Фумараза

Cтраница 4

Обмен малата может идти двумя различными путями, и, судя по имеющимся данным, оба они примерно в равной степени конкурируют за малат цитоплазмы. В одной системе реакций малат превращается в фум. У двустворчатых моллюсков фумараза, по-видимому, находится в цитозоле, у гельминтов же она локализована в митохондриях. Фу-марат в свою очередь восстанавливается в сукцинат под действием фумаратредуктазы. [46]

В литературе имеются сообщения о подавлении одним или несколькими тетрациклинами ( обычно в высоких концентрациях) ряда окислительных процессов, например, окисления глюкозы, фруктозы, ксилозы и других Сахаров, промежуточных веществ цикла Кребса, фенилалани-на, тирозина и иных аминокислот. Они угнетают сукциндегидразу, маликодегидразу, фумаразу, пептидазы, триптофаназу и другие ферменты. Однако в ряде случаев ( при изучении адаптивных ферментов окисления лактозы, дезаминаз кишечной флоры крыс и др.) было доказано, что тетрациклины подавляют не действие уже имеющихся ферментов, а процесс их образования. Возможно, что и торможение некоторых других ферментативных реакций также зависит от влияния антибиотиков на синтез соответствующих ферментов. Сильное торможение тетрациклинами биосинтеза белка было обнаружено в опытах с мечеными аминокислотами, причем оказалось, что этот процесс подавляется хлортетрациклином в бактериостатических концентрациях, тогда как для угнетения синтеза нуклеиновых кислот необходимы значительно большие количества антибиотика. Это позволило ряду исследователей сделать вывод, что сущность антибиотического действия тетрациклинов заключается в подавлении ими синтеза белков. Такое предположение хорошо согласуется с высокой эффективностью тетрациклинов в отношении активно размножающихся бактерий и с большим сходством антибиотических свойств тетрациклинов и хлорамфеникола, механизм действия которого также, вероятно, основан на подавлении синтеза белков. [47]

Схема предполагаемого распределения метки показана на фиг. Углекислый газ входит в состав р-карбоксильной группы яблочной кислоты. Однако следует ожидать, что в присутствии фумаразы яблочная кислота будет находиться в равновесии с фума-ровой кислотой, которая имеет симметричное строение молекулы. Таким образом, можно полагать, что метка будет присутствовать в карбоксильных группах как яблочной, так и щавелевоуксусной кислот. Хотя у лимонной кислоты мечены только две из трех карбоксильных групп, симметрия ее молекулы сохраняется за счет того, что метка включается в карбоксилы, расположенные около углеродов метиленовых групп. Необходимо рассмотреть и другой путь, при котором аконитаза может действовать на молекулу лимонной кислоты между центральным углеродным атомом и любым углеродом метиленовых групп. [48]

Этот фермент, более известный под названием фумараза, был выделен в кристаллическом виде из сердца свиньи. Фумараза высокоспецифична: она гидрата-рует только транс-форму двойной связи фумарата и не действует на его ис-фор-му, а также ни на ц ые -, ни на транс-форму монокарбоновых ненасыщенных кислот. В обратной реакции ( L-малат - - Фумарат) фумараза проявляет специфичность в отношении оптических изомеров; она неспособна катализировать дегидратацию D-малата. Кофермент для фумаразы не требуется. [49]

Это, по-видимому, отражает то обстоятельство, что активным участком фермента является атом железа в восстановительной группе и что ни одна из ионогенных групп фермента непосредственно не вступает в реакцию. Это также означает, что ни в одной из стадий реакции не принимают участия ионы Н и ОЬГ. Другим отличием является то, что пероксидаза менее специфична, чем фумараза. [50]

Аналогичным образом могут быть синтезированы и некоторые другие практически важные L-аминокислоты, в частности, тирозин, 3 4-диоксифенилаланин. Использование ацилаз аминокислот позволяет разделить их L - и D-изомеры. В Японии создано производство L-яблочной кислоты из фумаровой на основе использования бактериальной фумаразы. Эта кислота применяется как заменитель лимонной кислоты в пищевой и фармацевтической промышленности. Ряд реакций трансформации, ведущих к получению стероидных препаратов, основан практически на ферментативной активности нерастущих клеток микроорганизмов. [51]

Орнитиновый цикл синтеза мочевины в печени. [52]

Из приведенной схемы процесса мочевинообразования нетрудно видеть, что один из атомов азота мочевины имеет своим источником свободный аммиак ( через карбамоилфосфат); второй атом азота поступает из ас-партата. Аммиак образуется главным образом в процессе глутаматде-гидрогеназной реакции. В процессе пополнения запасов аспартата участвуют три сопряженные реакции: сначала фумарат под действием фумаразы присоединяет воду и превращается в малат, который окисляется при участии малатдегидрогеназы с образованием оксалоацетата; последний в реакции трансаминирования с глутаматом вновь образует аспартат. [53]

Страницы: 1 2 3 4