Химотрипсин

Cтраница 1

Химотрипсин является одним из наиболее изученных ферментов, для которого в деталях расшифрован механизм ферментативного катализа, включающий образование промежуточного продукта ацилфермента. Доказана существенность для катализа гидроксильной группы серина и непротонированного остатка гистидина в активном центре фермента. [1]

Химотрипсин, глицеральдегид-3 - фосфатдегидрогеназа и папаин используют аналогичные механизмы реакции. [2]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцином, валином, аспарагином и метиоиииом. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенил ал анииом, тирозином, метионином и лейцином. [3]

Химотрипсин, глицеральдегид-3 - фосфатдегидрогеназа и папаин используют аналогичные механизмы реакции. [4]

Активация протеиназ в кишечнике. [5]

Химотрипсин обладает более широкой субстратной специфичностью, чем трипсин. Он катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, амидов и других ацилпроизводных, хотя наибольшую активность он проявляет по отношению к пептидным связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот - фенилаланина, тирозина и триптофана. [6]

Химотрипсин ( КФ 3.4.21.1) секретируется вфор-ме профермента - химотрипсиногена поджелудочной железой позвоночных животных; активация профермента происходит в двенадцатиперстной кишке под действием трипсина. Физиологическая функция химотрипсина - гидролиз белков и полипептидов. Химотрипсин атакует преимущественно пептидные связи, образованные карбоксильными группами остатков тирозина, триптофана, фенила-ланина и метионина. Он эффективно гидролизует также сложные эфиры соответствующих аминокислот. Молекулярная масса химотрипсина равна 25 000, молекула его содержит 241 аминокислотный остаток. Химотрипсин образован тремя полипептидными цепями, которые связаны дисульфидными мостиками. [7]

Химотрипсин также разрывает только пептидные связи фенилаланина или тирозина, но только с той стороны, где находится карбоксильная группа. Действие этого фермента ингибируется соседним карбоксилом. [8]

Химотрипсин - это протеолитический фермент, секретируемый из поджелудочной железы в тонкий кишечник в виде неактивного предшественника, или зимогена, называемого химотрипсиногеном. Химо-трипсиноген, представляющий собой полипептидную цепь из 245 аминокислотных остатков и содержащий пять дисульфидных связей, образованных пятью остатками цистина, активируется в тонком кишечнике под действием другого протеолитического фермента-трипсина. [9]

Химотрипсины представляют собой группу весьма сходных энзимов поджелудочной железы. Все они, за исключением одного, вероятно, происходят от энзиматически инактивного химотрипсиногена. В процессе активации разрываются три или более пептидные связи. При стоянии распадается большее число связей с образованием р - и Y-химотрипсина; эти соединения друг в друга не превращаются. [10]

Химотрипсин преимущественно расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот. Кроме того, гидролизу химотрипсином могут быть подвергнуты связи, образованные лейцином, валимом, метионином и аспа-рагином. [11]

Химотрипсин катализирует перенос ацильной группы. Ниже будет показано, что катализируемые химотрипсином реакции протекают, по-видимому, с образованием промежуточного продукта - ацилфермента. [12]

Химотрипсин обнаруживается в панкреатическом соке в виде смеси двух зимогенов - химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. Первый из этих белков детально охарактеризован. Молекула химотрипсиногена А состоит из одной полипептидной цепи; последовательность аминокислот в этой цепи вместе с соответствующей аминокислотной последовательностью в полипептидной цепи трипсиногена представлена на фиг. [13]

Химотрипсин, подобно пепсину, принадлежит к числу эндопептидаз. Он обладает способностью катализировать гидролиз эфиров, амидов, гид-роксаматов и других ацилпроизводных. Однако, хотя химотрипсин и катализирует гидролиз ( а также аминолиз и алкоголиз) широкого спектра субстратов, активность его оказывается максимальной лишь в том случае, когда карбоксильная группа, участвующая в образовании пептидной связи, принадлежит ароматической аминокислоте. Каталитическое действие химотрипсина изучено лучше, чем действие какого-либо иного фермента; мы обсудили его довольно подробно в гл. [14]

Химотрипсин содержит серу, но та ее часть, которая находится в форме цистиновых связей, по-видимому, не входит непосредственно в состав активного участка. Однако цистиновые связи, по всей вероятности, играют важную роль, определяя то, каким образом фермент изгибается вокруг субстрата. Данные последнего времени говорят о том, что один из двух остатков метионина в химотрип-сине может входить в состав активного участка, возможно, на второй стадии процесса. [15]

Страницы: 1 2 3 4