Cтраница 4
Трипсин и химотрипсин обладают наиболее высокой специфичностью по отношению к субстрату, что и используется для определения стерической однородности пептидов. Трипсин расщепляет только пептидные связи, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы аргинина и лизина. Гидролиз протекает очень медленно - или вообще не идет, если эта аминокислота является N-концевой или второй от N-конца пептида. Не расщепляются пептидные связи, образованные со-за-мещенными аминокислотами, и связи Lys-Pro и Arg-Pro. Неспецифический гидролиз происходит крайне редко ( ср. Химотрипсин расщепляет главным образом пептидные связи, в образовании которых принимает участие карбоксильная группа остатка ароматической аминокислоты. Иногда имеет место и неспецифический гидролиз, например по амидным связям лей-цил-аминокислота. На гидролиз, катализируемый химотрипси-ном, природа всей молекулы пептида оказывает большее влияние, чем на расщепление трипсином ( ср. [46]
Трипсин и химотрипсин обладают наиболее высокой специфичностью по отношению к субстрату, что и используется для определения стерической однородности пептидов. Трипсин расщепляет только пептидные связи, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы аргинина и лизина. Гидролиз протекает очень медленно или вообще не идет, если эта аминокислота является N-концевой или второй от N-конца пептида. Не расщепляются пептидные связи, образованные со-за-мещенными аминокислотами, и связи Lys-Pro и Arg-Pro. Неспецифический гидролиз происходит крайне редко ( ср. Химотрипсин расщепляет плавным образом пептидные связи, в образовании которых принимает участие карбоксильная группа остатка ароматической аминокислоты. Иногда имеет место и неспецифический гидролиз, например по амидным связям лей-цил-аминокислота. На гидролиз, катализируемый химотрипси-ном, природа всей молекулы пептида оказывает большее влияние, чем на расщепление трипсином ( ср. [47]
Специфический ингибитор химотрипсина и трипсина; сульфонилирует белок только по гистидину активного центра. [48]
Под действием химотрипсина разрушаются пептидные связи, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот. [49]
![]() |
Влияние солюоилизации оензила на пс глобулярных белков. [50] |
Скорость денатурации химотрипсина при 60 С в отсутствие бензола значительно больше скорости денатурации а-химотрипсина, насыщенного бензолом. Скорость денатурации чистого а-химотрипсина, измеряемая по изменению удельного оптического вращения, составляет 0 05 - 0 07 град / мин, тогда как с бензолом - 0 01 град / мин. [51]
Активный центр химотрипсина может быть ковалентно помечен квазисубстратами, в том числе тг-нитрофенилацетатом, диизопропилфторфос-фатом и неактивированиым метиловым эфиром коричной кислоты. [52]