Белковая цепь

Cтраница 2

Итак, в вытянутой белковой цепи гидратационные оболочки локализуются вокруг ионогенных центров и, следовательно, гидратиро-ванные участки чередуются с участками сухими. Такое положение наблюдается у волокнистых или фибриллярных белков, построенных из вытянутых белковых цепей, ассоциированных в волокне по длин-нику. К такого рода белкам относятся фиброин шелка ( шелковая нить), коллагеновые волокна, миозиновые фибриллы мышц, желатина и ряд других волокнистых образований. Было показано, однако, что наряду с фибриллярными белками в организме распространены и белки другого рода, получившие название глобулярных. К ним, в частности, относятся белки сыворотки крови и молока, белки куриного яйца, ряд клеточных и тканевых белков, различные ферменты. [16]

Схема строения палочки сетчатки позвоночных. НЧ.| Электронная микро - Риг -, Электронная. [17]

Молекула цито-хромоксидазы образована семью белковыми цепями, различными по размеру и составу аминокислот. [18]

Так, в белковых цепях протеогепа-ринов преобладает чередование остатков серина и глицина. [19]

Строение цианокобаламина. [20]

Основу молекулы ферментов составляет белковая цепь. Каталитическое действие фермента обусловливает его активный центр, в состав которого может входить фрагмент белковой цепи и небелковая часть - органические соединения небелковой природы с ионом металла. Например, таким активным центром в гемоглобине является гем-группа. Небелковая часть фермента, которая обратимо соединяется с его белковой частью в ходе ферментативной реакции, называется коферментом. [21]

Гамов предположил, что белковая цепь собирается непосредственно на двойной спирали ДНК, причем каждая аминокислота располагается в выемке между четырьмя нуклеотидами. Эта выемка имеет примерно ромбическую форму. Два нуклеотида принадлежат одной цепи, два - другой. Один из нуклеотидов первой цепи образует уотсон-криковскую пару с нуклеотидом второй цепи. Бубновый код Гамова обеспечивает именно 20 букв. [22]

Гамов предполагал, что белковая цепь синтезируется непосредственно на двойной спирали ДНК, причем каждая аминокислота располагается в выемке между четырьмя нуклеотидами. Эта выемка имеет примерно ромбическую форму. Два нуклео-тида принадлежат одной цепи, два - другой. Один из нуклеотидов первой цепи образует уотсон-криковскую пару с одним нуклеотидом второй цепи. [23]

Действительно, неупорядоченные части белковых цепей обладают такой способностью. Под влиянием субстрата происходит конформационное превращение на поверхности белка, происходят повороты звеньев цепи, ротамеризация. В этом смысле ферментативная активность объясняется идеями ротамерной физики, так же как и упругость каучука. Это не случайно: и каучук и белок - полимеры, а ротамеризация есть общее свойство полимерных молекул. [24]

Стерическая карта для L-аланина ( Флори. [26]

Итак, вторичные структуры белковых цепей стабилизованы водородными связями, играющими также большую роль в кон-формационном строении нуклеиновых кислот и углеводов. [27]

Они ответственны 8а обрыв белковой цепи и никаких аминокислотных остатков не кодируют. [28]

При поликонденсации аминокислот в белковую цепь образуется пептидная связь - NH-СО - и выделяется вода ( см. стр. [29]

Цистеиновые остатки соединены с белковой цепью, и поэтому малоподвижны. Самый простой из ферредоксинов - это бактериальный рубредоксин ( Cys-S) 4Fe ( M, 6000), функциональная роль которого еще не выяснена. Установлено строение некоторых бактериальных ферредоксинов, участвующих в анаэробном метаболизме. Они состоят из кубо-подобных сочетаний четырех атомов железа, четырех атомов серы и четырех цистеиновых лигандов. [30]

Страницы: 1 2 3 4