Пептидная цепь

Cтраница 1

Пептидная цепь может образовывать резкие повороты, включающие водородную связь. [1]

Пептидная цепь их связана одним концом с высшей оксикислотой, а другим - с 6-дезокси - / - талозой или 3 - О-метил - 6-дезокситалозой. [2]

Пептидная цепь имеет определенную пространственную форму, которая составляет вторичную структуру белка. В природных белках пептидная цепь имеет форму спирали, обычно ее называют ос-спиралью. [3]

Пептидная цепь может образовывать резкие повороты, включающие водородную связь. [4]

Принцип построения пептида из а-аминокислот. [5]

Пептидную цепь всегда записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту, а остальные аминокислоты указывают как заместители ( с суффиксом - ил), перечисляя их последовательно с N-конца, например аланилглицилсерин. [6]

Если пептидная цепь настолько длинна, что рассмотренные методы не позволяют полностью установить ее строение, полипептид осторожно гидролизуют ( с применением специфических ферментов или другими методами), расщепляя его на небольшое число более коротких пептидов. Полученную смесь тщательно разделяют и анализируют выделенные пептиды, после чего устанавливают структуру исходного полипептида. [7]

Таким путем пептидная цепь строится очень быстро. Наконец, пептид удаляют со смолы кислотой ( например, бромистоводородной или трифторэта-новой) в условиях, при которых пептидные связи не расщепляются. [8]

Каждая пептидная цепь белковой молекулы, если только она не замкнута в кольцо и не блокирована на одном или другом конце, имеет N-концевую аминокислоту со свободной а-аминогруппой и С-концевую аминокислоту со свободной а-карбоксильной группой. Число полипептидных цепей может быть, следовательно, установлено путем анализа концевых групп. Если, например, обнаружено, что в данном белке имеется три N-концевых аминокислоты - один аланин, один лизин и один серии на моль белка - то следует сделать вывод, что молекула этого белка состоит из трех пептидных цепей. [9]

Расщепление пептидной цепи, необходимое для определения последовательности аминокислот, осуществляют с помощью частичного химического или ферментативного гидролиза. [10]

Плоское строение пептидной группы. [11]

Способнс пептидных цепей принимать только одну или несколько конформа1 а не бесконечное их множество, предопределяется пространственн строением пептидной группы. [12]

С-Концы пептидных цепей определяются избирательным отщеплением концевой аминокислоты с помощью специфического фермента - карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух ( или более) пептидных цепей, как в случае инсулина ( см. рис. 53), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением ( например, надмуравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. Таким образом получают несколько наборов пептидов, которые разделяют, используя методы хроматографии и электрофореза. [13]

Механизм действия ацетилхолинэстеразы. [14]

Гибкость пептидной цепи в растворе обусловлена свободой вращения простых связей С - С и С - N, стремящихся принять конфигурацию клубка. [15]

Страницы: 1 2 3 4