Пептидная цепь

Cтраница 2

Структура аденокортикотрогшна свиньи. [16]

С-концы пептидных цепей определяются избирательным отщеплением концевой аминокислоты с помощью специфического фермента - карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух ( или более) пептидных цепей, как в случае инсулина ( см. рис. 73), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением ( например, над-муравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. [17]

Расщепление пептидной цепи химическими методами основано на избирательной способности боковых цепей некоторых аминокислот повышать лабильность соседней пептидной связи. Под этим углом зрения были исследованы возможные приемы расщепления пептидных связей при остатках оксиаминокислот, цистеина, триптофана, метионина, ароматических и дикарбоновых аминокислот. [18]

Развертывание пептидных цепей при денатурации подтверждается тем, что денатурированные белки дают более интенсивные цветные реакции, чем нативные белки. [19]

Сочетание пептидных цепей у этих белков, очевидно, настолько стабильно, что при понижении температуры происходит почти полное восстановление их нативной структуры. [20]

Построение пептидной цепи осуществляли путем последовательного присоединения - нитрофени-ловых эфиров карбобензоксиаминокислот и лишь защищенный гептапептид получали конденсацией H-Phe-Ser ( Ac) - Pro-Phe-Arg ( NO2) - OMe с Cbo-Pro-Gly-OPhNOj. Для введения остатка серина применяли его О-защищенное производное - п-нитрофе-ниловый эфир карбобензокси - О-ацетилсерина. [21]

С-Концы пептидных цепей определяются избирательным отщеплением концевой аминокислоты с помощью специфического фермента - карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух ( или более) пептидных цепей, как в случае инсулина ( см. рис. 53), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением ( например, надмуравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. Таким образом получают несколько наборов пептидов, которые разделяют, используя методы хроматографии и электрофореза. [22]

Скручивание пептидных цепей, возникающее при образовании серных связей, как раз таково, что способствует специфическому участию инсулина в метаболизме сахара. [23]

Часть пептидной цепи переносчика может иметь центр связывания с субстратом. После связывания субстрата с этим центром меняется конформация этой пептидной цепи, и она поворачивается вместе с субстратом на внутреннюю поверхность мембраны, там происходит сход субстрата в цитоплазму. [24]

Способ соединения пептидных цепей в единое целое определяет третичную структуру белков. При этом наиболее важными связями являются водородные и дисульфидные. [25]

По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы ( тиреотропин, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессин является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление; на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока, из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [26]

Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка. [27]

Изменение расположения пептидных цепей, превращение компактной молекулы в беспорядочный клубок, происходящее при денатурации, приводят к тому, что большинство пептидных связей становится доступным действию протеолитических фер-ментов. [28]

Характер расположения пептидных цепей оказывает громадное влияние на свойства макромолекулы белка. [29]

Если сочетание пептидных цепей в нативном белке представляется менее стабильным, чем другие возможные сочетания, то денатурация будет необратимой и денатурированный белок будет сохранять то расположение пептидных цепей, которое возникло в связи с денатурацией. Поскольку каждый белок содержит сотни аминокислот, возможности для частичной денатурации и ренату-рации неисчислимы; другими словами, сочетания пептидных цепей в денатурированном и в восстановленном белках представляют собой промежуточные варианты между сочетанием пептидных цепей в нативном белке и их сочетанием в различных белках, образующихся при более или менее полной денатурации. [30]

Страницы: 1 2 3 4