Полипептидная цепь - белок
Cтраница 4
ДНФ-фр акцию, полученную из смесей с известным количеством белка или пептида, хроматографируют вместе с определенным количеством контрольных ДНФ-аминокислот, после чего ДНФ-амино-кислоты элюируют из бумаги и определяют их содержание фотометрически по калибровочной кривой, построенной для ДНФ-аминокислот. Таким способом можно определить концевые группы белков и пептидов, число полипептидных цепей белков, минимальный молекулярный вес белков и аминокислотный состав белковых гидролизатов. [46]
В 1975 г. в связи с открытием Крисман [66,67] белкового инициатора биосинтеза гликогена была высказана новая гипотеза о строении частичковых гликогенов. Названные авторы показали, что в отсутствие полисахарида-затравки синтез гликогена происходит на полипептидной цепи белка, к которому ( вероятно, к остаткам оксиаминокислот) при действии специфического фермента от УДФГ присоединяется несколько глкжозных остатков. [47]
Каждый ген ( молекула ДНК) может служить матрицей для синтеза многих молекул информационной ( или матричной) РНК, каждая из которых несет информацию, заложенную в гене. Затем эта информация используется при помощи других молекул, в частности некоторых ферментов, при синтезе полипептидных цепей белков. [48]
Это может быть связано с тем, что лиганд при комплексообразовании с активным центром встречает стерические затруднения со стороны рядом расположенных полипептидных цепей белка. [49]
 |
Один из типов поперечных связей между параллельными цепями коллагена. Такие связи образуются ферментативным путем при соединении двух остатков лизина, принадлежащих соседним цепям. [50] |
В одних коллагенах все три цепи имеют одинаковую аминокислотную последовательность, тогда как в других идентичны только две цепи, а третья отличается от них. Достигнут весьма значительный прогресс в определении аминокислотной последовательности основных типов коллагеновых цепей, которые относятся к числу наиболее длинных из известных полипептидных цепей белков. Полипептидная цепь тропоколлагена образует левую спираль, на один виток которой приходится только три аминокислотных остатка. Поскольку в коллагене присутствует много остатков про-лина и гидроксипролина, что придает цепи жесткую изогнутую конформацию, три спиральные полипептидные цепи плотно обвиты одна вокруг другой. Они соединены между собой также поперечными водородными связями. Расположенные рядом друг с другом тропоколлагеновые тройные спирали тоже соединены поперечными связями. Тропоколлаген практически нерастяжим вследствие очень плотной скрученности его тройных спиралей, а также из-за наличия поперечных связей. [51]
Эти три потока ( информации, материала и энергии) встречаются в рибосоме. Воспринимая их, рибосома осуществляет перевод, или трансляцию, генетической информации с языка нуклеотидной последовательности мРНК на язык аминокислотной последовательности синтезируемой полипептидной цепи белка. [52]
Белки разрушаются при действии на них некоторых ферментов, причем различные группы ферментов расщепляют полипептидную цепь по разным участкам. Эпдопептидазы являются гидролазами, расщепляющими пептидную связь внутри полипептидной цепи, экзопептидазы расщепляют ее на конце белковой молекулы, аминопептидазы атакуют аминоконец полипептидной цепи белка, а карбоксипептидазм - ее карбоксильный конец. [53]
Белки разрушаются при действии на них некоторых ферментов, причем различные группы ферментов расщепляют полипептидную цепь по разным участкам. Эпопептидазы являются гидролазами, расщепляющими пептидную связь внутри полипептидной цепи, экзопепгпидазы расщепляют ее на конце белковой молекулы, амино пептид азы атакуют аминоконец полипептидной цепи белка, а карбоксипептидазы - ее карбоксильный конец. [54]
Далее, исследование структурных формул белков показало, что все молекулы данного белка математически тождественны друг другу, и только в результате генетической мутации может появиться измененная мутированная клетка, способная синтезировать измененный белок, причем все молекулы этого измененного белка также идентичны друг другу. Впервые Ингрэм на примере гемоглобина, а затем многие другие ученые показали, что простая генетическая мутация приводит к изменению одного единственного аминокислотного звена в полипептидной цепи белка. При этом свойства белка могут сильно измениться, хотя химическое повреждение и кажется весьма незначительным. Это проистекает из того, что макромолекулы белков свертываются в спиральную вторичную структуру вследствие образования огромного числа внутримолекулярных водородных связей, а спиральные участки изгибаются и складываются в компактную третичную структуру, определяемую весьма тонким балансом различных молекулярных сил сцепления и отталкивания. Часто изменение природы одного звена цепи может вызвать катастрофические изменения третичной структуры. [55]
 |
Строение ферропротопорфирина IX и замещающие группы у разных цитохромов. [56] |
Цитохром с сравнительно легко растворим в воде и поэтому изучен более подробно. Как видно на схеме, у цитохрома с в положениях 2 4 вместо двух винильных групп находятся замещенные серой этильные группы, которые образованы за счет атомов серы двух цистеиновых остатков полипептидной цепи белка. [57]
Страницы: 1 2 3 4