Cтраница 1
Растущая полипептидная цепь прикреплена своим карбоксильным концом к молекуле s - PHK, которая присоединяет ее к рибосоме и одновременно взаимодействует с соответствующим кодоном те - РНК. В нашем примере под аминокислотами, несущими R4, R2, R3 и R4, имеются в виду фенилаланин, глутаминовая кислота, валин и лизин. [1]
Чтобы проследить, как прикрепляется растущая полипептидная цепь к s - PHK, были поставлены опыты с s - PHK, меченной С14 по концевому аденозину. [2]
Присоединение каждого аминокислотного остатка к растущей полипептидной цепи происходит в три стадии. Этот цикл повторяется столько раз, сколько остатков следует присоединить. [3]
Благодаря такой последовательности реакций, когда растущая полипептидная цепь находится попеременно то в твердой, то в жидкой фазе, можно на определенных этапах полностью удалить как непрореагировавший аминокомпонент, так и недеблокированный пептид. [4]
Как только новая аминокислота присоединилась к растущей полипептидной цепи, рибосома перемещается по мРНК на один кодон. [6]
Синтез пептидов на полимерном носителе, при этом растущая полипептидная цепь ковалентно присоединена к нерастворимому или растворимому полимеру и отделение ее от полимера осуществляется на завершающей стадии синтеза. При использовании нерастворимого носителя принято говорить о твердофазном синтезе, существующем в настоящее время в полностью автоматизированном варианте. [7]
На каждую рибосому, входящую в состав полисомы, приходится одна растущая полипептидная цепь. [8]
Аминоацильный остаток выбранной аминоацил-т РНК каждый раз ковалентно присоединяется рибосомой к растущей полипептидной цепи. Деацилированная тРНК освобождается из рибосомы в раствор. Так последовательно, шаг за шагом, строится полипептидная цепь белка. [9]
После выполнения своей задачи молекула транспортной РНК оставляет активированную аминокислоту в составе растущей полипептидной цепи, находящейся в рибосоме, и вновь поступает в цитоплазму. Затем весь процесс повторяется. [10]
![]() |
Третичная структура рибосомной РНК в растворе. [11] |
В рибосомах имеются две бороздки, одна из них удерживает мРНК, другая - растущую полипептидную цепь. Образование и функционирование А - и П - участков обеспечивается обеими субчастицами рибосом. [12]
Синтез пептидов на полимерных носителях обычно рассматривают как некий новый принцип оинтеза одигопептидов, заключающийся в иммот йюшзации растущей полипептидной цепи на нерастворимом полимере. При этом все реагенты легко отмываются простым фильтрованием от нерастворимого носителя. С нашей точки зрения, в данном способе синтеза пептидов использован тот же принцип, который указан в приведенных выше примерах: изменение физико-химических свойств пептидной молекулы и придание ей дополнительных ценных свойотв. ДзФоинкером В % 7), заключается в придании олигопептидной цепи способности не растворяться в растворителях, используемых для реакции. Для этого первую аминокислоту привязывали ковалентно к нерастворимому полимеру, а после наращивания полипептидной цепи реагенты удаляли промыванием омолы на стеклянном фильтре. [13]
А представляет собой именно ту часть молекулы тРНК, с которой ковалентно связывается соответствующая ей аминокислота перед включением в растущую полипептидную цепь на рибосоме. Во-вторых, ряд оснований в тРНК специфическим образом модифицируется: одни метилируются, другие дезаминируются, третьи восстанавливаются. [15]