Полипептидная цепочка

Cтраница 2

Каким же образом связаны между собою полипептидные цепочки в молекуле белка. [16]

Это первый этап пространственной организации полипептидных цепочек, контролируемый водородными связями пептидных групп, как внутримолекулярными, так и межмолекулярными. [17]

Модель глобулы гемоглобина с расположенным в центре. [18]

Белковая часть молекулы из четырех полипептидных цепочек образует глобин. Именно тему обязана кровь своим красным цветом. [19]

А - винтовые оси трех скрученных полипептидных цепочек ( пунктир) и ось волокна сплошная линия): Б - одна из полипептидных цепочек, закрученная около своей винтовой оси ( показаны только Са-атомы углерода); В - все три полипептидные цепочки молекулы коллагена. [20]

Ясно, что если взять две полипептидные цепочки, содержащие звенья цистеина, то с помощью окислителя мы можем сшить ъх, или свулканизовать, создав дисульфидный мостик. [21]

Nf, образуемые каждой третьей группой полипептидных цепочек, входящих в тройной комплекс. Остатки оксипролина в модели коллаген II направлены наружу от оси молекулы и поэтому не могут образовывать водородные связи между группами внутри трехцепочечного комплекса. Хотя коллаген II не является единственной моделью, приемлемой со стереохимической точки зрения, ее достоинство состоит в том, что в ней хорошо размещается последовательность Гли-Про - Оксипро. Была также предложена третья модель структуры коллагена, хорошо согласующаяся с рентгенографическими данными; она обладает, кроме того, тем преимуществом, что допускает существование двух, а не одной водородных связей на каждые три аминокислотных остатка. Однако включить последовательность Гли-Про - Оксипро во все три цепочки такой модели невозможно. [22]

Представление о молекуле белка как о длинной полипептидной цепочке ( или цепочках), состоящей из многих аминокислот, следует, таким образом, дополнить представлением о том, что в каждом виде белка части пептидной цепи имеют характерное внутреннее расположение, которое и определяет присущие молекуле химические и биологические свойства. Поэтому проблема строения белка включает в себя не только весьма сложную задачу определения расположения аминокислот в пептидной цепи, но и еще более трудную задачу - определение характера и расположения связей, разрывающихся при денатурации. [23]

Межатомные расстояния и валентные углы в развернутой полипептидной цепочке имеют значения, показанные на фиг. [24]

В дальнейшем была сделана попытка определить длину полипептидных цепочек нативных белков. [25]

Сравнительно недавно была произведена первая попытка синтезировать полипептидную цепочку, аналогичную кобротоксину, из яда N. Авторы, применив модифицированный метод Мер-риефилда, синтезировали полипептид, отличающийся от нативного кобротоксина заменой триптофагговых остатков на тирозиновые. [26]

А если учесть различные ок-сикислоты, вклинивающиеся в полипептидные цепочки, то можно увидеть, насколько разнообразно качество субъединиц, участвующих в построении молекулярных структур пептидных антибиотиков. [27]

В результате скручивания в спирали или образования изгибов полипептидные цепочки приобретают трехмерность, образуя так называемую вторичную структуру белковой молекулы. [28]

По теории Н. Д. Зелинского и Н. И. Гаврилова дикетопиперазины включены в полипептидные цепочки, с которыми они соединены с помощью амидинных связей. [29]

По теории Н. Д. Зелинского и Н. И. Гаврилова дикетопиперазины включены в полипептидные цепочки, с которыми они соединены с помощью амидин-ных связей. [30]

Страницы: 1 2 3 4