Легкая цепь

Cтраница 2

Тонкослойная гель-фильтрация сыворотки человека на сефадексе. [16]

Полагали, что этот метод значительно облегчит типирование легких цепей макроглобулинов, поскольку здесь предварительно удаляются иммуноглобулины, относящиеся к другим классам. Следует отметить, что сочетание гель-фильтрации и иммунной преципитации позволяет решить эту задачу более простым путем ( см. разд. [17]

У скатов и акул обнаружены низкомолекулярные антитела, состоящие только из легких цепей. [18]

Сейчас известно, что для каждого типа цепей иммуноглобулинов-легких цепей и, легких цепей А, и тяжелых цепей-существует отдельный пул ( обширная группа) генов, которые могут быть использованы при синтезе каждой отдельной полипептидной цепи. Каждый такой пул содержит набор различных V-генов, расположенных на сотни тысяч нуклеотидов выше ( т.е. ближе к 5 -концу кодирующей цепи ДНК) одного или нескольких С-генов. В процессе развития В-клеток любой из V-генов может быть транспонирован таким образом, что он окажется рядом с определенным С-геном. Тогда, после того как произойдет такая перестройка ДНК, может синтезироваться цепь иммуноглобулина. [19]

Свойства этих белков представлены на рис. 4.2 и в табл. 9.5. Гомо-логичность последовательностей легкой цепи HL-A и С-домена у иммуноглобулинов настолько значительна ( при генетическом расстоянии 217 РАМ [541]), что представляется совершенно очевидным их общее эволюционное начало, а также подобие укладки цепи. Для последовательностей V - и С-доменов иммуноглобулинов гомологич-ность весьма незначительна, однако наблюдается очень большое подобие характера свертывания цепей. [20]

Накопление ионов Са ( при участии кальмодуллина), приводит к активации киназы легкой цепи миозина. В результате запускаются механизмы сокращения белков цитоскелета и со стороны активированного рецептора выдвигается отросток цитоплазмы - ламеллоподиум. [21]

Модель структуры иммуноглобулина, построенная на основании данных рентге-ноструктурного анализа. [22]

Наличие в антителах константных и вариабельных областей уже давно навело ученых на мысль, что ДНК, направляющая синтез легких цепей, образуется в результате сплайсинга двух генов, один из которых кодирует вариабельную область, а другой-константную. [23]

ДНК этого фага, как и фага а, интересна в том отношении, что при денатурации она распадается на тяжелую цепь ( Н), богатую пиримидинами, и легкую цепь ( L) с высоким содержанием пуринов ( стр. [24]

Химический синтез олигонуклеотидных праймеров, содержащих в определенных сайтах разные нуклеотиды. В данном случае в сосуде с G-фосфо-рамидитом ( 94 % содержатся также фосфорамидиты А ( 2 %, С ( 2 % и Т ( 2 %, так что в результате реакции образуется смесь олигонуклеотидов, в которых в тех сайтах, где должен находиться G, присутствуют А, С или Т. [25]

Пара праймеров, которая используется для амплификации левого фрагмента, включает неполностью комплементарный олигонуклеотид, спаривающийся с тяжелой цепью гена-мишени, и обычный, полностью комплементарный праймер, гибридизую-щийся с участком легкой цепи, фланкирующим левый уникальный сайт рестрикции. Один из праймеров, использующихся для амплификации правого фрагмента, содержит некомплементарные нуклеотиды и спаривается с тяжелой цепью гена-мишени, а второй праймер полностью комплементарен участку легкой цепи, фланкирующему второй ( правый) уникальный сайт рестрикции. Продукты ПЦР-амплификации очищают и объединяют, а затем подвергают денатурации и ренату-рации. В результате образуется некоторое количество частично двухцепочечных молекул ДНК, спаренных в области гена-мишени. [26]

С-Область легкой цепи также представлена одним доменом ( CL), тогда как у тяжелых цепей она заметно длиннее и состоит из 3 - 4 линейно расположенных доменов ( Сн1 - Сн3), структурно гомологичных С-области легкой цепи. Между глобулами находятся открытые участки полипептидной цепи, особенно чувствительные к действию про-теолитических ферментов. Весьма вероятно, что именно эти участки цепи обеспечивают значительную гибкость всей структуры, позво-тяющей молекуле антитела приспособиться к конфигурации антигена или взаимодействовать с двумя антигенными детерминантами, расстояние между которыми может варьировать. [27]

Активный центр локализован в легкой цепи. [28]

Аминокислотная, последова - Более ТОГО белки, выполняющие одну и ту. [29]

На N-конце у обеих цепей имеется так называемая вариабельная область размером немногим более 100 аминокислотных остатков, которая различна у иммуноглобулинов разной специфичности и даже у разных4 иммуноглобулинов, настроенных на определенную антигенную детерминанту. Остальная часть, составляющая у легкой цепи половину молекулы, а у тяжелой - три четверти, одинаковая в пределах иммуноглобулинов одного класса и не зависит от их специфичности. Эту область называют константной или С-областью. [30]

Страницы: 1 2 3 4