Фумараза
Cтраница 3
Механизм действия фермента аналогичен действию фумаразы. Однако, если фумараза неспособна катализировать превращение малеиновой кислоты в яблочную, то у муконовых кислот превращение происходит, так как разница в конфигурациях между малеиновой и фумаровой кислотами значительно больше, чем между цис-цис - и цис-транс-муконовьшп кислотами. [31]
Коэффициент диффузии фумара-зы можно рассчитать с помощью соотношения (12.6), и далее, с помощью уравнения (12.33), найти значение & ЭФФ для взаимодействия молекулы субстрата с одним активным центром фермента, равное 7 2 109 М-1-сек-1. Так как молекула фумаразы содержит шесть активных центров, то теоретическое значение & ЭФФ должно увеличиться в шесть раз. [32]
Это показывает, что реакцией, ограничивающей скорость окисления фумаровой кислоты, является образование яблочной кислоты. Удивительно, что активность фумаразы значительно выше, чем требуется для окисления фумаровой кислоты. [33]
Этот фермент катализирует дегидрирование 5-дегидрохинной кислоты с образованием 5-дегидрошикимовой кислоты. По своим свойствам дегидрохиназа напоминает фумаразу и ако-нитазу, так как она катализирует дегидратацию а-оксикислоты; однако дегидрохиназа неактивна по отношению к яблочной, лимонной и изолимонной кислотам. Фермент, очевидно, не имеет кофакторов. Константа равновесия указывает на преимущественное образование 5-дегидрошикимовой кислоты, но реакция явно обратима. [34]
Общей характерной особенностью ферментов является их специфичность. Еще одним примером может служить фермент фумараза, действие которой будет несколько подробнее рассмотрено ниже. Фумараза катализирует реакцию присоединения воды к фумаровой кислоте с образованием ( -) - яблочной кислоты и обратный процесс дегидратации ( -) - яблочной кислоты. Насколько известно, этот фермент не катализирует реакции присоединения или отделения воды для каких-либо других молекул. [35]
Янтарная кислота окисляется в фумаровую с помощью фермента сукцинатдегидрогеназы. Далее фумаровая кислота гидра-тируется под действием фумаразы, в результате чего возникает яблочная кислота, которая подвергается дегидрированию, приводящему к образованию ЩУК. Реакция катализируется НАД-за-висимой малатдегидрогеназой. [36]
 |
Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата S при реакции, катализируемой ферментом ( константы Михаэлиса - Ментена. [37] |
На рис. 3.3.2 представлен энергетический профиль реакции гидратации фумаровой кис-л & гы в яблочную под действием фумаразы. Фумаровая кислота как субстрат образует с фумаразой комплекс, который на стадии, определяющей скорость реакции, превращается в комплекс фумаразы с яблочной кислотой, распадающийся, наконец, на продукт реакции и исходный фермент. [38]
Обратимая реакция гидратации - дегидратации фумарат малат катализируется ферментом фумаразой. Были тщательно исследованы кинетика и механизм действия кристаллической фумаразы, выделенной из сердца свиньи. Этот фермент с молекулярным весом 2 2 - 105 состоит из четырех одинаковых полипептидных субъединиц ( мол. Их значения рК при ионной силе 0 01 равны 6 2 и 6 8 соответственно; по-видимому, это либо два гистидино-вых остатка, либо один остаток гистидина и один остаток аминодикарбоновой кислоты. Реакция стереоспецифична в обоих направлениях. Добавление или отщепление элементов молекулы воды осуществляется только в транс-конформации. [39]
Спектр ЯМР высокого разрешения этого изомера отличается от спектра З - дейтеро-ь-яблочной кислоты, полученной ферментативным путем, так как константы сопряжения двух неэквивалентных протонов составляют 4 3 0 2 гц для синтетического грео-соедннения и 7 1 гц для образца, полученного в результате ферментативной реакции. Следовательно, встречающаяся в природе кислота имеет эрг / гро-конфи-гурацию, а реакции, катализируемые фумаразой и аконитазой, протекают путем гранс-присоединения элементов воды к двойной связи. [40]
 |
Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата S при реакции, катализируемой ферментом ( константы Михаэлиса - Ментена. [41] |
На рис. 3.3.2 представлен энергетический профиль реакции гидратации фумаровой кис-л & гы в яблочную под действием фумаразы. Фумаровая кислота как субстрат образует с фумаразой комплекс, который на стадии, определяющей скорость реакции, превращается в комплекс фумаразы с яблочной кислотой, распадающийся, наконец, на продукт реакции и исходный фермент. [42]
Хотя кинетические исследования определенного типа были проведены со многими известными в настоящее время ферментами, только некоторые из них детально и широко изучены. К их числу относятся [3] пептидазы: пепсин, трипсин, химотрипсин и карбо-ксипептидаза; эстеразы: холинэстераза и аденозинтрифосфатаза; уреаза; фумараза; лактикодегидраза; пероксидаза и каталаза. [43]
В цикле лимонной кислоты для расщепления аце-тил - СоА используются восемь ферментов: цитрат-синтаза, аконитаза, изоци-тратдегидрогеназа, а-кетоглутаратдегид-рогеназа, сукцинил - СоА - синтетаза, сукци-натдегидрогеназа, фумараза и малатде-гидрогеназа. [44]
Общей характерной особенностью ферментов является их специфичность. Еще одним примером может служить фермент фумараза, действие которой будет несколько подробнее рассмотрено ниже. Фумараза катализирует реакцию присоединения воды к фумаровой кислоте с образованием ( -) - яблочной кислоты и обратный процесс дегидратации ( -) - яблочной кислоты. Насколько известно, этот фермент не катализирует реакции присоединения или отделения воды для каких-либо других молекул. [45]
Страницы: 1 2 3 4