Cтраница 2
Химотрипсин проявляет существенную специфичность к 5 5экв - конформеру, тогда как остальные конформеры существенно инертнее к ферменту. [16]
Химотрипсин 40.9. Гидролиз амида, катализируемый а-химотрипсином. [17]
Химотрипсин также широко применяют для исследования аминокислотной последовательности в белках. [18]
Химотрипсин и N - ( 2-фурил) акрилоил - Ь - триитофан при низких значениях рН находятся в равновесии с ацилферментным соединением, N - ( 2-фурил) акрююил - Ь - триптофанил-химотрипсином. [19]
Химотрипсин представляет собой второй протеолитический фермент поджелудочной железы. Он обладает также и способностью створаживать молоко. Химотрипсиноген превращается в активный фермент - химотрипсин - под действием небольших количеств трипсина; 1 мг трипсина способен активировать 3 г химотрип-синогена, причем активность последнего возрастает при этом примерно в 1 000 раз. Превращение химотрипсиногена в химотрипсин является, повидимому, очень сложным процессом, при котором образуются несколько промежуточных продуктов. Так, например, установлено, что химотрипсиноген переходит сначала в Tt-химотрипсин, затем в 8-химотрипсин. [20]
Химотрипсин является протеолитическим ферментом, образующимся в поджелудочной железе млекопитающих. Для медицинского применения получается из поджелудочной железы крупного рогатого скота. В соке поджелудочной железы он содержится в неактивном состоянии в виде химотрипсиногена ( химотрипсиноген А и В), который активируется под влиянием трипсина, причем из химотрипсиногена А образуется ряд форм: а -, Р -, у -, б -, в - и я-химотрипсины, а из химотрипсиногена В - химотрип-син В. Все формы химотрипсина близки по ферментативным свойствам, но отличаются по активности. Практическое значение в качестве лекарственного средства в настоящее время имеет альфа-химотрипсин. [21]
Химотрипсин и уреаза в концентрациях 2 и 3 мг / мл также снижали активирующее действие ауксина на рост. [22]
Химотрипсин и N - ( 2-фурил) акрилоил - Ь - триптофан при низких значениях рН находятся в равновесии с ацилферментным соединением, N - ( 2-фурил) акршюил - Ь - триптофанил-химотрипсином. [23]
Химотрипсин в щелочной среде ( рН 8) гидролизует в пептидах преимущественно связи тех же ароматических кислот, что и пепсин, но с другой стороны - со стороны карбоксила. Трипсин рвет пептидные связи со стороны карбоксила у остатков лизина и аргинина. Кирбокси-пептидазы осуществляют гидролиз концевой аминокислоты, имеющей свободный карбоксил. С аминного конца белка или пептида подобный гидролиз осуществляют аминопептидазы. Они входят в состав ферментного выделения стенок тонких кишок. Здесь пищеварение заканчивается полным гидролизом до аминокислот в результате действия на дипептиды фермента дипептидазы. Аминокислоты всасываются через стенки кишечника и поступают в кровь. [24]
Химотрипсин в щелочной среде ( рН 8) гидролизует в пептидах преимущественно связи тех же ароматических кислот, что и пепсин, но с другой стороны - со стороны карбоксила. Трипсин рвет пептидные связи со стороны карбоксила у остатков лизина и аргинина. [25]
Химотрипсин содержит серу, но та ее часть, которая находится в форме цистиновых связей, по-видимому, не входит непосредственно в состав активного участка. Однако цистиновые связи, по всей вероятности, играют важную роль, определяя то, каким образом фермент изгибается вокруг субстрата. Данные последнего времени говорят о том, что один из двух остатков метио-нина в химотрипсине может входить в состав активного участка, возможно, на второй стадии процесса. [26]
Химотрипсин расщепляет в первую очередь тирозилыше, фенилаланиновые, тршггофапнль-ные и метионильные связи. Ферментативный гидролиз подробно рассматривают Ыейрат и Шверт. [27]
Химотрипсин катализирует гидролиз пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот. Специализированные белки соединительной ткани - эластин и коллаген - перевариваются с помощью панкреатических эндопептидаз - эластазы и коллагеназы. [28]
Затем химотрипсин легко вытесняется из колонны при указанном на рисунке изменении рН злюента. [29]
Примесь химотрипсина в препарате трипсина может в значительной степени исказить специфичность трипсинового гидролиза, поэтому крайне важно избегать загрязнения трипсина химо-трипсином. [30]