Cтраница 2
В промышленности для выделения ферментов применяют методы, основанные на изменении растворимости фермента в системе. Наиболее широко используется метод высаливания нейтральными солями либо осаждение органическими растворителями, чаще всего первичными спиртами. Недостатки перечисленных методов - загрязнение сточных вод солями, пожароопасность производства - стимулируют разработку более эффективных и менее опасных способов выделения ферментов. Одним из таких путей представляется использование флокулянтов. [16]
Задачей будущего является выделение термостабильных ацидофильных ферментов. [17]
При подборе флокулянтов для выделения ферментов из культуральных жидкостей одним из обязательных условий является отсутствие заметного взаимодействия полимера с ферментом. [18]
В связи с тем что выделение ферментов из раствора органическими растворителями обусловлено изменением полярности среды, влияющей на энергию сольватации, следует выяснить влияние полярности среды на устойчивость растворов. [19]
В этих условиях сообщение о выделении кристаллического однокомпонентного фермента было воспринято с большой осторожностью, а иногда и с нескрываемым скепсисом. Первым ферментом, полученным в кристаллическом виде, была уреаза бобовых, которую вьшелил Дж. Метод получения препарата был чрезвычайно прост. [20]
Обзор аффинных лигандов, используемых для выделения ферментов, ингибиторов, кофакторов, антител, антигенов, агглютининов, гликопротеинов и гликополисахаридов, нуклеиновых кислот, нуклеотидов, транспортных и рецепторных белков, гормонов и их рецепторов, липидов, клеток, вирусов и других веществ дан в гл. [21]
Растворы готовят на бидистиллированной воде Работу при выделении фермента проводят в холодной комнате. [22]
Опыт делится на две части: 1) выделение нужного фермента и 2) использование его для окисления янтарной кислоты. ДХФИФ служит индикатором, который позволяет определить, идет реакция или нет. [23]
Особое место в процессах поглощения органических веществ занимает проблема выделения ферментов. Для этой цели синтезированы гель-сорбенты, основными показателями которых служат степень набухания и емкость по амилазе и протеазе. Вследствие большого молекулярного веса амилазы основное значение в процессе сорбции этих веществ на анионитах приобретает размер пор понита и удельный объем его в набухшем состоянии, особенно если учесть, что реакционная способность ферментов в значительной степени определяется третичной структурой белковой молекулы и спиральным расположением полипептидных цепей ферментов. С целью получения сорбента с возможно большей степенью набухания в качестве матрицы смолы было использовано вещество с большой гидрофильностью; носителем анионообменных групп являлись полиэтиленполиамдны, обработанные алкилирующим агентом. Полученный гель-сорбент 18 имел требуемые степень набухания и емкость по амилазе. [24]
Ферментативный синтез сопряжен с рядом трудностей, связанных с выделением ферментов, и в настоящее время имеет ограниченное применение. [25]
Высаливание белков концентрированными растворами Na2SO4 или ( NH4) 2SO4 применяется при выделении ферментов из экстрактов тканей и является одним из методов фракционирования белковых смесей на альбумины и глобулины. [26]
Представляет интерес вопрос о чередовании операций по фракционированию и очистке, применяемых при выделении ферментов. [27]
Обосновываются физико-химические процессы извлечения ферментов из культур плесневых грибов и раскрываются основные закономерности очистки и выделения ферментов. Даны теоретические положения сорбции ферментов ионптами, представлены перспективы способа сорбции ферментов для и: очистки и концентрирования. [28]
Несмотря на то что генетиками получен чрезвычайно интересный материал, который можно было бы использовать для выделения ферментов, энзимологическая сторона биосинтеза флавоноидов изучена недостаточно. Поиски у Antirrhinum фермента фенолазного типа, который бы катализировал специфическое гид-роксилирование антоцианидинов и флавонолов, пока не увенчались успехом. [29]
Величины кажущихся констант Михаэлиса для субстратов колеблются в зависимости от природы используемого буфера, рН, температуры, источника выделения фермента и прочих условий. [30]