Полипептидная цепь - белок
Cтраница 1
 |
Семи - и трехпрядный канаты из а-спиралей.| Строение сложной молекулы вируса табачной мозаики. [1] |
Полипептидная цепь белка обвивает молекулу ДНК ( рис. 45) по малой канавке. [2]
Белая линия соответствует полипептидной цепи белка. [3]
При изучении образования громадной полипептидной цепи белка, которую постепенно наращивали на поверхности адсорбента ( полимера), было установлено, что возникающая цепь сама свертывается, формируя характерную третичную структуру. [4]
Во-первых, в полипептидную цепь белка вкраплены звенья аминокислот пролина и оксипролина. [5]
Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка называют его первичной структурой. [6]
Вспомним, что строение полипептидной цепи белка было постулировано Щолингом и Кори также на основании общих моле-кулярнофизических соображений и уже впоследствии подтверждено опытом на модельных полипептидах и белках. Подобный же ход мыслей привел Крика и Уотсона к их знаменитой модели ДНК. За девять лет эта блестящая догадка получила огромное количество подтверждений и стала фундаментальным завоеванием молекулярной биологии, но прямое рентгенографическое ее доказательство, к сожалению, невозможно. [7]
Водородные связи образуются между полипептидными цепями белков, в прочных полиамидных и целлюлозных волокнах. В подобных систем ах энергия межмолекулярного взаимодействия может быть выше энергии связи звеньев в основной цепи; такие полимеры отличаются большой жесткостью и при нагреве разлагаются без предварительного плавления. [8]
Информация о последовательности аминокислот в полипептидной цепи белка, программируемого информационной РНК, записана в молекуле этой РНК, а следовательно, и в соответствующем участке одной из цепей ДНК, в виде последовательности кодирующих эти аминокислоты тринуклеотидных фрагментов - кодонов. Необходимость как минимум трех нуклеотидов для кодирования каждой из 20 аминокислот, формирующих первичную полипептидную цепь при биосинтезе белков, вытекает из очевидных арифметических соображений: ни каждый из четырех нуклеотидов по отдельности, ни 16 мыслимых динуклеотид-ных фрагментов не могут однозначно кодировать 20 аминокислот. [9]
Данных по аминокислотной последовательности каждой полипептидной цепи белка еще не достаточно для установления его первичной структуры. Необходимо определить число и местоположение дисульфидных мостиков, связывающих эти цепи в единое целое. Разрешение этой задачи требует очень мягких условий гидролиза, ибо воздействие таких реагентов, как концентрированная соляная кислота приводит к окислению цистина до цистеиновой кислоты и ряда других продуктов. Часто для этой цели используют пепсин и химотрипсин, и расщепление ведут при рН 1 9 и 8 0 соответственно. [10]
У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определенного строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырех субъединиц, окружающих гем ( простетическую железосодержащую группу - железопорфирин); между субъединицами нет кова-лентной связи, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [11]
У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определенного строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырех субъединиц, окружающих гем ( простетическую железосодержащую группу - железопорфирин); между субъединицами нет кова-лентной связи, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [12]
Большое значение имеет образование между полипептидными цепями белков или между отдельными участками таких цепей водородных и дисульфидных ( цистиновых) связей. [13]
Если имеется несколько аллелей гена, кодирующего полипептидную цепь мультимерного белка, то у диплоида, гетерозиготного по любой паре таких аллелей, в клетке может присутствовать ( К 1) изофермент, где К - мультимерия белка. Практически всегда разные изоферменты имеют различные каталитические постоянные при изменении рН и температуры. [14]
 |
Разделение пептидов методом ионообменной хроматографии.| Разделение пептидов методом пептидных карт. [15] |
Страницы: 1 2 3 4