Фумараза

Cтраница 2

Обратимая гидратация фумарата, продуктом которой является малат, катализируется ферментом фумаразой. [16]

Из индекса реакции видно, что действие этого фермента, аналогично действию фумаразы. [17]

Из индекса реакции видно, что действие этого фермента, анг логично действию фумаразы. [18]

Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата S при реакции, катализируемой ферментом ( константы Михаэлиса - Ментена. [19]

На рис. 3.3.2 представлен энергетический профиль реакции гидратации фумаровой кис-л & гы в яблочную под действием фумаразы. Фумаровая кислота как субстрат образует с фумаразой комплекс, который на стадии, определяющей скорость реакции, превращается в комплекс фумаразы с яблочной кислотой, распадающийся, наконец, на продукт реакции и исходный фермент. [20]

Влияние рН на скорости ( макс. /. ДЛЯ Реак ии с. [21]

Влияние рН, подобное приведенному на рис. 203 и 204, наблюдалось не только в случае фумаразы, но и для большого числа других ферментов. После работы Михаэлиса и сотрудников в 1911 г. за считается, что простейшее объяснение этого явления состоит в прямом взаимодействии двух диссоциирующих групп. [22]

Характерные особенности реакции с пероксидазой, которые рассматривались выше, не позволяют ( опять в противоположность реакции с фумаразой) легко ответить на вопрос, почему для проведения катализа необходимо присутствие макромолекул. Эта проблема усложняется еще и тем, что для фермента каталазы47, который, подобно пероксидазе, может катализировать реакции типа HOOR AH2 - RQH A H2O и который тоже представляет собой восстановительный белок, имеющий ту же валентность и тот же тип связи, что и пероксидаза ( см. стр. Вероятно, необходимой предпосылкой для более полного объяснения действия этих ферментов должно являться лучшее понимание строения железопорфириновых соединений. [23]

Большинство ферментов максимально активны в зоне рН / близкой от нейтральной: липаза поджелудочной железы, трипсин, каталаза, фумараза и др. В сильно кислой среде при рН 1 5 - 2 0 отмечен оптимум рН пепсина, в щелочной при рН 9 8 - аргиназы. [24]

Ферменты, катализирующие окислительные процессы, в т числе и ферменты цикла Кребса - аконитаза, изоцитратдепщ геназа, а-кетоглутаратдегидрогеназа, сукцинатдегидрогена: фумараза, малатдегидрогеназа - локализированы в митохс дриях. Эти ферменты расположены как в матриксе митохондр. В митохондри находится также аденозин-трифосфатаза, катализирующ отщепление остатка фосфорной кислоты в молекуле АТФ. [25]

Тот факт, что скорость реакции ( 3) выше, чем скорость реакции ( 2), также отличает данную реакцию от реакции с фумаразой. [26]

Яблочную кислоту, которая применяется в качестве подкис-лителя в пищевой промышленности, можно получать из фума-ровой либо путем ферментации при участии видов Paracolo-bactrum, либо с помощью иммобилизованной фумаразы. [27]

Этот фермент, более известный под названием фумараза, был выделен в кристаллическом виде из сердца свиньи. Фумараза высокоспецифична: она гидрата-рует только транс-форму двойной связи фумарата и не действует на его ис-фор-му, а также ни на ц ые -, ни на транс-форму монокарбоновых ненасыщенных кислот. В обратной реакции ( L-малат - - Фумарат) фумараза проявляет специфичность в отношении оптических изомеров; она неспособна катализировать дегидратацию D-малата. Кофермент для фумаразы не требуется. [28]

Ферменты обычно обозначают путем добавления суффикса аза к названию субстрата или к наименованию типа катализируемой реакции. Так, фумараза - фермент, катализирующий присоединение воды к фумарату, а малатдегидрогеназа - фермент, катализирующий реакцию отнятия водорода от L-яблочной кислоты. [29]

Механизм действия фермента аналогичен действию фумаразы. Эднако, если фумараза неспособна катализировать превращение иалеиновой кислоты в яблочную, то у муконовых кислот превра-дение происходит, так как разница в конфигурациях между ма-теиновой и фумаровой кислотами значительно больше, чем ежду цис-цис - и цис-транс-муконовымк кислотами. [30]

Страницы: 1 2 3 4