Cтраница 2
Основные научные работы посвящены химии белка и пептидов. [16]
Основные научные работы посвящены химии белка. [17]
Метод, используемый в химии белков, иллюстрирует общие принципы ионообменной хроматографии, которые применимы также и к изучению других объектов, например нуклеиновых кислот. На первой стадии анализа белок гидролизуют 6 М соляной кислотой при 110 С в течение 12 ч или более. [18]
Сборник заключают работы лаборатории химии белка, в которых находят свое дальнейшее развитие работы акад. [19]
Систематические исследования в области химии белков и пептидов с 1959 г. осуществляются в Институте химии природных соединений ( ныне Институт биоорганической химии им. Эти исследования развиваются в трех направлениях - поиск новых биологически важных белков и пептидов и разработка методов их выделения; изучение их первичной и пространственной структуры; исследование механизма их биологического действия. [20]
Йодная кислота используется также в химии белков, поскольку серии и треонин количественно выделяют аммиак, и поэтому их содержание в белковых гидролизатах может быть определено. [21]
Это был очень важный для химии белка вывод, который основывался на следующих фактах. Во-первых, при кислотном и щелочном гидролизе в качестве основных продуктов распада были обнаружены различные аминокислоты. Во-вторых, точно такие же аминокислоты образовывались при ферментативном разложении белков. Другие соединения, рассматриваемые в качестве компонентов белковой молекулы, как правило, не могли быть так четко охарактеризованы, и их присутствие в белке опровергалось последующими исследованиями. Известно, что белки являются амфотерными веществами, не содержащими большого числа свободных амино - и карбоксильных групп. Очевидно, соединение аминокислот в белковой молекуле должно было происходить таким образом, что их амино - и карбоксильные группы замыкались. [22]
Основные работы посвящены ферментам, химии белков и вопросам питания. [23]
Основные научные работы относятся к химии белков и нуклеопро-теидов. [24]
Водородные связи имеют большое значение в химии белка. Многочисленные процессы обмена в живых организмах обусловливаются достаточными ( хотя в небольшими) значениями энергии электростатических составляющих водородной связи; она легко образуются и легко разрушаются. Водородные связи, возникающие между соседними цепными молекулами в полимерах, повышают прочность материалов, особенно химических волокон. [25]
Выдающееся значение имеют также работы по химии белков и пептидов. Он первый предложил использовать активированный уголь для защиты от отравляющих веществ. [26]
Исторически сложилось так, что в химии белка взаимодействия между про-тонированной аминогруппой ( аммоний, имидазолий, гуанидиний) и ионной группой - будь то карбоксилатная группа или галогенид-ион - называется солевыми мостиками. [27]
Анализ концевых групп является классическим методом химии белков, в котором N - и С-концевые аминокислоты каждой полипептидной цепи определяются с помощью специфических реагентов или ферментативным гидролизом. Во многих случаях бывает трудно рассчитать число полипептидных цепей на основе анализа концевых групп только потому, что выход концевой аминокислоты после ферментативного гидролиза или химической реакции иногда оказывается очень низким. Другая трудность при идентификации полипептидных цепей с помощью анализа концевых групп заключается в том, что аминогруппа N-концевой аминокислоты может быть заблокирована ацетильной группой. [28]
Успехи, уже достигнутые в области химии белков, убедительно показывают, что эти наиболее органические в буквальном смысле слова вещества также познаваемы, как и все другие природные соединения углерода. [29]
Коллаген, как это часто наблюдается в химии белков, неоднороден; из соединительной ткани можно получить обработкой холодными растворами нейтральных солей растворимый коллаген. Его молекула образована тремя пептидными цепями, две из которых одинаковы; кроме того, был получен кислотораст-воримый коллаген и нерастворимая разновидность коллагена. [30]