Легкая цепь
Cтраница 4
Миозин представляет собой белок необычного строения, состоящий из длинной нитевидной части ( хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находятся два важных функциональных центра - каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление / 3 - 7 - пиР ФосФатн й связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком - актином. [46]
Метод находит применение и при анализе патологических иммуноглобулинов. Таким путем Соломон [61, 62] обнаружил высокомолекулярный иммуноглобулин G в сыворотке двух больных миеломной болезнью, а также показал присутствие 7S иммуноглобулина М у больных с опухолями лимфатической системы. Более того, ему удалось различить мономерные и димер-ные белки Бенс-Джонса и даже компоненты, содержащие либо вариабельную, либо константную половину легкой цепи иммуноглобулинов. [48]
Свертывание цепи показано в виде Стереоизображения С - остова ( разд. Молекула симметрична; каждая половина состоит из тяжелой цепи Н и легкой цепи L. Легкая цепь, которая представляет один домен Ig, называется также Рз-микроглобулнном. Обе тяжелые цепи соединены дисульфндным мостиком, который, по-видимому, находится в присоединяющейся к мембране части молекулы, в - иммуноглобулин G. Молекула симметрична; каждая половина состоит из тяжелой цепи Н и легкой цепи L. Каждая из цепей связана с по меньшей мере одной друюй цепью одним или ббльшим числом дисульфидных мостиков. [49]
Каждый аминокислотный остаток молекулы белка изображен здесь в виде маленького шарика. Одна из тяжелых цепей показана белым цветом, другая-темно-серым. Домены легких цепей показаны цветными. Олиго-сахаридная цепь, прикрепленная к домену СН2, изображена светло-серой. [50]
Иммуноглобулинами называют группу сывороточных глико-протеинов, выполняющих функцию антител и продуцируемых в ответ на стимулирующее действие антигенов. В настоящее время известно пять классов иммуноглобулинов: IgG, IgA, IgM, IgD и IgE. Основу структуры всех изученных иммуноглобулинов ( в мономерной форме) составляют четыре полипептидные цепи, связанные дисульфидными мостиками. Существуют два типа легких цепей - каппа ( х) и лямбда ( К), общие для всех классов иммуноглобулинов, причем индивидуальные иммуноглобулины в мономерном виде содержат 3 качестве легких цепей либо две % -, либо две Я-цепи. Тяжелые цепи специфичны для иммуноглобулинов и определяют их класс. [51]
В-лимфоцитами и находятся либо в своб. Семейство И у высших позвоночных включает в себя неск. Они построены из легких ( ок. В антителах человека обнаружено два вида легких цепей ( % и К) и пять видов тяжелых цепей ( у, ц, а, 8 и Е), отличающихся аминокислотной последовательностью При обозначении И. Тяжелые цепи, характерные для каждого из классов и подклассов И, содержат по одному или более олигосахаридному фрагменту. [52]
Иммуноглобулинами называют группу сывороточных глико-протеинов, выполняющих функцию антител и продуцируемых в ответ на стимулирующее действие антигенов. В настоящее время известно пять классов иммуноглобулинов: IgG, IgA, IgM, IgD и IgE. Основу структуры всех изученных иммуноглобулинов ( в мономерной форме) составляют четыре полипептидные цепи, связанные дисульфидными мостиками. Существуют два типа легких цепей - каппа ( х) и лямбда ( К), общие для всех классов иммуноглобулинов, причем индивидуальные иммуноглобулины в мономерном виде содержат 3 качестве легких цепей либо две % -, либо две Я-цепи. Тяжелые цепи специфичны для иммуноглобулинов и определяют их класс. [53]
Антитело - очень сложная тетрамерная конструкция, состоящая из двух пар разных цепей. Эти термины отражают различия в молекулярных массах субъединиц антитела. Генетические особенности каждой тяжелой цепи определяются комбинацией вариабельного ( VH), дивергентного ( DH), шарнирного ( JH) и константного ( Сн) участков ( доменов) соматической ДНК в В-клетке. Известны два типа легких цепей, А, и к, которые образуются в результате перестройки их собственных вариабельных ( VA, VK), шарнирных ( JX, JK) и константных ( C k, Ск) доменов. Данная В-клетка синтезирует один вид антител, с уникальной комбинацией участков, составляющих Н - цепь, и либо перестроенной Х -, либо к-цепью. [54]
Страницы: 1 2 3 4