использовании предварительно отфильтрованного растворителя, уменьшаются в десятки раз при работе с растворами до значений, которые незначительно отличаются от найденных для более плотной ГФ-мем-браны. Кроме того, эффективность фракционирования УФ-мембран обычно более низкая. Например, в случае разделения белков обнаружено [103], что для отделения двух фракций белков друг от друга молекулярные массы должны различаться не менее чем на порядок. Но даже в этом случае фракционирование может и не произойти, как, например, в случае разделения альбумина и глобулина. [44]
Как показывает магнитный критерий, образовавшиеся радикалы остаются стабильными в течение долгого периода. Облученные семена ячменя дают сигналы ЭПР радикалов, которые образуются, по-видимому, из фракций белков и нуклеиновых кислот в образце. Сигналы существуют в течение многих часов или суток, постепенно уменьшаясь. Как показывает опыт, по мере того как сигнал спадает, биологическая активность семян все более и более уменьшается. [45]