Cтраница 1
Выделение аминокислот из белков и выяснение характера связи между аминокислотными остатками в белковой молекуле потребовало огромного труда и очень сложного оборудования. Полный анализ того или иного белка, включающий не только качественное определение отдельных аминокислот, но и порядок, в каком они соединены в молекуле белка, настолько труден, что завершение исследований лишь одного белка является событием в научном мире. Работы подобного рода часто выполняются совместно лабораториями нескольких стран с использованием элект-ронносчетных машин и других современных средств исследования. [1]
Выделение аминокислот из сложных по составу электролитов может быть осуществлено с учетом концентрации минеральных примесей. При концентрации основного компонента 10 - 40 г / л и концентрации минеральных примесей свыше 40 г / л в растворе выделение аминокислот связано с большими временными и энергетическими затратами. [2]
Выделение аминокислот во время беременности исследовали Армстронг и Яте [67]; они установили, что количество треонина было увеличено в три раза, количество выделявшегося таурина увеличивалось ежедневно вплоть до восьми недель, а уровень содержания мочевины и этаноламина оставался без изменений. Позднее Браун [68] опубликовал данные по изучению аминоацидурий. Повышенное содержание цистина, орнитина, аргинина и лизина наблюдали тогда, когда раковым больным прописывали цикло-лейцин. [3]
Для выделения аминокислот используют различные методические приемы - изоэлектрическое осаждение, выделение в виде солей, сложных эфиров, хлоргидратов, солей сульфокислот, электродиализ, ионофорез. [4]
При ряде заболеваний выделение аминокислот с мочой повышается. Этот кропотливый метод вытесняется в настоящее время нингидриновым методом. Для надежного определения в моче аминокислот их необходимо вытеснить из хелатных комплексов. Для этого к моче добавляют комплексен, обладающий более высоким сродством к катионам, чем аминокислоты. Освободившиеся аминокислоты реагируют с нингидрином. Определив на фотометре интенсивность возникшей окраски, находят содержание аминокислот в моче. [5]
Большой интерес представляет выделение аминокислот с помощью катионообменных смол. [6]
Продукты конденсации аминокислот с а-нафтилизоцианатом. [7] |
Для характеристики и выделения аминокислот особенно пригодны их ацилпроизводные, главным образом бензоил - и нафталинсульфопроизводные. [8]
Значительное число работ посвящается выделению аминокислот из водных и солевых растворов с помощью ионообменных смол. Описан способ обессоливанпя нейтральных и кислых растворов аминокислот с помощью аниоинтов. [9]
Разработка методов разделения, очистки и выделения аминокислот имеет определенный научный и практический интерес. Одним из перспективных методов очистки и выделения аминокислот является метод электродиализа. [10]
После появления более усовершенствованных методов разделения и выделения аминокислот и пептидов Уайли и Уот-сону [2418] удалось выделить низший гомолог офтальмовой кислоты - норофтальмовую кислоту ( 7), в молекуле которой а-аминомасляная кислота заменена аланином; таким образом, норофтальмовая кислота представляет собой дезтиоглутатион. Норофтальмовуго кислоту можно получить путем десульфури-зации глутатиона под действием никеля Ренея. [11]
В литературе уделяется большое внимание процессам очистки и выделения аминокислот из различных сред с помощью ионообменных смол. [12]
Медные соли аминокислот хорошо кристаллизуются и поэтому используются для выделения аминокислот в чистом виде путем перекристаллизации. [13]
В морских отложениях найдены бактерии, разрушающие протеины с выделением аминокислот и с последующим дезаминированием или де-карбоксилированием последних. Так, найдены бактерии, которые проводили декарбоксилированис аминокислот аргинина и лизина с образованием нутресцина и кадаверина, из которых в результате дезаминиро-вания образовались бутан и пентан. [14]
Некоторые из них обладают малой растворимостью и нашли применение для выделения аминокислот. Карбамидная связь играет известную роль в переносе углекислоты кровью. [15]