Гемопротеид

Cтраница 1

Гемопротеиды - сложные белки, представители хромопротеидов, простетической группой у которых является железопорфирин. [1]

Гемопротеид пероксидаза катализирует окисление ряда фенолов и ароматических аминов. Эстеразы контролируют образование № гидролиз сложных эфиров ( из простых спиртов и кислот); липазы контролируют образование и гидролиз глицеридов высших жирных кислот. Карбогидразы катализируют расщепление гликозидных связей в простых гликозидах и полисахаридах. [2]

Гемопротеид пероксидаза катализирует окисление ряда фенолов и ароматических аминов. Эстеразы контролируют образование и гидролиз сложных эфиров ( из простых спиртов и кислот); липазы контролируют образование и гидролиз глицеридов высших жирных кислот. Карбогидразы катализируют расщепление гликозидных связей в простых гликозидах и полисахаридах. [3]

Гемопротеидом является и цитохром с, образованный небольшим белком, ковалентно связанным с гемом. [4]

Каталаза - гемопротеид, в молекуле которого имеется четыре атома железа, катализирует разложение перекиси водорода. [5]

Цитохромы - это гемопротеиды, выполняющие функцию электронного переноса в процессах дыхания и фотосинтеза, основанную на обратимом окислении атома железа. В зависимости от типа тема и его спектральной характеристики выделяют четыре ( а, Ь, с и d) группы цитохромов. Типы гемов различаются боковыми цепями порфириновых структур. Различия в пределах группы, вызванные особенностями структуры апопротеида, обозначаются порядковым индексом или величиной длины волны поглощения света в видимой области. Цитохромы с и ааз присутствуют в митохондриальной дыхательной цепи, bs и Р-450 - в микросомах клеток животных, остальные индексированные цитохромы и цитохром d ( a2) - в растительных и бактериальных клетках. Цитохром bs является переносчиком электронов для десатуразной системы эндоплазм этической сети. В ней и в митохондриях коры надпочечников обнаруживается также цитохром Р-450, являющийся типичной монооксигеназой, участвующей в процессах гидроксилирования стероидов, отщеп-пления боковой группы холестерина, гидроксилирования широкого круга ксенобиотиков. [6]

Выяснение деталей структуры гемопротеидов помогает не только разрешить вопрос о соотношении строения и функции этих биологически важных соединений, но и подойти к решению проблем более общего характера, например таким, как изучение генетического контроля над синтезом белка или вопросы эволюции белка. [7]

Все сказанное про, гемопротеиды наглядно иллюстрирует одно из важнейших свойств белков - способность организовывать функционирование связанных с ними низкомолекулярных соединений в одном из присущих этим соединениям направлении. [8]

Белки, содержащие железотетрапиррол ( гемопротеиды), участвуют во многих жизненно важных процессах. К ним относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, цитохромы. В хлорофилле ион магния входит в окно тетрапирольного кольца. [9]

Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетическои группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетическои группы тем. В гемоглобине железо находится в восстановленной форме, в каталазе - в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфи-рин, называемый порфирином с ( Теорелл), содержит два остатка цис-теина, связанных в а-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине тема. [10]

Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетичес-кой группы тем. В гемоглобине железо находится в восстановленной форме, в каталазе - в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфи-рин, называемый порфирином с ( Теорелл), содержит два остатка цис-теина, связанных в сс-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине тема. [11]

Возможно, что основой синтеза фикобилипротеида является гемопротеид. Иными словами, фермент-субстратный комплекс в синтезе фикобилипротеида может подвергаться превращениям, рассматриваемым в качестве возможных реакций при деградации гемо-протеидов в системах, полученных из тканей млекопитающих ( фиг. [12]

Цитохром с ( из митоховдрий) - гемопротеид с молекулярной массой 40 000 - содержит четыре геминовые группы на моль фермента. Цитохром а входит в состав цитохромоксидазы, катализирующей завершающую фазу реакции переноса электронов от восстановленного цитохрома с ( окисляя его железо в Fe) на молекулярный кислород, используя при этом протон воды и образуя воду. Цитохром а представляет собой железоцитопорфирин. [13]

Биливердин образуется in vitro при инкубации некоторых гемопротеидов или гемохромо-генов ( комплексы тема с азотистыми основаниями, например пиридином) с восстанавливающими агентами, такими, как аскорбиновая кислота или гидразин в присутствии 2 % кислорода или на воздухе. Образование желчных пигментов ускоряется перекисью водорода. К числу гемопротеидов, из которых in vitro может образоваться биливердин, относятся гемоглобин, миоглобин, каталазы и пероксидазы, а к числу гемохромогенов - дицианферропро-топорфирин и дипиридинферропротопорфирин. Биливердин может также образоваться in vitro из гематина при инкубации его с аскорбиновой кислотой в присутствии 02, причем тетра-пиррол с открытой цепью в присутствии 2 % кислорода образуется лишь очень медленно. Поскольку образование желчных пигментов из гемоглобина происходит с большой скоростью в тех же самых условиях, при которых гема-тин деградирует очень медленно, Лемберг [77] полагает, что гем не является естественным предшественником желчных пигментов. [14]

Схема расположения полипептидной цепи и группы тема в молекуле цито-хрома Ьъ. [15]

Страницы: 1 2 3 4