Церулоплазмин

Cтраница 2

Важными металлотранспортными белками являются зидерофилины и церулоплазмин. В первом случае речь идет о безгемовых связывающих железо гликопротеинах ( трансферрин плазмы, лактоферрин, кональбумин), выполняющих преимущественно транспортные функции и действующих бактериостатически. Трансферрин относится к / 3-глобулинам плазмы крови и ответствен за транспорт принятых с пищей ионов железа к органам, осуществляющим его хранение. Окрашенный в голубой цвет церулоплазмин осуществляет как транспорт, так и накопление ионов. Это состоящий из четырех цепей с / - гликопротеин, содержащий 8 ионов меди на молекулу. [16]

Электрофоретическими методами установлено наличие 4 изоферментов церулоплазмина. В сыворотке новорожденных также были выявлены 2 фракции, имеющие большую электрофоре-тическую подвижность, чем изоферменты церулоплазмина взрослого человека. Следует отметить, что по своей электрофоретической подвижности изоферментный спектр церулоплазмина в сыворотке крови при болезни Вильсона-Коновалова сходен с изоферментным спектром новорожденных. [17]

Болезнь Вильсона-Коновалова - генетический дефект синтеза церулоплазмина: Гипераминоацидурия, снижение концентрации церулоплазмина, отложение меди в печени, почках, мозгу. [18]

Известны гликопротеины-ферменты ( такаамилаза, холинэстераза, церулоплазмин и др.), гликопротеины-гормоны гипофиза и ряд других эчень важных для жизнедеятельности организмов соединений. [19]

Метаболические изменения меди в гепатоците. [20]

ЖК - желчный капилляр; ЦП - Церулоплазмин; ТН - тионенн; Си - ак - Си - аминокислота; ЭС - зндоплазматнческая сеть. [21]

Установление статистически достоверных различий в изменении активности церулоплазмина сыворотки крови и содержании гликогена в печени: под влиянием полифенолов позволяет считать эти тесты приемлемыми для оценки биологической активности полифенолов. [22]

Обмен меди и церулоплазмина в гепатоците [ Cousins R. J., 1985 ]. [23]

Эта радиоактивность связана уже главным образом с церулоплазмином. [24]

В табл. 10.6 приведены данные Джеймайсона об углеводном составе церулоплазмина. [25]

Медь, первоначально связанная металлотионеином, в дальнейшем включается в церулоплазмин, другие медьсодержащие ферменты и компоненты желчи. Церулоплазмин наряду со своими функциями оксидазы выполняет также роль транспортного белка, переносящего медь на тканевые ферменты, в первую очередь на цитохромоксидазу. В пользу такого допущения свидетельствуют эксперименты, показавшие, что единственным соединением меди, эффективно восстанавливающим активность цитохромоксидазы у крыс, испытывающих недостаточность меди, является именно церулоплазмин. Важную роль в гомеоста-зе меди играют лизосомы гепатоцитов, удаляющие комплекс медь - тионеин из цитоплазмы. Последний превращается в них в водонерастворимую полимерную форму, ошибочно описанную ранее как митохондрокупреин. Лизосомы захватывают частично десиалированный церулоплазмин, который подвергается глубокому протеолизу и затем удаляется из гепатоцитов в желчные протоки. Большая часть асиалоцерулоплазмина ( - 70 %), однако, поступает в желчь, минуя лизосомы. [26]

Величины констант устойчивости ( К, скорости комплексообразова-ния ( обр и скорости диссоциации ( Ьдисс комплексов Сч ( П с циклическими тет-раэфирами ( 80 % - ный метанол, 25 С, ц 0 10 М ЧС104. [27]

Голубые бе л-ки ( пластоцианин, стедлацианин, лакказа, церулоплазмин и др.) имеют сильное поглощение при 600 нм, необычно высокий оыадлите льно-восстановите ль-ный потенциал Cu ( II) / Cu ( I) ( 0 2 - 0 8 В), очень малую константу сверхтонкого взаимодействия Cu ( II) ( 0 003 - 0 09 см-1) по сравнению с обычными комплексами Cu ( II); кроме того, медь в этих белках с трудом замещается на другие элементы. Понимание роли активного фрагмента, содержащего медь, и его структуры в голубых белках важно для выяснения каталитического действия. Рорабахер и др. [286] обнаружили, что в спектрах комплексов Си ( П) с 12 - 21-членными циклическими политиаэфи-рами, содержащими 3 - 6 донорных атомов серы, наблюдается сильная полоса поглощения в области 600 нм положение которой не зависело от размера кольца, числа S - донорных атомов и пространственного строения координированного комплекса. [28]

Величины констант устойчивссти ( К, скорости комплексообразова-ния ( обр и скорости диссоциации ( Ьдисс комплексов Сч ( П с циклическими тет-раэфирами ( 80 % - ный метанол, 25 С, ц 0 10 М ЧС104. [29]

Голубые бе л-ки ( пластоцианин, стедлацианин, лакказа, церулоплазмин и др.) имеют сильное поглощение при 600 нм, необычно высокий окислительно-восстановительный потенциал CU ( II) / CU ( I) ( 0 2 - 0 8 В), очень малую константу сверхтонкого взаимодействия Си ( Ю ( 0 003 - 0 09 см-1) по сравнению с ооычными комплексами Cu ( II); кроме того, медь в этих белках с трудом замещается на другие элементы. Понимание роли активного фрагмента, содержащего медь, и его структуры в голубых белках важно для выяснения каталитического действия. Рорабахер и др. [286] обнаружили, что в спектрах комплексов Си ( П) с 12 - 21-членными циклическими политиаэфи-рами, содержащими 3 - 6 донорных атомов серы, наблюдается сильная полоса поглощения в области 600 нм положение которой не зависело от размера кольца, числа S - донорных атомов и пространственного строения координированного комплекса. [30]

Страницы: 1 2 3 4