Белковая цепь

Cтраница 4

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое ( наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. [46]

Вопрос о возможности перемещения электронов по белковым цепям обсуждается в литературе уже длительное время. Так, например, Сент-Дьердьи [ 235, 2361 в 1941 г. высказал предположение, что белковые структуры могут обладать полупроводниковыми свойствами, в частности иметь зоны проводимости, по которым могли бы мигрировать электроны и дырки. [47]

У 5 -конца цепи кодон служит инициатором роста белковой цепи и кодирует N-формилметионин у бактерий или ме-тионин у высших организмов. [48]

Связями S-S обусловлены биохимически целесообразные пространственные структуры белковых цепей. [49]

Что представляет собой ацилированный фермент при разрыве белковой цепи трипсином. [50]

Зависимость скорости став образующегося в активном. [51]

Молекула фермента обычно представляет собой клубок из больших белковых цепей - глобулу. На поверхности глобулы или в особом углублении располагается сравнительно небольшой по размерам участок - активный центр, который выполняет две функции: распознавание и катализ. Распознавание субстрата - вещества, на которое способен воздействовать данный фермент, - осуществляется за счет точного соответствия между формами и размерами молекулы субстрата и активного центра, как у ключа в замке. Благодаря такому соответствию многие ферменты проявляют высокую специфичность - способность катализировать превращение только одного вещества. Подошедшая из раствора к глобуле фермента молекула субстрата связывается и ориентируется ферментом таким образом, чтобы активный центр мог осуществлять превращение субстрата. [52]

Согласно Птицыну, на первой стадии в развернутой белковой цепи образуются флуктуирующие зародыши спиральных участков, участков с вытянутой структурой, а также изгибов и петель цепи, стабилизованные только локальными взаимодействиями. На второй стадии одна или несколько пар зародышей объединяются, образуя комплексы из двух соседних а-спиралей или р-структурные шпильки, которые могут служить центрами кристаллизации третичной структуры белка. [53]

Было установлено, что фрагменты отщепляются от конца белковой цепи с освобождением аминокислот типа валина, серина или аланина, что является следствием дезактивации фермента. [54]

Когда значащий кодон превращается в бессмысленный, синтез белковой цепи обрывается в соответствующей точке. По всем данным, бессмысленные ко-доны выполняют свою необходимую функцию - они являются сигналами к окончанию синтеза белковой цепи. [55]

Свободные аминогруппы, которые содержатся только на N-кон-цах белковых цепей и в остатках лизина ( е-аминогруппа), обнаруживают, добавляя к белку фенилизотиоцианат ( ФТЦ-метод) или динитрофторбензол ( ДНФБ-метод. При добавлении к белку фенил-изотиоцианата образуются фенилтиогидантоиновое производное концевой аминокислоты и укороченный пептид с новой концевой аминогруппой. С помощью хроматографии на бумаге идентифицируют фенилтиогидантоиновое производное, а оставшийся пептид снова обрабатывают фенилизотиоцианатом. Таким образом можно определить последовательность до десяти аминокислот; дальнейшее определение аминокислот затрудняется увеличением количества побочных продуктов. [56]

Что образуется в результате разрыва азот-углеродной связи в белковой цепи. [57]

Новейшие работы, основанные на изучении большого числа известных белковых цепей, еще более подтверждают это. [58]

Не следует думать, что в а-спираль закручена вся белковая цепь. Нет, которые аминокислоты в а-спираль не влезают ( например, пролин), спираль прерывается неупорядоченными участками. В результате белковая молекула свертывается о пространственную структуру, которую называют глобулой. [59]

Страницы: 1 2 3 4