Пептидная цепь

Cтраница 3

Схема активного центра фермента карбоксипептидазы ( по данным ЛипскомСа, Рика, Хартсака, Кешо и Бетджа. [31]

Показаны фрагменты пептидной цепи с функциональными боковыми группами. Цифры обоз и п чл ют порядковый номера остатков аминокислот, которым принадлежат эти функциональные группы. Молекула субстрата изображена с утолщенными связями. [32]

Одновременное удлинение пептидной цепи вазопрессина с N-конца остатком глицина и метилирование гидроксильной группы приводит к аналогу, подавляющему действие гормона. [33]

Во всякой пептидной цепи различают скелет ( остов) и боковые цепи. [34]

При удлинении пептидной цепи проблема быстро усложняется. В таком исследования исключительно полезно перед гидролизом пометить каким-либо способом несколько вполне определенных точек в цепи. Например ДНФБ присоединяют к N-концевым осгаткам, а также к боковым цепям лизина, тирозина и гистидина. После этого при помощи частичного гидролиза выделяют ряд ДНФ-пептидов, исследование которых позволяет вскрыть структуру цепи вблизи N-концевых или прочих указанных выше остатков. [35]

Схема активного центра фермента карбоксипептидазы ( по данным Липс-комба, Рика, Хартсака, Кешо и Бетджа. [36]

Показаны фрагменты пептидной цепи с функциональными боковыми группами. Цифры обозначают порядковые номера остатков аминокислот, которым принадлежат эти функциональные группы. Молекула субстрата изображена с утолщенными связями. [37]

Первичная структура пептидных цепей инсулина ( каждая аминокислота обозначена первыми гремя буквами ее названия, например Гли - глицин. [38]

Первичная структура пептидных цепей инсулина ( каждая аминокислота обозначена первыми тремя буквами ее названия, например Гли - глицин, Ала - аланин. [39]

Затем наращивают пептидную цепь, пропуская через смолу растворы соответствующих реагентов. [40]

Глицин оставляет пептидную цепь симметричной, и, как для полимеров с симметричными R ( см. гл. Алании - простейшая аминокислота, уже имеющая атом О3, и этот атом углерода в радикале R единственный. Конформационная карта аланина не должна иметь элементов симметрии, а конформационная свобода соответствующего дипептида благодаря введению группы СН3 вместо водорода существенно ограничена по сравнению с глициновым аналогом. Конформационная свобода уменьшается с увеличением объема группы R и, вероятно, должна быть наименьшей для массивного радикала вали-на. Другие обычные аминокислоты в этом смысле занимают промежуточное положение, напоминая скорее аланин, и только изо-лейцин является аналогом валина. [41]

Твердофазный синтезатор пептидов 000 Beckman. США. [42]

Нагрузка полимера растущими пептидными цепями, как правило, невелика и составляет 0 1 - 0 3 ммоля пептида на 1 г полимера. Полнота реакции ацилирования оценивается на основании реакции с нингидрином или флуорескамином ( см. с. [43]

N-ацил происходит разрыв пептидной цепи ( см. разд. [44]

Тройная спираль коллагена ( McGllvery R. W. Biochemistry, W. В. Saunders Company, 1970. [45]

Страницы: 1 2 3 4