Cтраница 4
Далее, поскольку на рост и метаболизм каждого типа органелл может по-разному влиять один и тот же внешний агент или одно и то же изменение в ядерном геноме или в условиях среды, образование пластидных и митохондриальных порфиринов может изменяться в различной степени под влиянием какого-либо одного фактора. Следует также помнить, что источники энергии для генерации АТФ и механизм образования сукцината и сукцинил - КоА в хлоропластах и митохондриях различны. Наконец, не исключено, что распространение некоторых гемопротеидов, например пероксидазы и каталазы, не ограничено субклеточными органеллами. Следовательно, даже в зеленых клетках высших растений синтез этих соединений может регулироваться независимо от цитохромов и хлорофиллов. [46]
ЦЙТОХРОМЫ ( дыхательные ферменты), сложные белки ( гемопротеиды), осуществляющие в живых клетках ступенчатый перенос электронов и ( или) водорода ( посредством обратимого изменения валентности атома железа в теме) от окисляемых органич. При этом образуется богатое энергией соединение - АТФ. [47]
Интересно сравнить структуру цитохрома Ь со структурой других гемопротеидов - миоглобина, гемоглобина и цитохрома с. Аминокислотные последовательности полипептидной цепи цитохрома Ь5, миоглобина и а - и р-цепей глобина очень близки. Однако способность к связыванию лигандов и физиологические функции этих гемопротеидов совершенно различны, что обусловлено различием их вторичной и третичной структур. [48]
Ряд ионов металлов, в основном четвертого периода периодической системы элементов; играет важную роль в качестве кофакторов белков при выполнении ими каталитических и некоторых других функций. Среди них приоритетное место занимает железо. В § 1.1 уже говорилось о железопорфцринах, которые, связываясь с белками, образуют гемопротеиды - комплексы, выполняющие ряд жизненно важных функций. Среди них имеются и ферменты, например уже упоминавшаяся каталаза, и переносчики кислорода ( гемоглобин), и переносчики электронов. К числу последних относится цитохром с - гемопротеид, образованный небольшим белком, который двумя остатками цистеина связан ковалентно с гемом по его винильным радикалам. [49]
В ряде случаев белки проявляют свою активность при наличии в их составе определенных компонентов, связанных с белковой молекулой. Известно большое число комплексов белков с гемом и некоторыми его структурными аналогами, которые объединяются пОд общим названием гемопротеиды. Центральный атом железа в геме способен образовывать шесть связей. Четыре из них расположены в плоскости гема и соединяют атом железа с четырьмя атомами азота плоской структуры порфиринового кольца, а пятая и шестая находятся перпендикулярно по обе стороны плоскости порфиринового цикла и могут давать дополнительные связи с определенными лигандами. Атом железа в геме может менять степень окисления и быть либо в ферроформе Fe2, либо в ферриформе Fe3 и таким образом играть роль переносчика электронов и участвовать в окислительно-восстановительных процессах. Если гем связан в комплекс со специфичным белком, это приводит к резкому усилению одной из выполняемых гемом функции. Например, образование комплекса с белком глобином ( ге-моглобин) усиливает координирующую способность гема, в особенности способность координировать молекулу Ог - Гемоглобин обратимо связывает кислород, который выступает в качестве одного из лигандов, и таким образом служит переносчиком кислорода в многоклеточных организмах. У высших позвоночных гемоглобин находится в специальных красных кровяных клетках эритроцитах), которые сорбируют кислород в легких и доставляют его ко всем органам и тканям с током крови. [50]
В этом окрашенном в синий цвет ( А Макс 460, 597, 780 нм) белке редокс-центр ( Е 0 0 37 В) - ион меди, связанный с меркаптогруппами цистеина. При восстановлении окраска исчезает. Редокс-потенциал белка почти такой же, как и у цитохрома f, в количественном отношении он тоже близок к этому гемопротеиду. [51]
Было показано, что синтез фико-билипротеида останавливается, если С. Это наблюдение вначале дало основание полагать, что искомый фоторецептор может также служить предшественником фикобилипротеида таким образом, скажем, что фотоокисление тема гемопротеида служит этапом в образовании фикобилипротеида - по аналогии с ролью протохлорофил-лида а, который может служить в качестве фоторецептора для образования хлорофилла а, а также в качестве его предшественника. [52]
В настоящее время известно свыше тридцати цитохромов. В литературе можно встретить названия нескольких различных типов, которые соответствуют различным уровням накопленных сведений о данном соединении. Так, название типа цитохром 554 ( Chlorobium) - является предварительным и означает, что об этом соединении в данное время известны следующие основные сведения: оно является гемопротеидом из водоросли Chlorobium, в спектре восстановленной формы имеется а-полоса при 554 нм; изучение его внутриклеточного окисления - восстановления показало, что оно является цитохромом. Название типа цитохром с ( 554, Chlorobium) также является временным и показывает, что вещество уже получено в достаточно очищенном виде и на основания критериев принадлежности к той или иной группе отнесено к группе С. Наконец, название типа цитохром 65 является окончательным и означает, что принадлежность цитохрома к группе В установлена точно при помощи реакций, определяющих природу простетической группы, причем показано, что вещество является индивидуальным. [53]