Гемоглобин

Cтраница 2

Гемоглобин пока единственный II. Присоединение иер: зой молекулы кислорода активирует присоединение молекул кислорода к остальным трем атомам железа гем-групп др. субъециниц. Зависимость насыщения кислорода от его парциального давления имеет S-образный вид. Родственный гемоглобину миоглобин, не имеющий четвертичной структуры, подобным свойством не обладает. Второй сравнительно хорошо изученный пример аллостерич. [16]

Гемоглобины, или дыхательные пигменты крови позвоночных и некоторых низших животных обладают одной и той же простетической группой - гемом и отличаются лишь белковым компонентом - глобином. Последний изменяется в случае каждого отдельного рода, что устанавливается не только при помощи серологических реакций различных гемоглобинов, но и на основании кристаллической формы, растворимости и содержания аминокислот. [17]

Гемоглобин выполняет важную физиологическую функцию переноса кислорода в животном организме. [18]

Гемоглобин, оксигемоглобин и карбокспгемоглобин имеют характерные спектры поглощения, обычно используемые для идентификации этих соединений. [19]

Гемоглобин - красящее вещество крови. В легких гемоглобин крови поглощает кислород из воздуха, превращаясь в окстемо-глобин. С током крови оксигемоглобин доставляется ко всем тканям нашего тела, здесь он отдает кислород тканям, восстанавливаясь до гемоглобина. За счет этого кислорода происходят в тканях окислительные процессы, доставляющие необходимую для их жизни энергию. Таким образом, гемоглобин служит переносчиком кислорода от легких к тканям. В гемоглобине пиррольные кольца связаны с железом. [20]

Гемоглобин сравнительно легко выделяется и кристаллизуется. [21]

Гемоглобин также участвует в переносе углекислого газа С02 от тканей обратно в легкие. Молекулы С08 свободно проникают через клеточные мембраны. [22]

Гемоглобин переносит молекулы кислорода. При присоединении молекул кислорода к гемоглобину или миоглобину ион железа остается двухвалентным. Цитохромы же осуществляют окислительно-восстановительные реакции путем отрыва электрона ( окисление) и присоединения электрона ( восстановление) к ионам железа, входящим в состав их гемов. [23]

Гемоглобин состоит из белка глобина и пигментной части - тема. Видовая специфичность гемоглобина человека и различных животных обусловлена особенностями в структуре глобинов. Строение тема одинаково во всех сложных белках геминовой природы. [24]

Спектры некоторых производных гемоглобина в ручном спектроскопе. [25]

Гемоглобин дает соединения и с другими газами ( СО, H. С окисью углерода он образует карбоксигемоглобин ( НЬСО), соединение более про чное, чем оксигемоглобин. [26]

Гемоглобин переносит значительную долю ( около 20 %) общего количества СО2 и ионов Н, образующихся в тканях и поступающих в легкие и почки. [27]

Влияние рН на кривую насыщения гемоглобина кислородом. При низком значении рН, характерном для тканей ( рН 7 2, кислород освобождается легче, чем при более высоком значении ( рН 7 6, характерном для легких, где кислород легче связывается. [28]

Гемоглобин связывает и кислород, и ионы Н, но между этими двумя процессами существует обратная зависимость. [29]

Некоторые мутантные гемогло-бины человека1. [30]

Страницы: 1 2 3 4