Полипептидная цепочка

Cтраница 1

Полипептидная цепочка состоит обычно из протеиногенных аминокислот, с той лишь разницей, что они могут иметь как L -, так и D - конфигурацию, а также дополнительную функци-онализацию. Кроме цепной структуры, липопептиды часто образуют цикло-пептидную и депси-пептидную структуры. [1]

Полипептидная цепочка белков-ферментов уложена в пространстве исключительно сложным образом, уникальным для каждого белка. [2]

На полипептидных цепочках появляются в результате окисления сильно кислотные группы - SO3H, которые диссоциируют полностью подобно серной кислоте. После разделения макромолекулы белка на отдельные полипептидные цепи, последние могут быть разфракционированы и получены в чистом виде. Так было сделано, например, с инсулином, состоящим из двух цепей А и В. Разделение и очистка полипептидов осуществляется с помощью хроматографии на ионитах, в особенности на ионитах, приготовленных из целлюлозы. [3]

Модель строения миоглобина. 1 - полипептидная цепь. 2 - гем. 3 - атом тяжелого металла, введенный в молекулу при определении структуры. [4]

Получающиеся объединения полипептидных цепочек, удерживаемых вместе различными связями ( главным образом водородными и дисульфидными), а также силами Ван-дер - Ваальса, называют макромолекулами, микроструктурами или субъединицами белка, результате объединения субъединиц возникает четвертичная структура белка. [5]

Длина такой полипептидной цепочки должна была бы составить 800 ммк и больше. Однако длина глобул белка составляет 3 - 10 ммк. Субъединицы белка образованы одной или несколькими полипептидными сильно извитыми спиралями. В водных растворах белки легко дезагрегируются ( распадаются) на микроглобулы. [6]

Остов каждой полипептидной цепочки в молекуле коллагена имеет ту же конфигурацию, что и полипролин II. В модели, называемой коллаген I, имеются регулярные водородные связи между СО-группами одной цепочки и - ОН-группами остатков оксипролина другой. [7]

Микроструктура белка получается объединением полипептидных цепочек, удерживаемых вместе различными связями ( главным образом, водородными идисульфидными) атакже силами Ван-дер - Ваальса. Такие объединения называются микромолекулами, микроструктурами или субъединицами белка. В результате объединения субъединиц возникает четвертичная структура белка. [8]

Микроструктура белка получается объединением полипептидных цепочек, удерживаемых вместе различными связями ( главным образом, водородными и дисульфид-ными), а также силами Ван-дер Ваальса. Такие объединения называются микромолекулами, микроструктурами или субъединицами белка. В результате объединения субъединиц возникает четвертичная структура белка. [9]

Все перечисленные особенности строения полипептидной цепочки с учетом величин вандерваальсовых радиусов атомов накладывают жесткие ограничения на ее стереохимию. Данные рентгеноструктурного анализа и построение детальных моделей обычно позволяют исключить из рассмотрения большую часть возможных вариантов структур и остановиться на небольшом их числе. [10]

Основа структуры глобулярных бел-ков - полипептидная цепочка, содержащая немногим более 20 типов звеньев ( различаемых по характеру боковых радикалов Ri ср. Число и характер чередования этих звеньев определяют так называемую первичную структуру белка. Полипептидные цепочки обладают большой тенденцией к сворачиванию в а-спираль, что создает вторичную структуру в виде жесткой спиральной конформации цепи. Измерения оптической активности, а также данные рентгеноструктурного анализа показали, что а-спираль существует во многих нативных белках. Однако она может оказаться нарушенной, так как избирательные взаимодействия - и притом очень сильные - могут проявляться между гидрофобными боковыми радикалами или разноименно заряженными группами далеких вдоль цепи звеньев. Эти избирательные дальнодействия приводят к вторичному изгибу ( складыванию) цепей, причем вблизи от складок ос-спиральная структура, естественно, нарушается. Упаковка цепей в готовой молекуле носит название третичной структуры. Подобная схема строения глобулярной белковой молекулы была предложена Линдерштрем-Лангом [49]; ею удобно пользоваться для описания различного рода морфологических превращений, и она является в настоящее время общепринятой. [11]

Основа структуры глобулярных бел-ков - полипептидная цепочка, содержащая немногим более 20 типов звеньев ( различаемых по характеру боковых радикалов Rt; ср. Число и характер чередования этих звеньев определяют так называемую первичную структуру белка. Полипептидные цепочки обладают большой тенденцией к сворачиванию в а-спираль, что создает вторичную структуру в виде жесткой спиральной конформации цепи. Измерения оптической активности, а также данные рентгеноструктурного анализа показали, что а-спираль существует во многих нативных белках. Однако она может оказаться нарушенной, так как избирательные взаимодействия - и притом очень сильные - могут проявляться между гидрофобными боковыми радикалами или разноименно заряженными группами далеких вдоль цепи звеньев. Эти избирательные дальнодействия приводят к вторичному изгибу ( складыванию) цепей, причем вблизи от складок а-спиральная структура, естественно, нарушается. Упаковка цепей в готовой молекуле носит название третичной структуры. Подобная схема строения глобулярной белковой молекулы была предложена Линдерштрем-Лангом [49]; ею удобно пользоваться для описания различного рода морфологических превращений, и она является в настоящее время общепринятой. [12]

Расположение функциональных центров. на субчастицах рибосомы ( по А. С. Спирину, 1999. [13]

По мере выхода из рибосомы полипептидная цепочка сворачивается, приобретая структуру, необходимую для проявления ферментативной активности. Наконец завершается синтез по достижении стоп-кодона стадией термина-ции - отделения цепочки от рибосомы. Весь процесс можно осуществить in vitro ( бесклеточный, синтез белка), но система очень сложная. [14]

Молекулы белков по существу представляют собой полипептидные цепочки, составленные из отдельных аминокислот. Но аминокислоты недостаточно активны, чтобы соединиться между собой самостоятельно. Поэтому, прежде чем соединиться друг с другом и образовать молекулу белка, аминокислоты должны активироваться. Эта активация происходит под действием особых ферментов. Причем каждая аминокислота имеет свой, специфически настроенный на нее фермент. [15]

Страницы: 1 2 3 4