Полипептидная цепь - белок
Cтраница 2
Разделение смеси пептидных фрагментов, образовавшихся при расщеплении полипептидной цепи белка ферментативными или химическими методами, является одним из наиболее сложных и ответственных этапоа в процессе определения первичной структуры. Успех иа этом этапе во многом зависит от опыта, знаний, изобретательности исследователя и его искусства. [16]
Аминоацил-РНК поступает в рибосомы, где идет формирование полипептидной цепи белка со специфической для данного белка последовательностью аминокислот. [17]
Оказавшись в определенном порядке, аминокислоты соединяются в полипептидную цепь белка, строение которого однозначно определено последовательностью гетероциклических аминов молекулы ДНК клеточного ядра. [18]
Помимо изгибов, определяющих вторичную структуру, в полипептидных цепях белка, как правило, имеются изгибы, обусловленные внутримолекулярными силами, характер которых не является ни регулярным, ни периодическим; это так называемая третичная структура молекулы, определяющая тип свертывания цепи данного белка в целом. Благодаря такому свертыванию молекулы многих глобулярных белков, например гемоглобина, хотя и состоят из длинных полипептидных цепей, тем не менее имеют почти сферическую форму. В большинстве случаев свертывание происходит в результате взаимодействия боковых групп белка, однако его причиной могут быть также и взаимодействия групп, составляющих остов полипептидной цепи. [19]
Сущность этого метода заключается во введении в строго определенные участки полипептидной цепи белка атомов тяжелых металлов ( например, атомов ртути) и сравнении рентгенограмм кристаллов свободного белка и изоморфных замещенных структур. Расшифровка получаемых карт электронной плотности позволяет создать трехмерную картину молекулы белка. [20]
 |
Кинетика выхода некоторых аминокислот в процессе кислотного 1Идро - 1нза. [21] |
Сопоставление аминокислотных последовательностей бром-циановых и триптических пептидов позволяет однозначно выяснить их расположение вдоль полипептидной цепи белка. Обычно для определения полной структуры белка двух гидролизов оказывается недостаточно, причем чем длиннее полипептидная цепь белковой молекулы, тем большее число различных типов расщеплений белка приходится использовать. [22]
Избирательность гидролиза белков имеет жизненно важное значение для определения последовательности аминокислотных звеньев в полипептидных цепях белков. [23]
Была проведена интересная работа по использованию оптического вращения для определения структуры молекул в случае полипептидных цепей белков и синтетических полипептидов, приготовленных из оптически активных аминокислот. В разделе 5в были представлены спектроскопические доказательства того, что спиральная конформация может сохраняться и в том случае, если молекулы диспергированы в растворе. При последующем изложении в этой книге мы часто ссылаемся на синтетические полипептиды. Далее будет убедительно доказано, что а-спиральная кскфсрмация в самом деле является стабильной конформацией этих молекул во многих растворителях. Однако это справедливо не для всех растворителей. В растворителях, которые имеют сильную тенденцию к образованию водородных связей, карбонильные и иминогруппы полипептиднсй цепи будут стремиться образовать водородные связи в первую очередь с растворителем, а не друг с другом и при этом а-спираль не будет сохраняться. Вместо этого полипептидные цепи свертываются случайным образом и не имеют предпочтительной формы. [24]
Гликопротеид - 1) сложный белок, в котором углеводный фрагмент ко-валентно связан с полипептидными цепями белка О - или N-гликозид-ными связями; 2) сложные белки, простетической группой которых являются углеводы. [25]
Участок эукариотического гена, транскрипт которого оказывается в зрелой мРНК; он кодирует определенный участок полипептидной цепи белка. [26]
Исследование деталей строения амидной группы стимулировалось в первую очередь тем, что эта группировка входит в состав полипептидной цепи белков. Начиная с 60 - х годов нашего столетия появилось много работ по пространственному строению и более простых амидов. [27]
 |
Аминокислотная последовательность цитоплазматической аспартатаминотрансферазы из сердечной мышцы. [28] |
Недостаточная информативность каждого из этих методов в отдельности была связана с трудностью выделения всех необходимых пептидов и с наличием в полипептидной цепи белка однотипных повторяющихся последоватечъностей. [29]
Электростатическое взаимодействие фермент-субстрат играет положительную роль также и в катализе карбоксипептидазой А, которая специфически отщепляет аминокислоты от С-конца пептидов и полипептидных цепей белков. Заряженная карбоксильная группа концевого аминокислотного остатка при образовании комплекса Михаэлиса электростатически взаимодействует с положительно заряженной гуа-нидиновой группой Arg-145 ( см. схему на стр. [30]
Страницы: 1 2 3 4