Функция - белок - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 3
Русские называют доpогой то место, где собиpаются пpоехать. Законы Мерфи (еще...)

Функция - белок

Cтраница 3


Для исследования биологической струк - туры и функций белков важно выделять их настолько осторожно и систематически, чтобы сохранить по возможности соотношения между структурными элементами, имевшиеся в белках до их выделения. В то же время для установления пищевой ценности продуктов необходимо изучать полные белковые смеси в том виде, в каком они встречаются в пищевых продуктах, а также очищенные белковые фракции известного состава.  [31]

Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков.  [32]

Достаточно сказать, что, хотя структура и функции белков растительных мембран в деталях в основном не изучены, вряд ли можно сомневаться в том, что их общий аминокислотный состав существенно разнится с аминокислотным составом других, гораздо лучше изученных белков. Аминокислоты в этих белках соединены ковалентно обычной пептидной связью в субъединицы, состоящие из нескольких сотен или тысяч аминокислотных остатков. Специфическая мембрана должна быть построена из множества таких белковых субъединиц, скрепленных между собой более слабыми силами, чем ковалентные связи.  [33]

Это открытие подтвердило уже существовавшие догадки вирусологов относительно функций белка и нуклеиновой кислоты вируса. Все походило на то, что при атаке клетки вирусом, его белковая оболочка необходима для прикрепления вирусной частицы к поверхности клетки и для нарушения целостности клеточной мембраны, благодаря чему нуклеиновая кислота вируса попадает в клетку и провоцирует образование в ней новых вирусных частиц.  [34]

Летальные мутации, приводящие к значительным изменениям структуры и функции белка, не наблюдаются. В работе [104] были систематизированы данные о точечных мутациях непосредственно в нуклеиновой кислоте - в 5S рибо-сомальной РНК ряда организмов.  [35]

Большое количество ценной информации о взаимосвязи между структурой и функцией белков будет получено, по-видимому, тогда, когда биохимики смогут синтезировать белки, которые отличались бы от природных аналогов строгим и заранее определенным образом. Решение этой проблемы должно облегчить лечение таких заболеваний, как, например, диабет, которые являются следствием недостатка белков или полипептидных гормонов.  [36]

Существуют многочисленные примеры, свидетельствующие об участии ионных пар в функции белков. Согласно химическим и кристаллографическим данным, аргинильные остатки встречаются в активных центрах многих ферментов, где они взаимодействуют с отрицательно заряженными фосфатными или карбоксилатными частями субстратов или кофакторов.  [37]

Основной интерес химиков и биологов сосредоточен на установлении взаимосвязи строения и функции белка.  [38]

39 Нормированные относительные вероятности замещений.| Средние разности гидрофобностей аминокислотных остатков ( в кДж / моль при замещениях а. - - а., у - - у в кодонах мРНК. [39]

Таким образом, мутации А Г наименее опасны для структуры и функции белка и им должен отвечать наименьший процент леталей. Истинные вероятности замещений характеризуются табл. 8.9. Они согласуются с квантовомеханическими расчетами энергий взаимодействия в разных парах азотистых оснований.  [40]

Таким образом, внутренние молекулы воды вполне могут принимать участие в функции белков.  [41]

Пептидные связи играют исключительную роль как в архитектуре, так и в функции белков. Поэтому следует указать на некоторые особенности строения полипептидной цепи.  [42]

В настоящее время достигнуты большие успехи в изучени проблемы соотношения структуры и функций белков, механизм их участия в важнейших процессах жизнедеятельности органи; ма, понимании молекулярных основ патогенеза многих болезне.  [43]

Берцелиусом в 1838 г., и с тех пор изучение структуры и функций белка находится на переднем крае биохимических исследований. Период выделения чистых аминокислот охватывает 132 года - с 1806 г. ( цистин) по 1938 г. ( оксили-зин); и за это время было разработано много новых и изящных методов их выделения и разделения.  [44]

Наконец, в § 2.1 уже обращалось внимание на то, что в основе всех наиболее тонких функций белков лежит их способность к опознаванию определенных партнеров ( лигандов) что означает образование особенно прочных комплексов именно с этими партнерами. Эти комплексы опять-таки образуются в результате нековалентных взаимодействий белка с опознаваемым лигапдом.  [45]



Страницы:      1    2    3    4