Cтраница 1
Фумараза ( фумаратгидратаза) присутствует в митохондриях. Пьерпойнт [18] показал, что в листьях табака 90 % всей фумараз-ной активности локализовано в митохондриях. [1]
Фумараза ( фумаратгидра-таза) шрисоединяет воду к фумарату; такая гидратация стереоспецифич-на и приводит к образованию малата. С помощью малатдегидрогеназы происходит дегидрирование малата до оксалоацетата, и тем самым регенерируется акцептор ацетата. Все реакции, кроме образования сукци-нил - СоА, обратимы. [2]
Фумараза обнаружена в бактериях, дрожжах, плесневых грибках, высших растениях и животных. Печень и мышцы особенно богаты ею. [3]
Так как молекула фумаразы содержит шесть активных центров, то теоретическое значение & ЭФФ должно увеличиться в шесть раз. [4]
Эта реакция катализируется ферментом фумаразой. Это говорит о том, что равновесие достигается, когда подвергается превращению такое количество фумарата, при котором образуется количество молей малата, в 4 42 раза большее числа молей фумарата. [5]
Стереоспецифичность реакции гидратации, катализируемой фумаразой, включает присоединение как а-гидроксилыюй группы, так и р-водородного атома. [6]
Механизм действия фермента аналогичен действию фумаразы. Эднако, если фумараза неспособна катализировать превращение иалеиновой кислоты в яблочную, то у муконовых кислот превра-дение происходит, так как разница в конфигурациях между ма-теиновой и фумаровой кислотами значительно больше, чем ежду цис-цис - и цис-транс-муконовымк кислотами. [7]
Механизм действия фермента аналогичен действию фумаразы. Однако, если фумараза неспособна катализировать превращение малеиновой кислоты в яблочную, то у муконовых кислот превращение происходит, так как разница в конфигурациях между малеиновой и фумаровой кислотами значительно больше, чем между цис-цис - и цис-транс-муконовьшп кислотами. [8]
Бактериальные гиалуронидазы действуют по типу фумараз или аконитаз на связь между кислородом и четвертым атомом углерода уроновой кислоты. Тестикумерная гиалуронидаза действует как типичная глюкозидаза, гидролизуя полимер по концевым N-ацетилглюкозаминным связям до тетрасахаров. [9]
В месте синтеза яблочной кислоты отсутствует фумараза. [10]
Этот фермент, более известный под названием фумараза, был выделен в кристаллическом виде из сердца свиньи. Фумараза высокоспецифична: она гидрата-рует только транс-форму двойной связи фумарата и не действует на его ис-фор-му, а также ни на ц ые -, ни на транс-форму монокарбоновых ненасыщенных кислот. В обратной реакции ( L-малат - - Фумарат) фумараза проявляет специфичность в отношении оптических изомеров; она неспособна катализировать дегидратацию D-малата. Кофермент для фумаразы не требуется. [11]
Стандартное изменение свободной энергии для реакции, катализируемой фумаразой ( Фумарат2 - f - H2O - Малат2 -), приведено в табл. 3.5. Проверьте этот результат, используя стандартные свободные энергии образования в водном растворе при 1 М активности и при 25 С. [12]
В работе [16] приведены данные по взаимодействию фермента фумаразы ( мол. Предполагается, что субстрат взаимодействует с одной положительно заряженной группой в каждом активном центре фермента. Считая, что реакция образования фермент-субстратного комплекса лимитируется диффузией, оценить величину эффективной константы скорости второго порядка взаимодействия субстрата с ферментом, если коэффициент диффузии фумарат-иона равен 9 3 - 10 - 6 см2 / сек; расстояние максимального сближения субстрата с активным центром фермента в момент взаимодействия принять равным 5 А. [13]
Обратимая реакция гидратации - дегидратации фумарат малат катализируется ферментом фумаразой. Были тщательно исследованы кинетика и механизм действия кристаллической фумаразы, выделенной из сердца свиньи. Этот фермент с молекулярным весом 2 2 - 105 состоит из четырех одинаковых полипептидных субъединиц ( мол. Их значения рК при ионной силе 0 01 равны 6 2 и 6 8 соответственно; по-видимому, это либо два гистидино-вых остатка, либо один остаток гистидина и один остаток аминодикарбоновой кислоты. Реакция стереоспецифична в обоих направлениях. Добавление или отщепление элементов молекулы воды осуществляется только в транс-конформации. [14]
Промышленное значение приобрели иммобилизованнные р-галак-тозидазы ( лактаза), аминоацилазы, фумараза, пенициллинамидаза, некоторые гидроксилазы, дегидрогеназы и другие ферменты. [15]