Легкая цепь

Cтраница 1

Кристаллическая структура РАВ-фрагментов иммуноглобулина G ( по PDB-2001 Chiara, J. В., Strura, E., Wilson, J.. [1]

Легкая цепь состоит из одного вариабельного ( VL) и одного константного ( CL) доменов. И легкие, и тяжелые цепи содержат по одному вариабельному домену. Что касается константных областей, то в легких цепях локализован один домен, а в тяжелых - три или четыре домена. В основании развилки находится шарнирный участок, способствующий ограниченному пространственному перемещению полипептидных цепей. При обработке папаином молекула Ig гидролизуется в области шарнирного участка, образуя три фрагмента: два антиген-связывающих F ( рис. 30.9) и один, способный к кристаллизации, - Fc. Легкие и тяжелые цепи связаны между собой дисульфидными связями. [2]

Строение молекулы иммуноглобулина. [3]

С-Область легкой цепи также представлена одним доменом ( CL), тогда как у тяжелых цепей она заметно длиннее и состоит из 3 - 4 линейно расположенных доменов ( Сн1 - Сн3), структурно гомологичных С-области легкой цепи. Между глобулами находятся открытые участки полипептидной цепи, особенно чувствительные к действию про-теолитических ферментов. Весьма вероятно, что именно эти участки цепи обеспечивают значительную гибкость всей структуры, позво-тяющей молекуле антитела приспособиться к конфигурации антигена или взаимодействовать с двумя антигенными детерминантами, расстояние между которыми может варьировать. [4]

Линии некоторых миеломных клеток, рекомендованные для получения гибридом. [5]

Примечание: легкая цепь только образуется, но не выделяется. [6]

Разделение легких цепей свиного иммуноглобулина методом электрофореза в полиакриламидном геле ( по данным Франека и Зорина. [7]

Электрофорез двух фракций легких цепей свиного иммуноглобулина был проведен с помощью горизонтального метода по Франеку. На рисунке старт указан неясной линией около катода. [8]

Формирование функционально активных генов, кодирующих образование. [9]

Так же как и для легких цепей, каждый из вариабельных генов случайно находит гены D и J и соединяется с ними. [10]

Аминокислотная последовательность грамицидина S. [11]

На рис. 2.4 показано, что только легкая цепь за наличие o - Phe в последовательности. Остальная биотика синтезируется тяжелой цепью. [12]

Однако компенсирующим преимуществом является то, что легкая цепь белков HL-A синтезируется специализированными клетками, и, поскольку они распределены, как и гормоны, по всему организму, частичные потери в почках не имеют серьезного значения. По-видимому, целесообразно начать систематические исследования клеток, образующих легкую цепь. Таким путем результаты изучения белковых структур также могут привести к появлению рабочих гипотез в общей физиологии. [13]

Процесс соединения VJ, с которым связано образованиеч-легкон цепи у мыши. В ДНК первичных половых клеток ( где гены иммуноглобулинов не экспресснруются н поэтому не перестраиваются четыре J-сегмента отделены друг от друга н от С-гена короткими нитронами, а от V-сегментов-сотнями тысяч пар оснований. В ходе развития В-меток определенный V-сегмент ( в представленном здесь случае V2 перебрасывается в положение рядом с одним из J-сегментов ( в данном случае J3 в результате делецин, разделяющей их ДНК. Лишний J-ген ( J4 и последовательности нитронов транскрибируются, а затем вырезаются нз мРНК. [14]

Именно эти молекулы мРНК транслируются в полипептиды легких цепей. [15]

Страницы: 1 2 3 4